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- PDB-8ttc: Structure of retromer VPS29-VPS35 (483-796) complexed with Fam21A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ttc
タイトルStructure of retromer VPS29-VPS35 (483-796) complexed with Fam21A repeat 20 (1289-1302)
要素
  • (Vacuolar protein sorting-associated protein ...) x 2
  • SER-ILE-PHE-ASP-ASP-ASP-MET-ASP-ASP-ILE-PHE-SER-SER-GLY
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Vps29 / Vps35 / Fam21 / Retromer / WASH complex / Endosome / endocytosis
機能・相同性
機能・相同性情報


WNT ligand biogenesis and trafficking / neurotransmitter receptor transport, endosome to plasma membrane / negative regulation of protein localization / regulation of dendritic spine maintenance / mitochondrion-derived vesicle / negative regulation of protein homooligomerization / tubular endosome / regulation of terminal button organization / positive regulation of Wnt protein secretion / mitochondrion to lysosome vesicle-mediated transport ...WNT ligand biogenesis and trafficking / neurotransmitter receptor transport, endosome to plasma membrane / negative regulation of protein localization / regulation of dendritic spine maintenance / mitochondrion-derived vesicle / negative regulation of protein homooligomerization / tubular endosome / regulation of terminal button organization / positive regulation of Wnt protein secretion / mitochondrion to lysosome vesicle-mediated transport / vacuolar protein processing / retromer, cargo-selective complex / WASH complex / Golgi to vacuole transport / protein localization to organelle / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / negative regulation of lysosomal protein catabolic process / phosphatidylinositol phosphate binding / negative regulation of late endosome to lysosome transport / retromer complex binding / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / vesicle-mediated transport in synapse / positive regulation of dopamine biosynthetic process / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / positive regulation of dopamine receptor signaling pathway / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / protein localization to endosome / retromer complex / voluntary musculoskeletal movement / dopaminergic synapse / transcytosis / regulation of synapse maturation / endocytic recycling / retrograde transport, endosome to Golgi / positive regulation of protein localization to cell periphery / endosomal transport / lysosome organization / positive regulation of mitochondrial fission / regulation of postsynapse assembly / D1 dopamine receptor binding / modulation of chemical synaptic transmission / protein destabilization / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of protein catabolic process / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / late endosome / protein transport / presynapse / early endosome membrane / early endosome / lysosome / postsynapse / neuron projection / postsynaptic density / endosome / endosome membrane / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / intracellular membrane-bounded organelle / synapse / positive regulation of gene expression / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / mitochondrion / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
FAM21/CAPZIP domain / WASH complex subunit CAP-Z interacting, central region / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Phosphodiesterase MJ0936/Vps29 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, lpxH-type / Calcineurin-like phosphoesterase superfamily domain / Metallo-dependent phosphatase-like / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / CITRIC ACID / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / WASH complex subunit 2A / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 29
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.01 Å
データ登録者Chen, K.-E. / Guo, Q. / Collins, B.M.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1156493 オーストラリア
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2024
タイトル: Structural basis for coupling of the WASH subunit FAM21 with the endosomal SNX27-Retromer complex.
著者: Guo, Q. / Chen, K.E. / Gimenez-Andres, M. / Jellett, A.P. / Gao, Y. / Simonetti, B. / Liu, M. / Danson, C.M. / Heesom, K.J. / Cullen, P.J. / Collins, B.M.
履歴
登録2023年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
C: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
D: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
E: SER-ILE-PHE-ASP-ASP-ASP-MET-ASP-ASP-ILE-PHE-SER-SER-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,72310
ポリマ－115,0815
非ポリマー6425
水30617
1
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,3416
ポリマ－56,7592
非ポリマー5824
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
D: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
E: SER-ILE-PHE-ASP-ASP-ASP-MET-ASP-ASP-ILE-PHE-SER-SER-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,3814
ポリマ－58,3223
非ポリマー591
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.763, 88.763, 328.291
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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Vacuolar protein sorting-associated protein ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Vesicle protein sorting 29


分子量: 20521.668 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Vps29 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9QZ88
#2: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 35


分子量: 36237.102 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Vps35 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9EQH3

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 E

#3: タンパク質・ペプチド SER-ILE-PHE-ASP-ASP-ASP-MET-ASP-ASP-ILE-PHE-SER-SER-GLY / WASH complex subunit 2A


分子量: 1563.599 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q641Q2

-
非ポリマー , 5種, 22分子

#4: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.22 % / 解説: Rod shape crystal
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.2 / 詳細: 0.1 M Sodium Citrate pH 4.2, 0.2 M NaCl 16% PEG1000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95365 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95365 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.01→46.9 Å / Num. obs: 27047 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 12.9 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.137 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.143 / Χ2: 0.54 / Net I/σ(I): 11.7 / Num. measured all: 348827
反射 シェル解像度: 3.01→3.2 Å / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 13.1 % / Rmerge(I) obs: 1.588 / Num. measured all: 54935 / Num. unique obs: 4201 / CC1/2: 0.812 / Rpim(I) all: 0.451 / Rrim(I) all: 1.652 / Χ2: 0.41 / Net I/σ(I) obs: 1.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.2_4158: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.01→46.58 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2705 1343 4.99 %
Rwork0.2376 --
obs0.2393 26912 99.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.01→46.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7736 0 43 17 7796
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0057939
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.08210709
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.7311044
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061183
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071384
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.01-3.120.36841360.34122397X-RAY DIFFRACTION96
3.12-3.240.36121280.34612493X-RAY DIFFRACTION100
3.25-3.390.371360.29782536X-RAY DIFFRACTION100
3.39-3.570.37361040.26532531X-RAY DIFFRACTION100
3.57-3.790.27931290.25682519X-RAY DIFFRACTION100
3.8-4.090.28291330.23942539X-RAY DIFFRACTION100
4.09-4.50.26551490.21292560X-RAY DIFFRACTION100
4.5-5.150.23161290.20582579X-RAY DIFFRACTION100
5.15-6.480.24651440.24362614X-RAY DIFFRACTION100
6.49-46.580.24171550.21392801X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 1.5377 Å / Origin y: -27.7225 Å / Origin z: -43.1348 Å
111213212223313233
T0.454 Å20.066 Å20.0036 Å2-1.0536 Å20.0149 Å2--0.6335 Å2
L-0.3308 °20.219 °2-0.3207 °2-1.0034 °2-0.1173 °2--1.7213 °2
S0.0906 Å °0.0611 Å °-0.0125 Å °0.1034 Å °-0.2619 Å °-0.014 Å °-0.0581 Å °-0.0135 Å °0.1472 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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