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- PDB-8ttd: Structure of VPS29 complexed with Fam21A repeat 21 (1328-1341) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ttd
タイトルStructure of VPS29 complexed with Fam21A repeat 21 (1328-1341)
要素
  • SER-ASN-ILE-PHE-ASP-ASP-PRO-LEU-ASN-ALA-PHE-GLY-GLY-GLN
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 29
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Vps29 / Fam21 / Retromer / WASH complex / Endosome / endocytosis
機能・相同性
機能・相同性情報


WNT ligand biogenesis and trafficking / retromer, cargo-selective complex / WASH complex / Golgi to vacuole transport / phosphatidylinositol phosphate binding / retromer complex binding / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / protein localization to endosome / retromer complex / endocytic recycling ...WNT ligand biogenesis and trafficking / retromer, cargo-selective complex / WASH complex / Golgi to vacuole transport / phosphatidylinositol phosphate binding / retromer complex binding / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / protein localization to endosome / retromer complex / endocytic recycling / retrograde transport, endosome to Golgi / endosomal transport / protein transport / early endosome membrane / early endosome / endosome membrane / intracellular membrane-bounded organelle / nucleolus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
FAM21/CAPZIP domain / WASH complex subunit CAP-Z interacting, central region / Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Phosphodiesterase MJ0936/Vps29 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, lpxH-type / Calcineurin-like phosphoesterase superfamily domain / Metallo-dependent phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / WASH complex subunit 2A / Vacuolar protein sorting-associated protein 29
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.011 Å
データ登録者Chen, K.-E. / Guo, Q. / Collins, B.M.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1156493 オーストラリア
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2024
タイトル: Structural basis for coupling of the WASH subunit FAM21 with the endosomal SNX27-Retromer complex.
著者: Guo, Q. / Chen, K.E. / Gimenez-Andres, M. / Jellett, A.P. / Gao, Y. / Simonetti, B. / Liu, M. / Danson, C.M. / Heesom, K.J. / Cullen, P.J. / Collins, B.M.
履歴
登録2023年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
B: SER-ASN-ILE-PHE-ASP-ASP-PRO-LEU-ASN-ALA-PHE-GLY-GLY-GLN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6303
ポリマ－22,5842
非ポリマー461
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area640 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area8800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.342, 43.342, 165.139
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Vesicle protein sorting 29


分子量: 21089.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Vps29 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9QZ88
#2: タンパク質・ペプチド SER-ASN-ILE-PHE-ASP-ASP-PRO-LEU-ASN-ALA-PHE-GLY-GLY-GLN / WASH complex subunit 2A


分子量: 1494.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q641Q2
#3: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M Magnesium Formate, 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95365 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95365 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→41.28 Å / Num. obs: 12765 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 18.8 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rpim(I) all: 0.013 / Rrim(I) all: 0.053 / Χ2: 0.5 / Net I/σ(I): 25.4 / Num. measured all: 239643
反射 シェル解像度: 2.01→2.06 Å / % possible obs: 99 % / 冗長度: 19.2 % / Rmerge(I) obs: 0.475 / Num. measured all: 17499 / Num. unique obs: 911 / CC1/2: 0.972 / Rpim(I) all: 0.11 / Rrim(I) all: 0.488 / Χ2: 0.37 / Net I/σ(I) obs: 4.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.011→36.602 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 25.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2411 692 5.45 %
Rwork0.1842 --
obs0.1873 12700 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.011→36.602 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1492 0 3 26 1521
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071547
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0532101
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.726920
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066239
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006268
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0113-2.16650.27921330.19672365X-RAY DIFFRACTION100
2.1665-2.38450.24231070.20622351X-RAY DIFFRACTION100
2.3845-2.72950.30131680.22392340X-RAY DIFFRACTION100
2.7295-3.43850.30671590.2222377X-RAY DIFFRACTION100
3.4385-36.6020.18371250.15692575X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -17.9833 Å / Origin y: -3.7482 Å / Origin z: -13.9535 Å
111213212223313233
T0.3495 Å20.1531 Å20.026 Å2-0.3122 Å2-0.0182 Å2--0.2876 Å2
L3.3029 °2-0.3953 °20.3125 °2-4.5921 °20.9787 °2--6.3965 °2
S-0.1187 Å °-0.2009 Å °0.0291 Å °0.3565 Å °-0.0919 Å °0.1828 Å °0.16 Å °-0.0356 Å °0.1536 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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