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- PDB-8tt7: NMR Assignments and Structure for the Dimeric Kinesin Neck Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8tt7
タイトルNMR Assignments and Structure for the Dimeric Kinesin Neck Domain
要素Kinesin heavy chain isoform 5C
キーワードMOTOR PROTEIN / microtubule motors / intracellular transport
機能・相同性
機能・相同性情報


distal axon / anterograde dendritic transport of messenger ribonucleoprotein complex / anterograde axonal protein transport / apolipoprotein receptor binding / intracellular mRNA localization / motor neuron axon guidance / microtubule motor activity / ciliary rootlet / postsynaptic cytosol / mRNA transport ...distal axon / anterograde dendritic transport of messenger ribonucleoprotein complex / anterograde axonal protein transport / apolipoprotein receptor binding / intracellular mRNA localization / motor neuron axon guidance / microtubule motor activity / ciliary rootlet / postsynaptic cytosol / mRNA transport / axonal growth cone / axon cytoplasm / dendrite cytoplasm / GABA-ergic synapse / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule binding / microtubule / neuron projection / neuronal cell body / dendrite / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin heavy chain isoform 5C
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Alexandrescu, A.T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)MB 0236316 米国
引用ジャーナル: Biomol.Nmr Assign. / 年: 2023
タイトル: Solution NMR assignments and structure for the dimeric kinesin neck domain.
著者: Seo, D. / Kammerer, R.A. / Alexandrescu, A.T.
履歴
登録2023年8月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年5月15日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kinesin heavy chain isoform 5C
B: Kinesin heavy chain isoform 5C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6762
ポリマ－12,6762
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints, Actually the correct answer here would be "according to the literature". This option was not given: Tripet B, Vale RD, Hodges RS (1997) Demonstration of coiled-coil ...根拠: NMR Distance Restraints, Actually the correct answer here would be "according to the literature". This option was not given: Tripet B, Vale RD, Hodges RS (1997) Demonstration of coiled-coil interactions within the kinesin neck region using synthetic peptides. Implications for motor activity J Biol Chem 272:8946-8956 doi:10.1074/jbc.272.14.8946 Kozielski F et al. (1997) The crystal structure of dimeric kinesin and implications for microtubule-dependent motility Cell 91:985-994 doi:10.1016/s0092-8674(00)80489-4
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Kinesin heavy chain isoform 5C / Kinesin heavy chain neuron-specific 2 / Kinesin-1


分子量: 6338.247 Da / 分子数: 2 / 断片: Neck domain, residues 325-376 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Kif5c, Nkhc2 / プラスミド: pHisTrx2
詳細 (発現宿主): The plasmid is a derivative of pET-32a (Novagen) that encodes E. coli thioredoxin with an N-terminal 6-His tag and a thrombin cleavage site, followed by a unique multiple cloning site
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109(DE3)
参照: UniProt: P56536, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
313isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic13D HN(CA)CB
131isotropic13D HNCA
141isotropic13D HN(CO)CA
353isotropic13D 1H-15N TOCSY
363isotropic13D 1H-15N NOESY
272isotropic22D 1H-13C HSQC
282isotropic33D HCACO
292isotropic23D (H)CCH-TOCSY
2102isotropic23D 1H-13C NOESY
4114isotropic1Hydrogen Exchange N-HSQC

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系詳細
solution10.75 mM [U-13C; U-15N] Kinesin_neck, 90% H2O/10% D2OH2O sample90% H2O/10% D2O
solution20.75 mM [U-13C; U-15N] Kinesin_neck, 100% D2OD2O sample100% D2O
solution30.75 mM [U-15N] Kinesin_neck, 90% H2O/10% D2OH2O sample290% H2O/10% D2O
solution40.75 mM [U-15N] Kinesin_neck, 100% D2OD2O sample2100% D2OUsed for HX experiments at 23 C (296K)
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.75 mMKinesin_neck[U-13C; U-15N]1
0.75 mMKinesin_neck[U-13C; U-15N]2
0.75 mMKinesin_neck[U-15N]3
0.75 mMKinesin_neck[U-15N]4
試料状態
Conditions-ID詳細イオン強度LabelpH圧 (kPa)温度 (K)
113C/15N in H2O used for backbone assignments150 mMH2O6.11 atm310 K
215N/13C used for side chain assignments and 13C-NOESY150 mMD2O6.1 pD1 atm310 K
315N-sample for TOCSY-HSQC and NOESY-HSQC150 mMH2O sample 26.11 atm310 K
415N-sample for HX experiments at 296K150 mMD2O sample 26.1 pD1 atm296 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Varian INOVAVarianINOVA6001w/ cryoprobe
Bruker AVANCE NEOBrukerAVANCE NEO6002w/ cryoprobe
Bruker AVANCEBrukerAVANCE5003room temp probe

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解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
In-house / customiNMR from MNova解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
FelixAccelrys Software Inc.解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
CcpNmr AnalysisCCPNchemical shift assignment
CcpNmr AnalysisCCPNpeak picking
VnmrJVariancollection
TopSpinBruker Biospincollection
CcpNmr AnalysisCCPNデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: sa.inp script of X-Plor NIH tutorial followed by 3 cycles of refine.inp (from X-PLOR NIH). Structures with no violations selected for next round. multiple cycles of prot_sa_refine.inp from ...詳細: sa.inp script of X-Plor NIH tutorial followed by 3 cycles of refine.inp (from X-PLOR NIH). Structures with no violations selected for next round. multiple cycles of prot_sa_refine.inp from this site (https://nesgwiki.chem.buffalo.edu/index.php/Structure_Refinement_Using_XPLOR-NIH) until no violations. Structures have no differences the human eye can see but have better PDB quality bars.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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