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- PDB-8ts3: Cryo-EM structure of human MRS2 with Ca2+ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ts3
タイトルCryo-EM structure of human MRS2 with Ca2+
要素Magnesium transporter MRS2 homolog, mitochondrial, Soluble cytochrome b562 fusion protein
キーワードMETAL TRANSPORT / mitochondria / pentamer / cation channel
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial magnesium ion transmembrane transport / Miscellaneous transport and binding events / magnesium ion transmembrane transporter activity / lactate metabolic process / electron transport chain / transmembrane transport / periplasmic space / electron transfer activity / mitochondrial inner membrane / iron ion binding ...mitochondrial magnesium ion transmembrane transport / Miscellaneous transport and binding events / magnesium ion transmembrane transporter activity / lactate metabolic process / electron transport chain / transmembrane transport / periplasmic space / electron transfer activity / mitochondrial inner membrane / iron ion binding / heme binding / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Magnesium transporter MRS2-like / Magnesium transporter MRS2-like / Cytochrome b562 / Cytochrome b562 / Cytochrome c/b562
類似検索 - ドメイン・相同性
Soluble cytochrome b562 / Magnesium transporter MRS2 homolog, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.11 Å
データ登録者He, Z. / Mount, J.W. / Zhang, J. / Yuan, P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS109307 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Structure and function of the human mitochondrial MRS2 channel.
著者: Zhihui He / Yung-Chi Tu / Chen-Wei Tsai / Jonathan Mount / Jingying Zhang / Ming-Feng Tsai / Peng Yuan /
要旨: The human mitochondrial RNA splicing 2 protein (MRS2) has been implicated in Mg transport across mitochondrial inner membranes, thus having an important role in Mg homeostasis critical for ...The human mitochondrial RNA splicing 2 protein (MRS2) has been implicated in Mg transport across mitochondrial inner membranes, thus having an important role in Mg homeostasis critical for mitochondrial integrity and function. However, the molecular mechanisms underlying its fundamental channel properties such as ion selectivity and regulation remain unclear. Here we present a structural and functional investigation of MRS2. Cryo-electron microscopy structures in various ionic conditions reveal a pentameric channel architecture and the molecular basis of ion permeation and potential regulation mechanisms. Electrophysiological analyses demonstrate that MRS2 is a Ca-regulated, nonselective channel permeable to Mg, Ca, Na and K, which contrasts with its prokaryotic ortholog, CorA, operating as a Mg-gated Mg channel. Moreover, a conserved arginine ring within the pore of MRS2 functions to restrict cation movements, thus preventing the channel from collapsing the proton motive force that drives mitochondrial adenosine triphosphate synthesis. Together, our results provide a molecular framework for further understanding MRS2 in mitochondrial function and disease.
履歴
登録2023年8月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.22024年12月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.32025年4月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Magnesium transporter MRS2 homolog, mitochondrial, Soluble cytochrome b562 fusion protein
B: Magnesium transporter MRS2 homolog, mitochondrial, Soluble cytochrome b562 fusion protein
C: Magnesium transporter MRS2 homolog, mitochondrial, Soluble cytochrome b562 fusion protein
D: Magnesium transporter MRS2 homolog, mitochondrial, Soluble cytochrome b562 fusion protein
E: Magnesium transporter MRS2 homolog, mitochondrial, Soluble cytochrome b562 fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)277,63912
ポリマ－277,3585
非ポリマー2817
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Magnesium transporter MRS2 homolog, mitochondrial, Soluble cytochrome b562 fusion protein


分子量: 55471.691 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
遺伝子: MRS2, cybC / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: Q9HD23, UniProt: P0ABE7
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: hMRS2-BRIL with Ca2+ / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Komagataella pastoris (菌類)
緩衝液pH: 8
詳細: 20 mM Tris pH 8.0, 150 mM NaCl, 10 mM Ca2+ and 0.04 mM GDN
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTrisTris1
2150 mMsodium chlorideNaCl1
30.04 mMglyco-diosgeninGDN1
410 mMCalcium chlorideCaCl21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 64000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 52 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 10816

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解析

EMソフトウェア名称: cryoSPARC / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 582296
対称性点対称性: C5 (5回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.11 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 125279 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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