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Yorodumi- PDB-8trr: T cell recognition of citrullinated vimentin peptide presented by... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8trr | |||||||||
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Title | T cell recognition of citrullinated vimentin peptide presented by HLA-DR4 | |||||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / immune receptor complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information lens fiber cell development / keratin filament binding / intermediate filament organization / regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation ...lens fiber cell development / keratin filament binding / intermediate filament organization / regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / cellular response to muramyl dipeptide / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / structural constituent of eye lens / MHC class II receptor activity / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / astrocyte development / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / positive regulation of memory T cell differentiation / positive regulation of monocyte differentiation / CD4 receptor binding / Striated Muscle Contraction / inflammatory response to antigenic stimulus / positive regulation of kinase activity / RHOBTB1 GTPase cycle / intermediate filament cytoskeleton / microtubule organizing center / transport vesicle membrane / intermediate filament / polysaccharide binding / T-helper 1 type immune response / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / cell leading edge / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / Bergmann glial cell differentiation / humoral immune response / macrophage differentiation / negative regulation of type II interferon production / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / PD-1 signaling / positive regulation of collagen biosynthetic process / epidermis development / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / T cell receptor binding / detection of bacterium / negative regulation of T cell proliferation / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / regulation of mRNA stability / MHC class II antigen presentation / phagocytic vesicle / trans-Golgi network membrane / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / protein tetramerization / Late endosomal microautophagy / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / structural constituent of cytoskeleton / cognition / nuclear matrix / cellular response to type II interferon / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / Aggrephagy / Chaperone Mediated Autophagy / MHC class II protein complex / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / endocytic vesicle membrane / Interferon gamma signaling / positive regulation of immune response / neuron projection development / double-stranded RNA binding / Downstream TCR signaling / positive regulation of T cell activation / negative regulation of neuron projection development / peroxisome / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / T cell receptor signaling pathway / early endosome membrane / scaffold protein binding / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / adaptive immune response / positive regulation of MAPK cascade / molecular adaptor activity / positive regulation of viral entry into host cell / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / lysosome / cytoskeleton / positive regulation of protein phosphorylation / immune response / protein domain specific binding / Golgi membrane / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / axon / focal adhesion Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Mus musculus (house mouse) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.65 Å | |||||||||
Authors | Loh, T.J. / Lim, J.J. / Reid, H.H. / Rossjohn, J. | |||||||||
Funding support | Australia, United States, 2items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2024 Title: T cell recognition of citrullinated alpha-enolase peptide presented by HLA-DR4 Authors: Lim, J.J. / Loh, T.J. / Rossjohn, J. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8trr.cif.gz | 799.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8trr.ent.gz | 557.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8trr.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 8trr_validation.pdf.gz | 1.4 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 8trr_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | Display | |
Data in XML | 8trr_validation.xml.gz | 59 KB | Display | |
Data in CIF | 8trr_validation.cif.gz | 80.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tr/8trr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tr/8trr | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 8trlC 8trqC 6v1aS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-HLA class II histocompatibility antigen, ... , 2 types, 4 molecules AFBG
#1: Protein | Mass: 21084.826 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 26-206 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HLA-DRA, HLA-DRA1 / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P01903 #2: Protein | Mass: 22275.748 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HLA-DRB1 / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P01911 |
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-Protein/peptide , 1 types, 2 molecules CH
#3: Protein/peptide | Mass: 1438.634 Da / Num. of mol.: 2 Fragment: UNP residues 59-71 with modified residue citrulline (CIR) at position 64 Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) / References: UniProt: P08670 |
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-Protein , 2 types, 4 molecules DIEJ
#4: Protein | Mass: 23059.496 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) #5: Protein | Mass: 27197.115 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) |
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-Sugars , 3 types, 5 molecules
#6: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #7: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | #10: Sugar | |
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-Non-polymers , 3 types, 117 molecules
#8: Chemical | ChemComp-GOL / #9: Chemical | ChemComp-SO4 / #11: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.07 Å3/Da / Density % sol: 59.88 % / Description: plate-like |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 20% w/v PEG8000, 0.1 M Tris, pH 8.5, 0.2 M ammonium sulfate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.95374 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Oct 6, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.95374 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.65→49.52 Å / Num. obs: 65371 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 7 % / Biso Wilson estimate: 59.08 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 11.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.65→2.72 Å / Rmerge(I) obs: 1.054 / Num. unique obs: 4569 / CC1/2: 0.806 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 6V1A Resolution: 2.65→47.89 Å / SU ML: 0.3388 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 29.8624 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 79.48 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.65→47.89 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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