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- PDB-8tkl: Murine NF-kappaB p50 Rel Homology Region homodimer in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8tkl
タイトルMurine NF-kappaB p50 Rel Homology Region homodimer in complex with a Test 16-mer kappaB-like DNA
要素
  • (Test 17-mer kappaB-like DNA) x 2
  • Nuclear factor NF-kappa-B p50 subunit
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / DNA / NF-kappaB / p50 / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to diterpene / cellular response to glucoside / Regulated proteolysis of p75NTR / Interleukin-1 processing / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / NF-kB is activated and signals survival ...cellular response to diterpene / cellular response to glucoside / Regulated proteolysis of p75NTR / Interleukin-1 processing / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / NF-kB is activated and signals survival / PKMTs methylate histone lysines / Activation of NF-kappaB in B cells / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / cellular response to carbohydrate stimulus / mammary gland involution / antibacterial innate immune response / FCERI mediated NF-kB activation / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Interleukin-1 signaling / Downstream TCR signaling / cellular response to interleukin-17 / NF-kappaB p50/p65 complex / cellular response to peptide / CD209 (DC-SIGN) signaling / cellular response to dsRNA / negative regulation of interleukin-12 production / cellular response to interleukin-6 / actinin binding / cellular response to angiotensin / non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of miRNA metabolic process / negative regulation of cytokine production / cellular response to cytokine stimulus / cellular response to organic cyclic compound / cellular response to interleukin-1 / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / lymph node development / canonical NF-kappaB signal transduction / JNK cascade / heat shock protein binding / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / response to muscle stretch / Neutrophil degranulation / response to cytokine / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / B cell receptor signaling pathway / transcription coregulator activity / response to organic cyclic compound / cellular response to virus / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / negative regulation of inflammatory response / cellular response to mechanical stimulus / cellular response to nicotine / sequence-specific double-stranded DNA binding / MAPK cascade / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / cellular response to tumor necrosis factor / gene expression / double-stranded DNA binding / cellular response to lipopolysaccharide / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / response to oxidative stress / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / inflammatory response / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / chromatin / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear factor NF-kappa-B, p105 subunit / : / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain ...Nuclear factor NF-kappa-B, p105 subunit / : / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Mitchel, S. / Mealka, M. / Rogers, W.E. / Milani, C. / Acuna, L.M. / Huxford, T.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Biomolecules / 年: 2023
タイトル: X-ray Crystallographic Study of Preferred Spacing by the NF-kappa B p50 Homodimer on kappa B DNA.
著者: Zhu, N. / Mealka, M. / Mitchel, S. / Milani, C. / Acuna, L.M. / Rogers, E. / Lahana, A.N. / Huxford, T.
履歴
登録2023年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear factor NF-kappa-B p50 subunit
B: Nuclear factor NF-kappa-B p50 subunit
C: Test 17-mer kappaB-like DNA
D: Test 17-mer kappaB-like DNA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,2654
ポリマ－80,2654
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.152, 146.452, 67.688
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.620, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "A"
d_2ens_1chain "B"

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: ens_1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Auth seq-ID: 39 - 350 / Label seq-ID: 1 - 312

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
d_1AA
d_2BB

NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.537121976916, -0.698434000325, 0.472958697039), (-0.705953339578, 0.0653384015666, -0.705238098531), (0.461659901067, -0.712685653336, -0.528156506422)ベクター: ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.537121976916, -0.698434000325, 0.472958697039), (-0.705953339578, 0.0653384015666, -0.705238098531), (0.461659901067, -0.712685653336, -0.528156506422)
ベクター: 48.2039925826, 0.205511376507, -47.2122094702)

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要素

#1: タンパク質 Nuclear factor NF-kappa-B p50 subunit


分子量: 34924.871 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Nfkb1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P25799
#2: DNA鎖 Test 17-mer kappaB-like DNA


分子量: 5163.347 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: DNA鎖 Test 17-mer kappaB-like DNA


分子量: 5252.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.54 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 4% Tacsimate pH 6.0, 12% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→146.45 Å / Num. obs: 17962 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 76.35 Å2 / Rsym value: 0.094 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / Rmerge(I) obs: 0.035 / Num. unique obs: 1805 / Rsym value: 0.631

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
autoPROCdata processing
PHENIX1.20.1_4487モデル構築
PHENIX1.20.1_4487精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→73.23 Å / SU ML: 0.4687 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 31.3187
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2843 915 5.1 %
Rwork0.2247 17018 -
obs0.2276 17933 98.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 84.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→73.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4906 691 0 0 5597
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00255784
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.58397959
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0421874
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0047920
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.91552228
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 1.84619081273 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.160.37611450.32342455X-RAY DIFFRACTION98.97
3.16-3.360.35431260.28482401X-RAY DIFFRACTION97.57
3.36-3.620.40931150.28212441X-RAY DIFFRACTION98.99
3.62-3.980.32861310.24692426X-RAY DIFFRACTION98.69
3.98-4.550.2521160.22052418X-RAY DIFFRACTION97.84
4.56-5.740.26551340.19872436X-RAY DIFFRACTION99
5.74-73.230.22221480.18122441X-RAY DIFFRACTION97.92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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