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- PDB-8tk2: HUMAN VH1-RELATED DUAL-SPECIFICITY PHOSPHATASE (VHR) complexed wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8tk2
タイトルHUMAN VH1-RELATED DUAL-SPECIFICITY PHOSPHATASE (VHR) complexed with 2-((2,4-difluorobenzyl)amino)-2-oxoacetic acid
要素Dual specificity protein phosphatase 3
キーワードHYDROLASE / PROTEIN DUAL-SPECIFICITY PHOSPHATASE / VHR
機能・相同性
機能・相同性情報


receptor signaling protein tyrosine kinase inhibitor activity / MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of chemotaxis / positive regulation of focal adhesion disassembly / negative regulation of T cell activation / ERKs are inactivated / dephosphorylation / negative regulation of JNK cascade / motile cilium ...receptor signaling protein tyrosine kinase inhibitor activity / MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of chemotaxis / positive regulation of focal adhesion disassembly / negative regulation of T cell activation / ERKs are inactivated / dephosphorylation / negative regulation of JNK cascade / motile cilium / regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / protein-serine/threonine phosphatase / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / protein serine/threonine phosphatase activity / phosphatase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / immunological synapse / negative regulation of MAPK cascade / cytoskeletal protein binding / protein-tyrosine-phosphatase / positive regulation of mitotic cell cycle / protein tyrosine phosphatase activity / protein tyrosine kinase binding / cellular response to epidermal growth factor stimulus / negative regulation of cell migration / receptor tyrosine kinase binding / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cytoskeleton / protein kinase binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Atypical dual specificity phosphatase, subfamily A / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Dual specificity protein phosphatase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Aleshin, A.E. / Wu, J. / Lambert, L.J. / Cosford, N.D.P. / Tautz, L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1R21 AI160161 米国
引用ジャーナル: Acs Omega / 年: 2025
タイトル: Fragment Screening Identifies Novel Allosteric Binders and Binding Sites in the VHR ( DUSP3 ) Phosphatase.
著者: Wu, J. / Baranowski, M.R. / Aleshin, A.E. / Isiorho, E.A. / Lambert, L.J. / De Backer, L.J.S. / Han, Y.N. / Das, R. / Sheffler, D.J. / Bobkov, A.A. / Lemberikman, A.M. / Keedy, D.A. / Cosford, N.D.P. / Tautz, L.
履歴
登録2023年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年2月26日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein phosphatase 3
B: Dual specificity protein phosphatase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1816
ポリマ－40,5662
非ポリマー6154
水4,324240
1
A: Dual specificity protein phosphatase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4982
ポリマ－20,2831
非ポリマー2151
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Dual specificity protein phosphatase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6824
ポリマ－20,2831
非ポリマー3993
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.536, 44.328, 59.863
Angle α, β, γ (deg.)78.07, 89.99, 81.69
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity protein phosphatase 3 / Dual specificity protein phosphatase VHR / Vaccinia H1-related phosphatase / VHR


分子量: 20283.000 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DUSP3, VHR / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P51452, protein-serine/threonine phosphatase, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-I1Y / {[(2,4-difluorophenyl)methyl]amino}(oxo)acetic acid


分子量: 215.154 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C9H7F2NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.32 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Protein-compound mixture in 50 mM TRIS-Cl pH 8.5, 1 mM TCEP, 0.5 mM EDTA, 5% DMSO were mixed with the precipitant solution (100 mM Bis-Tris pH 6.5, 50 mM NH4F, 28% (w/v) PEGME-2000) and ...詳細: Protein-compound mixture in 50 mM TRIS-Cl pH 8.5, 1 mM TCEP, 0.5 mM EDTA, 5% DMSO were mixed with the precipitant solution (100 mM Bis-Tris pH 6.5, 50 mM NH4F, 28% (w/v) PEGME-2000) and equilibrated against the precipitant solution.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年2月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→38.69 Å / Num. obs: 34755 / % possible obs: 89.4 % / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.229 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 1610 / % possible all: 80.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0411精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→38.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 2.764 / SU ML: 0.088 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.127 / ESU R Free: 0.126 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22265 2065 5.9 %RANDOM
Rwork0.17587 ---
obs0.1786 32683 89.31 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.235 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.75 Å2-1.78 Å20.41 Å2
2--1.04 Å2-0.55 Å2
3----2.4 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.7→38.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2804 0 41 240 3085
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0123029
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0162874
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.431.6474110
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.4861.5766616
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8025389
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg7.042520
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.50710530
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2448
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023716
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02720
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7712.871517
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.7612.8711517
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.9815.1481919
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.9815.1511920
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5223.3091512
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.5213.3111513
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.3275.8982192
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.89132.83479
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.85931.753413
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.743 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 140 -
Rwork0.238 2207 -
obs--83.26 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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