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- PDB-8tja: CRYSTAL STRUCTURE OF THE A/Ecuador/1374/2016(H3N2) INFLUENZA VIRU... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8tja | |||||||||
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Title | CRYSTAL STRUCTURE OF THE A/Ecuador/1374/2016(H3N2) INFLUENZA VIRUS HEMAGGLUTININ WITH HUMAN RECEPTOR ANALOG 6'-SLNLN | |||||||||
![]() | (Hemagglutinin ...) x 2 | |||||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / INFLUENZA / HEMAGGLUTININ / RECEPTOR | |||||||||
Function / homology | ![]() viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / apical plasma membrane / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Wu, N.C. / Zhu, X. / Wilson, I.A. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Evolution of human H3N2 influenza virus receptor specificity has substantially expanded the receptor-binding domain site. Authors: Thompson, A.J. / Wu, N.C. / Canales, A. / Kikuchi, C. / Zhu, X. / de Toro, B.F. / Canada, F.J. / Worth, C. / Wang, S. / McBride, R. / Peng, W. / Nycholat, C.M. / Jimenez-Barbero, J. / ...Authors: Thompson, A.J. / Wu, N.C. / Canales, A. / Kikuchi, C. / Zhu, X. / de Toro, B.F. / Canada, F.J. / Worth, C. / Wang, S. / McBride, R. / Peng, W. / Nycholat, C.M. / Jimenez-Barbero, J. / Wilson, I.A. / Paulson, J.C. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 229.5 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 181.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 2.2 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 2.2 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 26.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 38 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 8tj4C ![]() 8tj6C ![]() 8tj7C ![]() 8tj8C ![]() 8tj9C ![]() 8tjbC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
-Hemagglutinin ... , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 35788.336 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
---|---|
#2: Protein | Mass: 19996.225 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
-Sugars , 4 types, 7 molecules ![](data/chem/img/NAG.gif)
#3: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
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#4: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
#5: Polysaccharide | N-acetyl-alpha-neuraminic acid-(2-6)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D- ...N-acetyl-alpha-neuraminic acid-(2-6)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-3)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
#6: Sugar | ChemComp-NAG / |
-Non-polymers , 5 types, 468 molecules ![](data/chem/img/PG4.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#7: Chemical | #8: Chemical | ChemComp-EDO / #9: Chemical | ChemComp-PEG / #10: Chemical | #11: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.45 Å3/Da / Density % sol: 64.36 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion Details: 50% PEG-200, 0.05 M Lithium sulfate, and 0.1M Tris pH 7.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 6, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97946 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.05→42.94 Å / Num. obs: 49313 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 9.4 % / CC1/2: 0.996 / Rpim(I) all: 0.04 / Rsym value: 0.11 / Net I/σ(I): 19.8 |
Reflection shell | Resolution: 2.05→2.14 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique obs: 6056 / CC1/2: 0.859 / Rpim(I) all: 0.3 / Rsym value: 0.83 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.05→42.94 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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