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- PDB-8tj6: CRYSTAL STRUCTURE OF THE A/Beijing/353/1989(H3N2) INFLUENZA VIRUS... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8tj6 | |||||||||
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Title | CRYSTAL STRUCTURE OF THE A/Beijing/353/1989(H3N2) INFLUENZA VIRUS HEMAGGLUTININ WITH HUMAN RECEPTOR ANALOG 6'-SLN | |||||||||
![]() | (Hemagglutinin ...) x 2 | |||||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / INFLUENZA / HEMAGGLUTININ / RECEPTOR | |||||||||
Function / homology | ![]() viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Wu, N.C. / Zhu, X. / Wilson, I.A. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Evolution of human H3N2 influenza virus receptor specificity has substantially expanded the receptor-binding domain site. Authors: Thompson, A.J. / Wu, N.C. / Canales, A. / Kikuchi, C. / Zhu, X. / de Toro, B.F. / Canada, F.J. / Worth, C. / Wang, S. / McBride, R. / Peng, W. / Nycholat, C.M. / Jimenez-Barbero, J. / ...Authors: Thompson, A.J. / Wu, N.C. / Canales, A. / Kikuchi, C. / Zhu, X. / de Toro, B.F. / Canada, F.J. / Worth, C. / Wang, S. / McBride, R. / Peng, W. / Nycholat, C.M. / Jimenez-Barbero, J. / Wilson, I.A. / Paulson, J.C. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 687.8 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 7.2 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 74.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 99.3 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 8tj4C ![]() 8tj7C ![]() 8tj8C ![]() 8tj9C ![]() 8tjaC ![]() 8tjbC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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2 |
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3 |
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4 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
-Hemagglutinin ... , 2 types, 8 molecules ACEGBDFH
#1: Protein | Mass: 35932.492 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 20041.195 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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-Sugars , 7 types, 28 molecules ![](data/chem/img/NAG.gif)
#3: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #7: Polysaccharide | N-acetyl-alpha-neuraminic acid-(2-6)-beta-D-galactopyranose | #8: Polysaccharide | #9: Sugar | ChemComp-NAG / |
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-Non-polymers , 1 types, 116 molecules ![](data/chem/img/HOH.gif)
#10: Water | ChemComp-HOH / |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.98 Å3/Da / Density % sol: 58.66 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / Details: 1.0 M LiCl and 10% PEG-6000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jan 21, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97946 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.85→45.93 Å / Num. obs: 59464 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 6.7 % / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.06 / Rsym value: 0.14 / Net I/σ(I): 12 |
Reflection shell | Resolution: 2.85→2.95 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 5953 / CC1/2: 0.842 / Rpim(I) all: 0.41 / Rsym value: 0.98 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.85→45.93 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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