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万見
- PDB-8ti9: CryoEM structure of octamer assembly of Shedu nuclease domain fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ti9
タイトルCryoEM structure of octamer assembly of Shedu nuclease domain from Bacillus cereus
要素Shedu protein SduA
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Shedu / DUF4263 / Bacterial defense systems / Nuclease / Anti-plasmid defense system / PD-(D/E)XK nuclease / Whirly domain / Two-component signaling
機能・相同性Protein of unknown function DUF4263 / : / Shedu protein SduA, C-terminal / Shedu protein SduA, N-terminal / nuclease activity / defense response to virus / Shedu protein SduA
機能・相同性情報
生物種Bacillus cereus B4264 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.19 Å
データ登録者Gu, Y. / Corbett, K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R35 GM144121 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2025
タイトル: Bacterial Shedu immune nucleases share a common enzymatic core regulated by diverse sensor domains.
著者: Yajie Gu / Huan Li / Amar Deep / Eray Enustun / Dapeng Zhang / Kevin D Corbett /
要旨: Prokaryotes possess diverse anti-bacteriophage immune systems, including the single-protein Shedu nuclease. Here, we reveal the structural basis for activation of Bacillus cereus Shedu. Two ...Prokaryotes possess diverse anti-bacteriophage immune systems, including the single-protein Shedu nuclease. Here, we reveal the structural basis for activation of Bacillus cereus Shedu. Two cryoelectron microscopy structures of Shedu show that it switches between inactive and active states through conformational changes affecting active-site architecture, which are controlled by the protein's N-terminal domain (NTD). We find that B. cereus Shedu cleaves near DNA ends with a 3' single-stranded overhang, likely enabling it to specifically degrade the DNA injected by certain bacteriophages. Bioinformatic analysis of Shedu homologs reveals a conserved nuclease domain with remarkably diverse N-terminal regulatory domains: we identify 79 distinct NTD types falling into eight broad classes, including those with predicted nucleic acid binding, enzymatic, and other activities. Together, these data reveal Shedu as a broad family of immune nucleases with a common nuclease core regulated by diverse NTDs that likely respond to a range of signals.
履歴
登録2023年7月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月15日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22025年2月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Shedu protein SduA
F: Shedu protein SduA
G: Shedu protein SduA
H: Shedu protein SduA
A: Shedu protein SduA
B: Shedu protein SduA
C: Shedu protein SduA
D: Shedu protein SduA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)209,8948
ポリマ－209,8948
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Shedu protein SduA / Putative nuclease SduA


分子量: 26236.760 Da / 分子数: 8 / 変異: E264A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus cereus B4264 (バクテリア)
遺伝子: sduA, BCB4264_A0974 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7HFR2
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Bacillus cereus Shedu delta_NL octamer / タイプ: COMPLEX
詳細: Octamer assembly of Bacillus cereus Shedu nuclease domain, which truncates the N-terminal and linker region. Glutamic acid 264 is mutated to Alanine.
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.216 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Bacillus cereus B4264 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
詳細: Prepared using deionized water and filtered strelized.
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1500 mMSodium ChlorideNaCl1
220 mMHEPESC8H18N2O4S1
31 mMDithiothreitolC4H10O2S21
45 mMMagnesium ChlorideMgCl21
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Freshly collected from size-exclusion column
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 55 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4cryoSPARC4.2.1CTF補正
7Coot0.9.6モデルフィッティング
12cryoSPARC4.2.1３次元再構成
13PHENIX1.20.1モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.19 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 138326 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00212736
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.35717314
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d9.3214630
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042068
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0032146

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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