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- PDB-8th9: Structure of mammalian NEIL2 from Monodelphis domestica in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8th9
タイトルStructure of mammalian NEIL2 from Monodelphis domestica in complex with THF-containing DNA
要素
  • DNA (5'-D(*GP*CP*GP*TP*CP*CP*AP*(3DR)P*GP*TP*CP*TP*AP*C)-3')
  • DNA (5'-D(*GP*TP*AP*GP*AP*CP*CP*TP*GP*GP*AP*CP*G)-3')
  • DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
キーワードLYASE / NEIL2 / DNA glycosylase / DNA lyase
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA N-glycosylase activity / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / base-excision repair / mitotic spindle / microtubule binding / damaged DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase, catalytic domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase catalytic domain profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / DNA glycosylase/AP lyase, H2TH DNA-binding / Ribosomal protein S13-like, H2TH
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Monodelphis domestica (ハイイロジネズミオポッサム)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.08 Å
データ登録者Eckenroth, B.E. / Doublie, S.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P01-CA098993 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R50-CA233185 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM143557 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2023
タイトル: Structural and biochemical insights into NEIL2's preference for abasic sites.
著者: Eckenroth, B.E. / Bumgarner, J.D. / Matsumoto-Elliott, O. / David, S.S. / Doublie, S.
履歴
登録2023年7月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.22023年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
C: DNA (5'-D(*GP*TP*AP*GP*AP*CP*CP*TP*GP*GP*AP*CP*G)-3')
D: DNA (5'-D(*GP*CP*GP*TP*CP*CP*AP*(3DR)P*GP*TP*CP*TP*AP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1325
ポリマ－40,9883
非ポリマー1442
水1,06359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.430, 121.430, 117.695
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Space group name HallI4bw2bw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x,z+3/4
#3: y+1/2,-x,z+3/4
#4: x+1/2,-y,-z+3/4
#5: -x+1/2,y,-z+3/4
#6: -x,-y,z
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z
#9: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#10: -y+1,x+1/2,z+5/4
#11: y+1,-x+1/2,z+5/4
#12: x+1,-y+1/2,-z+5/4
#13: -x+1,y+1/2,-z+5/4
#14: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
#15: y+1/2,x+1/2,-z+1/2
#16: -y+1/2,-x+1/2,-z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / NEIL2 DNA Glycosylase


分子量: 32864.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Monodelphis domestica (ハイイロジネズミオポッサム)
遺伝子: NEIL2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: F7AMK3, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase

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DNA鎖 , 2種, 2分子 CD

#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*TP*AP*GP*AP*CP*CP*TP*GP*GP*AP*CP*G)-3')


分子量: 4016.623 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic DNA oligo / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*CP*GP*TP*CP*CP*AP*(3DR)P*GP*TP*CP*TP*AP*C)-3')


分子量: 4107.657 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic DNA oligo with the abasic site analog THF (3DR)
由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 3種, 61分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY
配列の詳細Due to a large region of disorder, the wild type sequence: ...Due to a large region of disorder, the wild type sequence: FLLPKHLQKKVRLPKEKSDHKLETTSRLDGQEVPGSSLAIKALELGEEEKETVMPWWL is replaced with: GSGSG. WT Numbering is retained relative to the full length structure 6VJI.pdb for users of the structure. Met (or Mse 1) is removed post translationally by E. coli MAP (Methionine aminopeptidase) to produce the functional enzyme where Pro2 is the N-terminus.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.09 %
解説: Data deposition includes the selenomethionine data as the refined model, phases, native data and heavy atoms barium, gold, cobalt along with low energy collection for sulfur/phosphate.
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 50 mM BisTris, 18% PEG 3350, 5% DMSO, 1 mM TCEP, 50 mM sodium acetate. Cryoprotection by increasing to 20% PEG 3350 and 12% DMSO. Complex (90 micromolar protein + 135 micromolar DNA) mixed 1: ...詳細: 50 mM BisTris, 18% PEG 3350, 5% DMSO, 1 mM TCEP, 50 mM sodium acetate. Cryoprotection by increasing to 20% PEG 3350 and 12% DMSO. Complex (90 micromolar protein + 135 micromolar DNA) mixed 1:1 with reservoir solution

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月1日
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.08→40 Å / Num. obs: 50479 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 21.6 % / Biso Wilson estimate: 48.6 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.136 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 2.08→2.14 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 4515 / CC1/2: 0.522 / Rpim(I) all: 0.81 / Rrim(I) all: 2.82

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
MOSFLM7.3.0データ削減
Aimless0.7.3データスケーリング
SHARP3.10.9位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.08→38.4 Å / SU ML: 0.3918 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 34.03
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
詳細: On complex per asymmetric unit but a domain (2-198) exists in two conformations throughout the crystal. Each conformation is refined at 0.5 occupancy. Refinement used secondary structure ...詳細: On complex per asymmetric unit but a domain (2-198) exists in two conformations throughout the crystal. Each conformation is refined at 0.5 occupancy. Refinement used secondary structure restraints, mask refinement, heavy atom phase restraints and the wk1995 scattering table. Elevated RSRZ zones indicate the dynamics of the domain and clash score is artificially high as some near clashes from the domain get counted twice.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2442 5027 9.96 %
Rwork0.2221 45452 -
obs0.2244 50479 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 67.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.08→38.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1989 538 5 59 2591
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00933637
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.19025046
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0614552
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0095550
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.40851338
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.08-2.10.43021630.42241508X-RAY DIFFRACTION99.58
2.1-2.130.39111840.38831499X-RAY DIFFRACTION99.88
2.13-2.150.32941590.38481508X-RAY DIFFRACTION99.82
2.15-2.180.39981340.34581537X-RAY DIFFRACTION99.94
2.18-2.210.38711740.34741555X-RAY DIFFRACTION100
2.21-2.240.37121340.32321499X-RAY DIFFRACTION99.94
2.24-2.270.35321460.31661554X-RAY DIFFRACTION100
2.27-2.310.33731480.30511569X-RAY DIFFRACTION100
2.31-2.340.29451800.29291491X-RAY DIFFRACTION99.88
2.34-2.380.32891590.28431515X-RAY DIFFRACTION99.82
2.38-2.420.35171820.29641510X-RAY DIFFRACTION99.88
2.42-2.470.28811390.28121510X-RAY DIFFRACTION100
2.47-2.510.38841470.26621544X-RAY DIFFRACTION100
2.51-2.560.2591290.27051557X-RAY DIFFRACTION99.82
2.56-2.620.32141770.27421508X-RAY DIFFRACTION99.88
2.62-2.680.31991700.28661519X-RAY DIFFRACTION100
2.68-2.750.25251630.2491520X-RAY DIFFRACTION99.88
2.75-2.820.31931460.26191519X-RAY DIFFRACTION99.88
2.82-2.910.28362010.27311497X-RAY DIFFRACTION100
2.91-30.33132040.25231465X-RAY DIFFRACTION100
3-3.110.32072050.24641479X-RAY DIFFRACTION100
3.11-3.230.28541710.23891513X-RAY DIFFRACTION100
3.23-3.380.23141890.23691497X-RAY DIFFRACTION100
3.38-3.560.26211330.2041541X-RAY DIFFRACTION100
3.56-3.780.25152120.20261491X-RAY DIFFRACTION100
3.78-4.070.19931840.18741477X-RAY DIFFRACTION100
4.07-4.480.20862150.15321478X-RAY DIFFRACTION100
4.48-5.120.19111870.16281504X-RAY DIFFRACTION100
5.13-6.450.19861320.19841557X-RAY DIFFRACTION100
6.45-38.40.17381600.20151531X-RAY DIFFRACTION99.88
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.717491752510.433918358498-0.4217066419123.829785928830.9716697919266.195910423640.1360798284720.0239641643876-0.02901165006690.0782076758248-0.09893292144423.47188275299E-50.175131501487-0.08313132763930.02174057075720.302533558225-0.1196857889140.04441754738950.4033009471050.05000138976060.33168527767104.5222867721.019442351138.07113528082
25.3582440599-0.141948010865-0.5322650155063.75610423604-0.6078620037655.06989226634-0.0102111851622-0.188641148227-0.1355000800510.125710843488-0.0642797271644-0.1853646220590.147413090514-0.08637599431820.1234686316110.382840722897-0.1869573418290.07147853889210.4411899460620.02964000866470.405180937332102.5745991213.676041974167.40415945497
33.824534962290.9871222214390.6481190625312.945077495831.605625514313.19919439102-0.5165855594870.8834918091940.0194840485579-0.4836258848650.4563631585490.2788979837860.353348808239-0.7047998529570.03053482775690.494615242433-0.3481546491290.1113695818420.9627277390760.09219517505610.51996692035386.0494851658-0.043609812550930.1273058956
48.52845662077-0.278576276689-1.655875016117.651295704211.946933904183.79518546057-0.8176166788641.338870129370.593932740774-0.1531887432281.06533753791-0.309064085267-0.6263885767720.472999149979-0.3293773309780.802850667437-0.223069754029-0.02646238124230.8506297144720.05990398867330.50114326332104.09406186314.312322926223.9418497471
57.91744582997-3.6458894755-1.339561526532.117412023580.4995794497952.956882581790.07426474887921.39964972448-0.494071683351-0.1078074565440.188736226873-1.479919350240.153219016968-0.357533922951-0.2954809536240.437792270995-0.2391834590490.1894106672860.737365606729-0.2079320153930.70046393703104.0066142438.595347816126.8486894574
68.356908206690.152012450626-5.911162820916.427500389723.615079557398.83762753529-1.16963252044-3.00297623443-2.048998710182.059693420181.3584883112-0.9999229277870.857385931680.357669667067-0.2058487474990.8729060160990.2585133744410.06657631467161.541066245870.1947395535661.75934466015116.0939947472.2056057820334.5192059416
71.414019472260.915259736873-3.267357393256.68113668681-0.1719756356488.16987390204-0.453820007190.05766612230991.089223961170.112032756911-0.127768369980.389675382381-0.2522536963450.4152729662920.5907314748110.798433754348-0.03766782355230.04174814733011.018222982370.1481183412891.0462034200291.918867292122.416754222932.1120601507
80.192099450242-0.9395330000680.2079848534035.439280680980.1760125597631.90900991408-0.01600544760560.9762630511551.89804685694-0.186879371677-0.309071007631-0.776223883109-1.43275151038-0.3741149978260.343443432331.09473804808-0.01938408208120.3713081748741.125131283380.1055679654161.7941875121297.547397319729.044034282426.9971651393
95.92873754485-0.892267468872-2.031258191254.01712836263-4.452958725127.212046996170.0198128092377-0.230453728748-0.09030180506730.539796913293-0.60004482926-1.34923533757-0.8452067682231.498769474580.5650096370150.608209960904-0.33761630977-0.03712635116181.47591602793-0.208858695711.81307198755120.008034536.6016934869726.3257274408
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 2 through 198 and altloc A)AA2 - 1981 - 124
22chain 'A' and (resid 2 through 198 and altloc B)AA2 - 1981 - 124
33chain 'A' and (resid 199 through 401 )AA199 - 327125 - 253
44chain 'C' and (resid 4 through 10 )CD4 - 10
55chain 'D' and (resid 5 through 11 )DE5 - 11
66chain 'C' and (resid 1 through 3 )CD1 - 3
77chain 'C' and (resid 11 through 13 )CD11 - 13
88chain 'D' and (resid 1 through 4 )DE1 - 4
99chain 'D' and (resid 12 through 14 )DE12 - 14

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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