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- PDB-8tbw: Human Class I MHC HLA-A2 in complex with sorting nexin 24 (127-13... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8tbw
タイトルHuman Class I MHC HLA-A2 in complex with sorting nexin 24 (127-135) peptide KLSHQPVLL
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • HLA-A*02:01 alpha chain
  • Sorting nexin 24 (127-135) peptide
キーワードIMMUNE SYSTEM / Complex / MHC-I / antigen presentation
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / negative regulation of receptor binding / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane ...positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / negative regulation of receptor binding / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of neurogenesis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / specific granule lumen / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / peptide antigen binding / negative regulation of epithelial cell proliferation / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / positive regulation of immune response / Modulation by Mtb of host immune system / sensory perception of smell / positive regulation of T cell activation / positive regulation of protein binding / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / negative regulation of neuron projection development / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / ER-Phagosome pathway / early endosome membrane / T cell differentiation in thymus / protein refolding / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / learning or memory / immune response / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / Golgi membrane / focal adhesion / signaling receptor binding / Neutrophil degranulation / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. ...MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / Beta-2-microglobulin / HLA class I antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.081 Å
データ登録者Arbuiso, A. / Weiss, L.I. / Brambley, C.A. / Ma, J. / Keller, G.L.J. / Ayres, C.M. / Baker, B.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Accurate modeling of peptide-MHC structures with AlphaFold.
著者: Mikhaylov, V. / Brambley, C.A. / Keller, G.L.J. / Arbuiso, A.G. / Weiss, L.I. / Baker, B.M. / Levine, A.J.
履歴
登録2023年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA-A*02:01 alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: Sorting nexin 24 (127-135) peptide
D: HLA-A*02:01 alpha chain
E: Beta-2-microglobulin
F: Sorting nexin 24 (127-135) peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,6648
ポリマ－89,5406
非ポリマー1242
水9,710539
1
A: HLA-A*02:01 alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: Sorting nexin 24 (127-135) peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8324
ポリマ－44,7703
非ポリマー621
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4490 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area19280 Å2
手法PISA
2
D: HLA-A*02:01 alpha chain
E: Beta-2-microglobulin
F: Sorting nexin 24 (127-135) peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8324
ポリマ－44,7703
非ポリマー621
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4550 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area18960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.052, 157.570, 185.912
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-583-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 HLA-A*02:01 alpha chain / HLA class I antigen / HLA class I histocompatibility antigen / HLA class I histocompatibility ...HLA class I antigen / HLA class I histocompatibility antigen / HLA class I histocompatibility antigen A alpha chain / A alpha chain / MHC class I antigen / MHC class I protein / MHC class I protein (HLA-A)


分子量: 31854.203 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-A, HLA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q53Z42
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 21-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61769
#3: タンパク質・ペプチド Sorting nexin 24 (127-135) peptide


分子量: 1036.267 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 539 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.47 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Purified protein complexes were concentrated to 7.4 mg/mL before crystallization. The crystals were grown in 12.5% PEG 4000 and 0.1 M MES (pH 6.5) via hanging drop vapor diffusion. Crystals ...詳細: Purified protein complexes were concentrated to 7.4 mg/mL before crystallization. The crystals were grown in 12.5% PEG 4000 and 0.1 M MES (pH 6.5) via hanging drop vapor diffusion. Crystals were harvested and cryoprotected in 8% glycerol/92% mother liquor and immediately stored in liquid nitrogen

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.081→48.71 Å / Num. obs: 58502 / % possible obs: 95.59 % / 冗長度: 13.7 % / Biso Wilson estimate: 27.65 Å2 / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 13.57
反射 シェル解像度: 2.081→2.156 Å / Num. unique obs: 4715 / CC1/2: 0.904

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
DIALSデータ削減
DIALSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.081→48.71 Å / SU ML: 0.2123 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.08 / 位相誤差: 20.3002
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2053 5599 10.01 %
Rwork0.1719 50335 -
obs0.1754 55934 95.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 33.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.081→48.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6314 0 8 539 6861
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00756498
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8348812
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0532898
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00821152
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.63142378
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.081-2.10.23891390.20491307X-RAY DIFFRACTION75.91
2.11-2.130.27631640.19821471X-RAY DIFFRACTION83.85
2.13-2.160.24161630.19921464X-RAY DIFFRACTION85.9
2.16-2.180.25931710.19521521X-RAY DIFFRACTION86.55
2.18-2.210.24871680.20131532X-RAY DIFFRACTION88.87
2.21-2.240.23421750.18811595X-RAY DIFFRACTION91.95
2.24-2.270.2041830.19251635X-RAY DIFFRACTION93.71
2.27-2.310.23211860.20231652X-RAY DIFFRACTION95.58
2.31-2.340.26191840.19541650X-RAY DIFFRACTION95.22
2.34-2.380.23741860.19841663X-RAY DIFFRACTION95.16
2.38-2.420.25291870.19861653X-RAY DIFFRACTION96.23
2.42-2.470.23951850.1971679X-RAY DIFFRACTION96.28
2.47-2.520.24051880.18781704X-RAY DIFFRACTION97.63
2.52-2.570.21831910.18651701X-RAY DIFFRACTION97.43
2.57-2.620.22691950.18951707X-RAY DIFFRACTION97.89
2.62-2.680.2591880.20421713X-RAY DIFFRACTION98.34
2.68-2.750.22291960.2051729X-RAY DIFFRACTION98.06
2.75-2.820.23441890.20371697X-RAY DIFFRACTION98.43
2.82-2.910.24641940.19271737X-RAY DIFFRACTION99.03
2.91-30.21271910.18991739X-RAY DIFFRACTION98.72
3-3.110.20971940.17181721X-RAY DIFFRACTION99.02
3.11-3.230.19971930.17911743X-RAY DIFFRACTION99.33
3.23-3.380.1941920.17911748X-RAY DIFFRACTION99.28
3.38-3.560.20191940.17631763X-RAY DIFFRACTION99.49
3.56-3.780.18491960.15161758X-RAY DIFFRACTION99.85
3.78-4.070.17551980.14391786X-RAY DIFFRACTION99.75
4.07-4.480.17111980.13361778X-RAY DIFFRACTION99.95
4.48-5.130.16391990.12861790X-RAY DIFFRACTION100
5.13-6.460.18642000.16211802X-RAY DIFFRACTION99.8
6.46-48.710.18582120.16661897X-RAY DIFFRACTION99.62
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.974280301980.136619768909-1.321868533422.14641167405-0.1636536590763.023551364130.0803860714746-0.07883219812820.12175916449-0.076134898042-0.00403913170374-0.148834431607-0.2268128652780.112494677722-0.05028025075010.173322885901-0.05572607629730.008510677216030.182804755228-0.03106774354940.230628202228-9.72014272483-8.2680944938530.3475511141
21.725518565330.8761359769410.2001165794887.241850514470.7428448426443.156858555820.12219002282-0.027235719889-0.144760007215-0.106365500881-0.1768299226250.1262890030710.485538121105-0.09550542685050.08872050518430.212162436223-0.04384200282450.03132359802210.22853031629-0.02201934959130.20932575712-30.0665699255-36.934068695134.9877636078
36.004179825610.847307169175-0.5945414881652.044557619010.3363651548252.98625434255-0.07812208524560.1105733332750.0694164951211-0.266723811607-0.03615744330380.333486935688-0.151429725572-0.3829599442210.1768148291740.247192993950.0177432339642-0.05586493204230.182120488511-0.02668445474450.232945841539-33.6435956522-18.228903885222.7001960161
48.05071951656-1.3570742536-7.782125059453.39219238251.59287340637.60431836960.151421785298-0.7230506231740.445566481112-0.1189859624190.122955794571-0.35952921848-0.05716632214531.05874924744-0.2809060825950.438519989758-0.068661817430.01610730098020.286827000966-0.03599556210030.354588762107-3.64507220183-2.9381805090131.0564310809
53.796261984010.0546390035438-1.396944867022.026135384960.1514789063412.123157274080.0564267541467-0.188725940866-0.2536619994910.110643098664-0.113517842816-0.1578887504270.1443992279840.1567476870320.05844914932760.271874690246-0.0420131318507-0.03175951957430.1499889205940.04317564295750.260711493351-21.6599886756-69.285499832122.0110687491
61.944929246762.125314361650.1687367853177.831624749450.7042128226043.178926212370.133386973673-0.09766277455690.08742180321960.237866399976-0.108494605876-0.0106073084696-0.1316512145280.0272394042236-0.04168751277470.154809874374-0.0154215910518-0.003235879848440.213519168869-0.01204069829640.18644717373-4.01575940505-39.505123951413.9979388987
73.232610751190.90418602558-1.935569252512.5075253893-1.167568292524.779500959490.06397495203820.359335497266-0.053057326079-0.1361673433050.02755745936070.00431857805051-0.247798798905-0.066597831985-0.116605885230.238322804824-0.0208356438518-0.03543239606780.188340610673-0.02858743559730.185336680741-19.2741185781-51.23033253762.10166751054
87.98547404276-5.78520447072-5.121557502185.598820202163.982767472246.124546766150.147856524907-1.43052484153-0.4477730443580.151954764232-0.1757786620180.1024822377730.1306513086610.06063444112420.2671593087360.420002057727-0.098391226792-0.09191557359970.2883559560540.06414596267460.412329444163-24.5753713653-75.90438022225.7339011267
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 1 through 180 )AA1 - 1801 - 180
22chain 'A' and (resid 181 through 275 )AA181 - 275181 - 275
33chain 'B' and (resid 1 through 100 )BB1 - 1001 - 100
44chain 'C' and (resid 1 through 9 )CC1 - 91 - 9
55chain 'D' and (resid 1 through 180 )DD1 - 1801 - 180
66chain 'D' and (resid 181 through 275 )DD181 - 275181 - 275
77chain 'E' and (resid 1 through 100 )EE1 - 1001 - 100
88chain 'F' and (resid 1 through 9 )FF1 - 91 - 9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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