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万見
- PDB-8t5x: Probing the dissociation pathway of a kinetically labile transthy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8t5x
タイトルProbing the dissociation pathway of a kinetically labile transthyretin mutant (A25T)
要素Transthyretin
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Aggregation / Amyloid
機能・相同性
機能・相同性情報


thyroid hormone binding / hormone activity / protein-containing complex binding / protein-containing complex / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Ferguson, J.A. / Sun, X. / Leach, B.I. / Stanfield, R.L. / Dyson, H.J. / Wright, P.E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)DK34909 米国
American Heart Association20POST35050060 米国
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2024
タイトル: Probing the Dissociation Pathway of a Kinetically Labile Transthyretin Mutant.
著者: Sun, X. / Ferguson, J.A. / Leach, B.I. / Stanfield, R.L. / Dyson, H.J. / Wright, P.E.
履歴
登録2023年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月3日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transthyretin
B: Transthyretin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6152
ポリマ－27,6152
非ポリマー00
水3,369187
1
A: Transthyretin
B: Transthyretin

A: Transthyretin
B: Transthyretin


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology, Protein is a tetramer in solution as shown extensively by the literature. Often the P21212 space groups have a symmetry axis that goes down the strong dimer interface as as the case ...根拠: homology, Protein is a tetramer in solution as shown extensively by the literature. Often the P21212 space groups have a symmetry axis that goes down the strong dimer interface as as the case here. As such the Asymmetric unit here is what the literature calls the tight dimer.
  • 55.2 kDa, 4 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2304
ポリマ－55,2304
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area6060 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area19380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.780, 86.030, 64.652
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-259-

HOH

21B-245-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Transthyretin


分子量: 13807.387 Da / 分子数: 2 / 変異: A25T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTR, HEL111, hCG_25470 / Variant: A25T / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: E9KL36
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 187 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: In drop 1:1 mixture of sample buffer and crystal condition Buffer :10mg/ml protein, 10 mM phosphate potassium, 100 mM KCl at pH 7.0 Crystal Condition: 0.1 M sodium cacodylate (pH 6.5), 0.2 M ...詳細: In drop 1:1 mixture of sample buffer and crystal condition Buffer :10mg/ml protein, 10 mM phosphate potassium, 100 mM KCl at pH 7.0 Crystal Condition: 0.1 M sodium cacodylate (pH 6.5), 0.2 M calcium acetate and 40 % (w/v) PEG 300 at 277 K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 0.9765 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2019年9月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9765 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.63→39.02 Å / Num. obs: 30727 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 18.07 Å2 / CC1/2: 0.871 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.115 / Net I/σ(I): 22.2
反射 シェル解像度: 1.63→1.68 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 1.77 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 1544 / CC1/2: 0.415 / Rpim(I) all: 0.705 / Rrim(I) all: 1.91 / % possible all: 95.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
Cootモデル構築
SCALEPACKデータスケーリング
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.63→39.02 Å / SU ML: 0.194 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.0752
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2336 1541 5.03 %
Rwork0.1882 29096 -
obs0.1904 30637 98.47 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 26.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.63→39.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1786 0 0 187 1973
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01031901
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.12152613
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0642299
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0254337
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.1225268
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.63-1.680.34751090.30392510X-RAY DIFFRACTION94.31
1.68-1.740.32681380.2882561X-RAY DIFFRACTION97.58
1.74-1.810.3241370.27472613X-RAY DIFFRACTION98.21
1.81-1.90.2961330.23312610X-RAY DIFFRACTION98.28
1.9-20.21181340.20262617X-RAY DIFFRACTION98.81
2-2.120.20891440.18092630X-RAY DIFFRACTION98.75
2.12-2.290.22191480.18452640X-RAY DIFFRACTION99.18
2.29-2.520.22571670.17952635X-RAY DIFFRACTION99.15
2.52-2.880.21051470.17712681X-RAY DIFFRACTION99.51
2.88-3.630.24811380.16862744X-RAY DIFFRACTION99.72
3.63-39.020.20681460.16372855X-RAY DIFFRACTION99.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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