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- PDB-8t2n: Crystal structure of GABARAP in complex with the LIR of NSs3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8t2n
タイトルCrystal structure of GABARAP in complex with the LIR of NSs3
要素
  • Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
  • Non-structural protein S
キーワードPROTEIN BINDING / Rift Valley fever virus / autophagy / LC3 / GABARAP / LIR
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host transcription initiation from RNA polymerase II promoter / symbiont-mediated suppression of host transcription / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / suppression by virus of host type I interferon production / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / regulation of Rac protein signal transduction / GABA receptor binding / cellular response to nitrogen starvation / negative stranded viral RNA replication / phosphatidylethanolamine binding ...symbiont-mediated suppression of host transcription initiation from RNA polymerase II promoter / symbiont-mediated suppression of host transcription / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / suppression by virus of host type I interferon production / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / regulation of Rac protein signal transduction / GABA receptor binding / cellular response to nitrogen starvation / negative stranded viral RNA replication / phosphatidylethanolamine binding / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / TBC/RABGAPs / microtubule associated complex / Macroautophagy / beta-tubulin binding / axoneme / autophagosome membrane / autophagosome maturation / autophagosome assembly / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / smooth endoplasmic reticulum / autophagosome / protein targeting / sperm midpiece / microtubule cytoskeleton organization / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein transport / actin cytoskeleton / symbiont-mediated suppression of host gene expression / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / chemical synaptic transmission / microtubule / host cell cytoplasm / lysosome / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / Golgi membrane / ubiquitin protein ligase binding / synapse / host cell nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phlebovirus, non structural protein / Rift valley fever virus non structural protein-like / Rift valley fever virus non structural protein (NSs) like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein / Non-structural protein S
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rift Valley fever virus (リフトバレー熱ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.88 Å
データ登録者Ali, M.G.H. / Wahba, H.M. / Cyr, N. / Omichinski, J.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Defense Threat Reduction Agency (DTRA) 米国
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2024
タイトル: An LIR motif in the Rift Valley fever virus NSs protein is critical for the interaction with LC3 family members and inhibition of autophagy.
著者: Petraccione, K. / Ali, M.G.H. / Cyr, N. / Wahba, H.M. / Stocker, T. / Akhrymuk, M. / Akhrymuk, I. / Panny, L. / Bracci, N. / Cafaro, R. / Sastre, D. / Silberfarb, A. / O'Maille, P. / ...著者: Petraccione, K. / Ali, M.G.H. / Cyr, N. / Wahba, H.M. / Stocker, T. / Akhrymuk, M. / Akhrymuk, I. / Panny, L. / Bracci, N. / Cafaro, R. / Sastre, D. / Silberfarb, A. / O'Maille, P. / Omichinski, J. / Kehn-Hall, K.
履歴
登録2023年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
B: Non-structural protein S
C: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
D: Non-structural protein S


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5644
ポリマ－33,5644
非ポリマー00
水79344
1
A: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
B: Non-structural protein S


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7822
ポリマ－16,7822
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1070 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area7590 Å2
手法PISA
2
C: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
D: Non-structural protein S


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7822
ポリマ－16,7822
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area8420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.725, 31.485, 68.917
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.81, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein / GABA(A) receptor-associated protein / MM46


分子量: 14086.176 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GABARAP, FLC3B, HT004 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O95166
#2: タンパク質・ペプチド Non-structural protein S / NSs


分子量: 2695.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rift Valley fever virus (リフトバレー熱ウイルス)
遺伝子: NSS / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P21698
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.06 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M Potassium acetate, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: 7B2 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年3月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.88→36.74 Å / Num. obs: 20163 / % possible obs: 88.41 % / 冗長度: 5.5 % / CC1/2: 0.9999 / Net I/σ(I): 14.13
反射 シェル解像度: 1.88→1.947 Å / Num. unique obs: 833 / CC1/2: 0.105

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.88→36.74 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 36.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2635 1958 9.92 %
Rwork0.2205 --
obs0.2248 19739 88.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.88→36.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2189 0 0 44 2233
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022253
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5573044
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.169866
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049315
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004392
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.88-1.920.4867640.4452469X-RAY DIFFRACTION34
1.93-1.980.427770.4202702X-RAY DIFFRACTION49
1.98-2.040.42981030.4021928X-RAY DIFFRACTION66
2.04-2.10.41631260.36091286X-RAY DIFFRACTION88
2.1-2.180.3751480.33561361X-RAY DIFFRACTION97
2.18-2.260.32951700.29811421X-RAY DIFFRACTION100
2.26-2.370.32311460.27871434X-RAY DIFFRACTION100
2.37-2.490.31021610.26391412X-RAY DIFFRACTION100
2.49-2.650.29331590.2521450X-RAY DIFFRACTION100
2.65-2.850.31731470.27041449X-RAY DIFFRACTION100
2.85-3.140.29181650.2621447X-RAY DIFFRACTION100
3.14-3.590.2871580.21931440X-RAY DIFFRACTION100
3.59-4.520.21951650.18231457X-RAY DIFFRACTION100
4.52-36.740.22031690.17931525X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.6805-0.20530.38681.3635-0.31173.5685-0.25170.98540.1817-0.44680.02930.3431-0.5124-0.4859-0.01080.59880.0026-0.00180.49180.01870.4558-12.792-11.89046.1885
20.9213-1.2290.54292.00340.13362.63230.1105-0.00130.4072-0.1637-0.0673-0.6405-0.46430.379-0.00090.4808-0.00080.0460.43460.05710.5448-3.1464-12.774418.1649
31.0056-0.92220.06421.22620.47191.23580.11480.3764-0.37350.1135-0.25790.79840.5515-0.79790.02290.66020.01710.08240.5335-0.03640.6673-15.328-17.556911.5026
40.3427-0.36820.09820.4-0.13610.2345-0.4699-0.09671.03430.2940.38191.3767-0.8518-1.06390.00751.0193-0.16530.12060.9486-0.24680.9956-11.2878-6.323526.1485
50.53270.61371.1050.70831.27582.2961-0.2239-0.1834-0.64670.34890.2389-0.76740.98320.94570.03480.8802-0.02530.19941.17120.17810.8848-0.8366-16.5443.4049
61.53980.5979-0.56080.2775-0.41042.00330.13131.5382-0.2088-0.9835-0.39160.33530.5228-0.2122-0.00830.7154-0.0626-0.15751.0039-0.08970.6927-35.0356-16.30889.9902
72.5078-0.92841.80371.6611-0.49166.14340.0313-0.0612-0.01470.08870.19320.4410.0245-0.63250.00010.3927-0.0149-0.00610.4021-0.01520.4929-34.1802-13.246125.6767
80.06160.01650.00160.1122-0.16030.2393-0.41120.0911-0.1201-0.84780.6210.5830.2518-0.579-0.00010.72010.0217-0.17311.3971-0.02881.1066-45.8674-15.006216.7484
90.2103-0.2487-0.14320.28810.16920.09690.0427-1.17690.08511.09470.1046-0.7201-0.14850.1721-0.00221.16410.1929-0.07631.801-0.09621.3288-47.9604-0.574439.3798
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 56 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 57 through 90 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 91 through 110 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 111 through 116 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 33 through 43 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 1 through 24 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 25 through 117 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'D' and (resid 33 through 37 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'D' and (resid 38 through 49 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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