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万見
- PDB-8t1m: Novel Domain of Unknown Function Solved with AlphaFold -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8t1m
タイトルNovel Domain of Unknown Function Solved with AlphaFold
要素DUF1842 domain-containing protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / AlphaFold / Bacterial Protein / Domain of Unknown Function / Novel Fold
機能・相同性Domain of unknown function DUF1842 / Domain of unknown function DUF1843 / Domain of unknown function (DUF1842) / Domain of unknown function (DUF1843) / DUF1842 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Burkholderia pseudomallei (類鼻疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Miller, J.E. / Agdanowski, M.P. / Cascio, D. / Sawaya, M.R. / Yeates, T.O.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States)DE-FC02-02ER63421 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2024
タイトル: AlphaFold-assisted structure determination of a bacterial protein of unknown function using X-ray and electron crystallography.
著者: Justin E Miller / Matthew P Agdanowski / Joshua L Dolinsky / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / Jose A Rodriguez / Todd O Yeates /
要旨: Macromolecular crystallography generally requires the recovery of missing phase information from diffraction data to reconstruct an electron-density map of the crystallized molecule. Most recent ...Macromolecular crystallography generally requires the recovery of missing phase information from diffraction data to reconstruct an electron-density map of the crystallized molecule. Most recent structures have been solved using molecular replacement as a phasing method, requiring an a priori structure that is closely related to the target protein to serve as a search model; when no such search model exists, molecular replacement is not possible. New advances in computational machine-learning methods, however, have resulted in major advances in protein structure predictions from sequence information. Methods that generate predicted structural models of sufficient accuracy provide a powerful approach to molecular replacement. Taking advantage of these advances, AlphaFold predictions were applied to enable structure determination of a bacterial protein of unknown function (UniProtKB Q63NT7, NCBI locus BPSS0212) based on diffraction data that had evaded phasing attempts using MIR and anomalous scattering methods. Using both X-ray and micro-electron (microED) diffraction data, it was possible to solve the structure of the main fragment of the protein using a predicted model of that domain as a starting point. The use of predicted structural models importantly expands the promise of electron diffraction, where structure determination relies critically on molecular replacement.
履歴
登録2023年6月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年4月10日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DUF1842 domain-containing protein
B: DUF1842 domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6292
ポリマ－46,6292
非ポリマー00
水00
1
A: DUF1842 domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3141
ポリマ－23,3141
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: DUF1842 domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3141
ポリマ－23,3141
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.110, 70.820, 94.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DUF1842 domain-containing protein


分子量: 23314.254 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia pseudomallei (類鼻疽菌)
遺伝子: BPSS0212 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q63NT7

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100mM Tris HCl pH 8.5, 150mM magnesium chloride, 12.5% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年3月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→47.25 Å / Num. obs: 5084 / % possible obs: 87.9 % / 冗長度: 2.74 % / CC1/2: 0.972 / Rmerge(I) obs: 0.226 / Rrim(I) all: 0.272 / Net I/σ(I): 4.38
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) allDiffraction-ID
3-3.081.1213810.2991.3631
3.08-3.160.8313580.4571.0141
3.16-3.250.7053540.5930.8581
3.25-3.350.5223640.8130.6271
3.35-3.460.5663210.6520.6841
3.46-3.580.4463420.8120.5411
3.58-3.720.3463170.9230.4151
3.72-3.870.3183000.9290.3821
3.87-4.040.2442890.9610.2941
4.04-4.240.2092740.9560.2491
4.24-4.470.1832700.9570.2191
4.47-4.740.1542220.9710.1861
4.74-5.070.1412380.9770.1711
5.07-5.480.152100.9750.1811
5.48-60.1512040.9610.1831
6-6.710.1371810.9790.1631
6.71-7.740.1161540.9780.1421
7.74-9.480.0931310.990.1141
9.48-13.410.061110.9950.0721
13.41-47.250.052630.9950.0681

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XSCALEデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 8T0B

8t0b


解像度: 3→47.25 Å / SU ML: 0.55 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 34.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 508 10.02 %
Rwork0.2735 --
obs0.2795 5070 87.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→47.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1709 0 0 0 1709
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111752
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4442397
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.963574
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076276
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011306
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.30.42211260.32891129X-RAY DIFFRACTION89
3.3-3.780.3631290.29681166X-RAY DIFFRACTION91
3.78-4.760.29741250.24251121X-RAY DIFFRACTION87
4.76-47.250.31221280.26381146X-RAY DIFFRACTION84
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 4.3011 Å / Origin y: -1.1702 Å / Origin z: -0.5619 Å
111213212223313233
T0.3387 Å2-0.013 Å20.0269 Å2-0.6832 Å20.0039 Å2--0.3404 Å2
L0.7336 °20.2663 °20.3386 °2-2.573 °20.1922 °2--0.4426 °2
S0.0206 Å °-0.0851 Å °-0.0255 Å °0.0779 Å °-0.0953 Å °-0.2118 Å °0.0121 Å °0.1553 Å °0.0671 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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