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万見
- PDB-8syf: Homology model of Acto-HMM complex in ADP-state. Chicken smooth m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8syf
タイトルHomology model of Acto-HMM complex in ADP-state. Chicken smooth muscle HMM and chicken pectoralis actin
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Myosin light polypeptide 6
  • Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform
  • Myosin, heavy chain 11, smooth muscle
キーワードMOTOR PROTEIN / Actin / Myosin / Smooth muscle / Cryo-EM / Cryo-ET / Heavy meromyosin
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate PAKs / myosin II filament / Smooth Muscle Contraction / myofibril assembly / myosin II binding / Striated Muscle Contraction / muscle myosin complex / actomyosin / actomyosin structure organization / myosin complex ...RHO GTPases activate PAKs / myosin II filament / Smooth Muscle Contraction / myofibril assembly / myosin II binding / Striated Muscle Contraction / muscle myosin complex / actomyosin / actomyosin structure organization / myosin complex / myosin II complex / structural constituent of muscle / microfilament motor activity / myosin heavy chain binding / myofibril / cytoskeletal motor activity / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / skeletal muscle fiber development / stress fiber / actin filament / ADP binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin filament binding / actin cytoskeleton / hydrolase activity / calcium ion binding / magnesium ion binding / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site ...: / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / : / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / ATPase, nucleotide binding domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin-11 / Myosin light polypeptide 6 / Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 19 Å
データ登録者Hojjatian, A. / Taylor, D.W. / Daneshparvar, N. / Trybus, K.M. / Taylor, K.A.
資金援助 米国, 9件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)R01 AR47421 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)r01 gm30598 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM139616 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM136288 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10 RR11357 米国
National Science Foundation (NSF, United States)BIR-9512954 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10 OD018142 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10 RR025080 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24 GM116788 米国
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2023
タイトル: Double-headed binding of myosin II to F-actin shows the effect of strain on head structure.
著者: Alimohammad Hojjatian / Dianne W Taylor / Nadia Daneshparvar / Patricia M Fagnant / Kathleen M Trybus / Kenneth A Taylor /
要旨: Force production in muscle is achieved through the interaction of myosin and actin. Strong binding states in active muscle are associated with Mg·ADP bound to the active site; release of Mg·ADP ...Force production in muscle is achieved through the interaction of myosin and actin. Strong binding states in active muscle are associated with Mg·ADP bound to the active site; release of Mg·ADP allows rebinding of ATP and dissociation from actin. Thus, Mg·ADP binding is positioned for adaptation as a force sensor. Mechanical loads on the lever arm can affect the ability of myosin to release Mg·ADP but exactly how this is done is poorly defined. Here we use F-actin decorated with double-headed smooth muscle myosin fragments in the presence of Mg·ADP to visualize the effect of internally supplied tension on the paired lever arms using cryoEM. The interaction of the paired heads with two adjacent actin subunits is predicted to place one lever arm under positive and the other under negative strain. The converter domain is believed to be the most flexible domain within myosin head. Our results, instead, point to the segment of heavy chain between the essential and regulatory light chains as the location of the largest structural change. Moreover, our results suggest no large changes in the myosin coiled coil tail as the locus of strain relief when both heads bind F-actin. The method would be adaptable to double-headed members of the myosin family. We anticipate that the study of actin-myosin interaction using double-headed fragments enables visualization of domains that are typically noisy in decoration with single-headed fragments.
履歴
登録2023年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年8月7日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set
Item: _pdbx_related_exp_data_set.data_reference / _pdbx_related_exp_data_set.details
改定 1.22025年5月21日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin, heavy chain 11, smooth muscle
B: Myosin, heavy chain 11, smooth muscle
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
E: Myosin light polypeptide 6
F: Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform
G: Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform
H: Myosin light polypeptide 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)343,7088
ポリマ－343,7088
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Myosin, heavy chain 11, smooth muscle


分子量: 96768.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: MYH11 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: A0A8V0ZE13
#2: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41862.613 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ)
参照: UniProt: P68139, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#3: タンパク質 Myosin light polypeptide 6 / G2 catalytic / LC17-GI / LC17-NM / Myosin light chain alkali smooth-muscle/non-muscle isoforms


分子量: 16639.715 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: MYL6 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: P02607
#4: タンパク質 Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform / MLC-2 / DTNB / G1 / Isoform L20-A


分子量: 16583.412 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: P02612
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Filamentous actin decorated with chicken smooth muscle heavy meromyosin
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
由来(組換発現)生物種: unidentified baculovirus (ウイルス)
緩衝液pH: 7.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 200 nm
撮影電子線照射量: 29.6 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-64 (8k x 8k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 19 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 17394 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00923908
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.02832244
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.41214532
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0563530
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0064218

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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