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Yorodumi- PDB-8swq: Structure of K. lactis PNP bound to transition state analog DADMe... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8swq | |||||||||
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Title | Structure of K. lactis PNP bound to transition state analog DADMe-IMMUCILLIN H and sulfate | |||||||||
Components | Purine nucleoside phosphorylase | |||||||||
Keywords | TRANSFERASE / PENTOSYLTRANSFERASE / PURINE NUCLEOSIDE PHOSPHORYLASE | |||||||||
Function / homology | Function and homology information nucleoside metabolic process / purine-nucleoside phosphorylase activity / purine-nucleoside phosphorylase / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Kluyveromyces lactis NRRL Y-1140 (yeast) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.979 Å | |||||||||
Authors | Fedorov, E. / Ghosh, A. | |||||||||
Funding support | United States, 2items
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Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2023 Title: Phosphate Binding in PNP Alters Transition-State Analogue Affinity and Subunit Cooperativity. Authors: Minnow, Y.V.T. / Schramm, V.L. / Almo, S.C. / Ghosh, A. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8swq.cif.gz | 655.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8swq.ent.gz | 541.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8swq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 8swq_validation.pdf.gz | 3.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 8swq_full_validation.pdf.gz | 3.6 MB | Display | |
Data in XML | 8swq_validation.xml.gz | 66.4 KB | Display | |
Data in CIF | 8swq_validation.cif.gz | 93.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sw/8swq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sw/8swq | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 8swpC 8swrC 8swsC 8swtC 8swuC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 33729.617 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Kluyveromyces lactis NRRL Y-1140 (yeast) Gene: KLLA0_C16621g / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): pRIL / References: UniProt: Q6CSZ6 #2: Chemical | ChemComp-DIH / #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | Has protein modification | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.3 Å3/Da / Density % sol: 46.51 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 25% (w/v) PEG 3,350, 0.2 M Ammonium sulphate and 0.11 M BIS-TRIS PH range: 5.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 31-ID / Wavelength: 0.98 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Oct 2, 2013 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: M / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.979→30 Å / Num. obs: 126431 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.119 / Χ2: 1.04 / Net I/σ(I): 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.979→26.367 Å / SU ML: 0.16 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 19.81 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.979→26.367 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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