[日本語] English
万見
- PDB-8svg: Ubiquitin variant i53 in complex with 53BP1 Tudor domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8svg
タイトルUbiquitin variant i53 in complex with 53BP1 Tudor domain
要素
  • Tumor protein p53 binding protein 1
  • Ubiquitin variant i53
キーワードPROTEIN BINDING / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear body / DNA damage response / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
: / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / : / : / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Ribosomal protein L2, domain 2
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor protein p53 binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.21 Å
データ登録者Holden, J.K. / Partridge, J.R. / Wibowo, A.S. / Mulichak, A.
資金援助1件
組織認可番号国
Other private
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Functional screening in human HSPCs identifies optimized protein-based enhancers of Homology Directed Repair.
著者: Perez-Bermejo, J.A. / Efagene, O. / Matern, W.M. / Holden, J.K. / Kabir, S. / Chew, G.M. / Andreoletti, G. / Catton, E. / Ennis, C.L. / Garcia, A. / Gerstenberg, T.L. / Hill, K.A. / Jain, A. ...著者: Perez-Bermejo, J.A. / Efagene, O. / Matern, W.M. / Holden, J.K. / Kabir, S. / Chew, G.M. / Andreoletti, G. / Catton, E. / Ennis, C.L. / Garcia, A. / Gerstenberg, T.L. / Hill, K.A. / Jain, A. / Krassovsky, K. / Lalisan, C.D. / Lord, D. / Quejarro, B.J. / Sales-Lee, J. / Shah, M. / Silva, B.J. / Skowronski, J. / Strukov, Y.G. / Thomas, J. / Veraz, M. / Vijay, T. / Wallace, K.A. / Yuan, Y. / Grogan, J.L. / Wienert, B. / Lahiri, P. / Treusch, S. / Dever, D.P. / Soros, V.B. / Partridge, J.R. / Seim, K.L.
履歴
登録2023年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月3日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: citation / citation_author / refine_ls_shell
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tumor protein p53 binding protein 1
B: Ubiquitin variant i53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5772
ポリマ－22,5772
非ポリマー00
水4,324240
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1410 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area9970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.37, 46.86, 90.32
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Tumor protein p53 binding protein 1


分子量: 13916.683 Da / 分子数: 1 / 断片: Tudor domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53BP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A6NNK5
#2: タンパク質 Ubiquitin variant i53


分子量: 8659.982 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 0.1 M MES pH 6.4, 0.2 M Trimethylamine N-oxide dehydrate, 2% w/v PEG2000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.95372 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年12月8日 / 詳細: TITANIUM SILICATE FLAT MIRROR WITH PT
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / MULTILAYER MONOCHROMATOR SI(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95372 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.21→25.33 Å / Num. obs: 51451 / % possible obs: 96.93 % / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 12.28 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.02066 / Rrim(I) all: 0.05672 / Rsym value: 0.05269 / Net I/σ(I): 18.68
反射 シェル解像度: 1.21→1.23 Å / 冗長度: 7.5 % / Num. unique obs: 4865 / CC1/2: 0.952 / % possible all: 93.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0352精密化
Cootモデル構築
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.21→25.3 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1892 2573 5 %Random selection
Rwork0.1804 ---
obs-51451 96.93 %-
原子変位パラメータBiso mean: 16.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.21→25.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1538 0 0 240 1778
LS精密化 シェル解像度: 1.21→1.23 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.228 --
Rwork0.204 --
obs-3384 92.8 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る