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- PDB-8stw: K384N HUMAN CYSTATHIONINE BETA-SYNTHASE (delta 411-551) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8stw
タイトルK384N HUMAN CYSTATHIONINE BETA-SYNTHASE (delta 411-551)
要素Cystathionine beta-synthase, K384N variant
キーワードLYASE / PLP / Heme / hydrogen sulfide
機能・相同性
機能・相同性情報


Cysteine formation from homocysteine / homocysteine catabolic process / modified amino acid binding / cystathionine beta-synthase / cystathionine beta-synthase activity / L-serine catabolic process / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / cysteine biosynthetic process via cystathionine / homocysteine metabolic process / carbon monoxide binding ...Cysteine formation from homocysteine / homocysteine catabolic process / modified amino acid binding / cystathionine beta-synthase / cystathionine beta-synthase activity / L-serine catabolic process / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / cysteine biosynthetic process via cystathionine / homocysteine metabolic process / carbon monoxide binding / hydrogen sulfide biosynthetic process / L-serine metabolic process / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / regulation of nitric oxide mediated signal transduction / L-cysteine catabolic process / cysteine biosynthetic process / cerebellum morphogenesis / transsulfuration / endochondral ossification / DNA protection / nitric oxide binding / cysteine biosynthetic process from serine / response to folic acid / S-adenosyl-L-methionine binding / regulation of JNK cascade / nitrite reductase (NO-forming) activity / superoxide metabolic process / blood vessel remodeling / maternal process involved in female pregnancy / blood vessel diameter maintenance / oxygen binding / pyridoxal phosphate binding / cellular response to hypoxia / heme binding / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / protein homodimerization activity / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cystathionine beta-synthase, C-terminal domain / Cystathionine beta-synthase / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain superfamily ...Cystathionine beta-synthase, C-terminal domain / Cystathionine beta-synthase / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain superfamily / CBS domain / CBS domain / CBS domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Cystathionine beta-synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Mascarenhas, R. / Roman, J. / Banerjee, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM130183 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2023
タイトル: Disease-causing cystathionine beta-synthase linker mutations impair allosteric regulation.
著者: Roman, J.V. / Mascarenhas, R. / Ceric, K. / Ballou, D.P. / Banerjee, R.
履歴
登録2023年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cystathionine beta-synthase, K384N variant
B: Cystathionine beta-synthase, K384N variant
C: Cystathionine beta-synthase, K384N variant
D: Cystathionine beta-synthase, K384N variant
E: Cystathionine beta-synthase, K384N variant
F: Cystathionine beta-synthase, K384N variant
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)244,62818
ポリマ－239,4466
非ポリマー5,18212
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.462, 90.189, 104.224
Angle α, β, γ (deg.)106.15, 105.49, 107.47
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
44
55
66
77
88
99
1010
1111
1212
1313
1414
1515

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15

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要素

#1: タンパク質
Cystathionine beta-synthase, K384N variant / Beta-thionase / Serine sulfhydrase


分子量: 39907.648 Da / 分子数: 6 / 変異: K384N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBS / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P35520, cystathionine beta-synthase
#2: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C34H32FeN4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 22 % PEG 3,350, 6 % Tacsimate pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2022年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→43.11 Å / Num. obs: 100667 / % possible obs: 93.3 % / 冗長度: 3.8 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / Num. unique obs: 5138 / CC1/2: 0.933

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0257精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→43.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 12.792 / SU ML: 0.266 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.397 / ESU R Free: 0.254 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24295 4883 4.9 %RANDOM
Rwork0.21044 ---
obs0.21206 94925 92.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.643 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.27 Å21.32 Å2-6.11 Å2
2--2.51 Å2-5.77 Å2
3---3.12 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.4→43.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16059 0 348 74 16481
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.01316741
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01715707
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6661.67622754
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3151.59236414
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.40652107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.31622.013780
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.823152843
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.15215117
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.22219
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0218731
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.023354
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
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X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.2554.2928461
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.254.2918460
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.5866.43110557
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.5866.43210558
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.4824.7328280
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.4824.7328278
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.9976.91612197
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.88150.37718042
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other9.8850.37918042
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A102630.1
12B102630.1
21A104270.09
22C104270.09
31A101970.1
32D101970.1
41A101520.1
42E101520.1
51A102340.09
52F102340.09
61B103210.1
62C103210.1
71B101570.11
72D101570.11
81B100820.11
82E100820.11
91B100640.11
92F100640.11
101C102620.1
102D102620.1
111C101430.11
112E101430.11
121C103150.09
122F103150.09
131D101200.11
132E101200.11
141D102450.1
142F102450.1
151E101750.11
152F101750.11
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 418 -
Rwork0.351 6960 -
obs--92.03 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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