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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8ss1 | ||||||
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Title | Structure of a bacterial death-like domain from Azospirillum sp. | ||||||
![]() | Serine protease | ||||||
![]() | IMMUNE SYSTEM / death fold / scaffold / adaptor / CARD / PYD / DD / DED / programmed cell death / pyroptosis | ||||||
Function / homology | Peptidase S1B / Trypsin-like peptidase domain / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases / serine-type peptidase activity / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / proteolysis / Serine protease![]() | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Johnson, A.G. / Kranzusch, P.J. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: CARD-like domains mediate anti-phage defense in bacterial gasdermin systems. Authors: Wein, T. / Johnson, A.G. / Millman, A. / Lange, K. / Yirmiya, E. / Hadary, R. / Garb, J. / Steinruecke, F. / Hill, A.B. / Kranzusch, P.J. / Sorek, R. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 110.2 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 69.8 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 421.8 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 422.4 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 10 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 13.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 8srzC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 11652.190 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Bacterial death-like domain, residues 13-111 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: A0A2U1VUZ9, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.93 Å3/Da / Density % sol: 36.24 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 100 mM HEPES-KOH (pH 7.5), 200 mM ammonium acetate, and 25% PEG-3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 80 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: May 18, 2022 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.88→36.24 Å / Num. obs: 14427 / % possible obs: 99.1 % / Redundancy: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 25.13 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rpim(I) all: 0.062 / Net I/σ(I): 7.7 |
Reflection shell | Resolution: 1.88→1.92 Å / Num. unique obs: 850 / CC1/2: 0.526 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 29.94 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.88→36.24 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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