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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8sm3 | ||||||||||||||||||
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タイトル | Structure of Bacillus cereus VD045 Gabija GajA-GajB Complex | ||||||||||||||||||
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![]() | DNA BINDING PROTEIN/Hydrolase / Anti-phage / Nuclease / Helicase / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-Hydrolase complex | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() recombinational repair / 3'-5' DNA helicase activity / endonuclease activity / defense response to virus / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / DNA binding / ATP binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
![]() | Antine, S.P. / Mooney, S.E. / Johnson, A.G. / Kranzusch, P.J. | ||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of Gabija anti-phage defence and viral immune evasion. 著者: Sadie P Antine / Alex G Johnson / Sarah E Mooney / Azita Leavitt / Megan L Mayer / Erez Yirmiya / Gil Amitai / Rotem Sorek / Philip J Kranzusch / ![]() ![]() 要旨: Bacteria encode hundreds of diverse defence systems that protect them from viral infection and inhibit phage propagation. Gabija is one of the most prevalent anti-phage defence systems, occurring in ...Bacteria encode hundreds of diverse defence systems that protect them from viral infection and inhibit phage propagation. Gabija is one of the most prevalent anti-phage defence systems, occurring in more than 15% of all sequenced bacterial and archaeal genomes, but the molecular basis of how Gabija defends cells from viral infection remains poorly understood. Here we use X-ray crystallography and cryo-electron microscopy (cryo-EM) to define how Gabija proteins assemble into a supramolecular complex of around 500 kDa that degrades phage DNA. Gabija protein A (GajA) is a DNA endonuclease that tetramerizes to form the core of the anti-phage defence complex. Two sets of Gabija protein B (GajB) dimers dock at opposite sides of the complex and create a 4:4 GajA-GajB assembly (hereafter, GajAB) that is essential for phage resistance in vivo. We show that a phage-encoded protein, Gabija anti-defence 1 (Gad1), directly binds to the Gabija GajAB complex and inactivates defence. A cryo-EM structure of the virally inhibited state shows that Gad1 forms an octameric web that encases the GajAB complex and inhibits DNA recognition and cleavage. Our results reveal the structural basis of assembly of the Gabija anti-phage defence complex and define a unique mechanism of viral immune evasion. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 528.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 367.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 449.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 466.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 36.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 48.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8u7iC C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 67755.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: gajA, IIE_04982 / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: J8H9C1, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 57008.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: gajB, IIE_04983 / 発現宿主: ![]() ![]() |
#3: 化合物 | ChemComp-SO4 / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.73 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 100 mM HEPES-NaOH pH 7.5, 2.4% PEG-400, and 2.2 M ammonium sulfate |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 193 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年10月19日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9792 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3→49.24 Å / Num. obs: 48144 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 18.1 % / Biso Wilson estimate: 91.77 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.163 / Net I/σ(I): 15.4 |
反射 シェル | 解像度: 3→3.1 Å / Rmerge(I) obs: 3.069 / Num. unique obs: 4353 / CC1/2: 0.624 / % possible all: 100 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 130.19 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3→49.24 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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