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- PDB-8slt: Crystal structure of human STEP (PTPN5) at physiological temperat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8slt
タイトルCrystal structure of human STEP (PTPN5) at physiological temperature (310 K) and ambient pressure (0.1 MPa)
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 5
キーワードHYDROLASE / PTPN5 / STEP / Phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


Interleukin-37 signaling / phosphotyrosine residue binding / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / cell junction / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / signal transduction / nucleoplasm ...Interleukin-37 signaling / phosphotyrosine residue binding / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / cell junction / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / signal transduction / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, receptor type R/non-receptor type 5 / Protein-tyrosine phosphatase, KIM-containing / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site ...Protein-tyrosine phosphatase, receptor type R/non-receptor type 5 / Protein-tyrosine phosphatase, KIM-containing / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Ebrahim, A. / Guerrero, L. / Riley, B.T. / Kim, M. / Huang, Q. / Finke, A.D. / Keedy, D.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM133769 米国
引用ジャーナル: Biorxiv / 年: 2023
タイトル: Pushed to extremes: distinct effects of high temperature vs. pressure on the structure of an atypical phosphatase.
著者: Guerrero, L. / Ebrahim, A. / Riley, B.T. / Kim, M. / Huang, Q. / Finke, A.D. / Keedy, D.A.
履歴
登録2023年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年9月27日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author / entity / pdbx_contact_author / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_planes / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_entry_details.has_ligand_of_interest / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _refine_ls_shell.number_reflns_R_work
解説: Atoms with unrealistic or zero occupancies
詳細: Removed low/zero occupancy waters. Added a secondary conformation to the catalytic cysteine.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7103
ポリマ－32,5181
非ポリマー1922
水1,24369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.976, 64.492, 137.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 5 / Neural-specific protein-tyrosine phosphatase / Striatum-enriched protein-tyrosine phosphatase / STEP


分子量: 32517.986 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN5 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: P54829, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.77 % / 解説: Rectangular
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 30% PEG 3350, 200 mM Li2SO4, 100 mM bis-tris pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 310 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: 7B2 / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年10月30日
放射モノクロメーター: Dual bounce W/B4C multilayer monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→68.61 Å / Num. obs: 26353 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 37 Å2 / CC1/2: 0.996 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.1697 / Rpim(I) all: 0.0708 / Rrim(I) all: 0.1842 / Net I/σ(I): 7.79
反射 シェル解像度: 1.96→2.028 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 2.398 / Mean I/σ(I) obs: 0.63 / Num. unique obs: 2573 / CC1/2: 0.358 / CC star: 0.726 / Rpim(I) all: 0.9761 / Rrim(I) all: 2.593 / % possible all: 99.03

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
xia2データスケーリング
DIMPLEv2.6.1データ削減
DIMPLEv2.6.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.96→68.61 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2057 1358 5.16 %
Rwork0.1744 --
obs0.1761 26310 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→68.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2291 0 0 69 2360
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0192417
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4043294
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.244322
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081357
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.015429
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.96-2.030.36761280.33852426X-RAY DIFFRACTION99
2.03-2.110.31531320.28582471X-RAY DIFFRACTION100
2.11-2.210.2941340.23882430X-RAY DIFFRACTION100
2.21-2.320.25381380.2222460X-RAY DIFFRACTION100
2.32-2.470.24951220.1942478X-RAY DIFFRACTION100
2.47-2.660.27361260.18382504X-RAY DIFFRACTION100
2.66-2.930.22071240.17942498X-RAY DIFFRACTION100
2.93-3.350.19541400.15832499X-RAY DIFFRACTION100
3.35-4.220.19351380.13692536X-RAY DIFFRACTION100
4.22-68.610.15981760.1572650X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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