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万見
- PDB-8sku: Structure of human SIgA1 in complex with human CD89 (FcaR1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8sku
タイトルStructure of human SIgA1 in complex with human CD89 (FcaR1)
要素
  • (Immunoglobulin ...) x 3
  • Secretory component
キーワードIMMUNE SYSTEM / Secretory immunoglobulin A / SIgA / IgA / CD89 / FcaR1 / IgA Fc receptor / protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


IgA receptor activity / polymeric immunoglobulin receptor activity / immunoglobulin transcytosis in epithelial cells mediated by polymeric immunoglobulin receptor / polymeric immunoglobulin binding / dimeric IgA immunoglobulin complex / secretory dimeric IgA immunoglobulin complex / pentameric IgM immunoglobulin complex / monomeric IgA immunoglobulin complex / cellular response to interferon-alpha / Fc receptor signaling pathway ...IgA receptor activity / polymeric immunoglobulin receptor activity / immunoglobulin transcytosis in epithelial cells mediated by polymeric immunoglobulin receptor / polymeric immunoglobulin binding / dimeric IgA immunoglobulin complex / secretory dimeric IgA immunoglobulin complex / pentameric IgM immunoglobulin complex / monomeric IgA immunoglobulin complex / cellular response to interferon-alpha / Fc receptor signaling pathway / secretory IgA immunoglobulin complex / immune response-regulating signaling pathway / IgA binding / positive regulation of neutrophil apoptotic process / IgA immunoglobulin complex / glomerular filtration / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of bitter taste / neutrophil activation / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / cellular response to interleukin-6 / neutrophil mediated immunity / IgG immunoglobulin complex / immunoglobulin receptor binding / azurophil granule membrane / immunoglobulin complex, circulating / receptor clustering / positive regulation of respiratory burst / humoral immune response / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / complement activation, classical pathway / Scavenging of heme from plasma / specific granule membrane / antigen binding / Cell surface interactions at the vascular wall / B cell receptor signaling pathway / cellular response to type II interferon / epidermal growth factor receptor signaling pathway / cellular response to tumor necrosis factor / transmembrane signaling receptor activity / antibacterial humoral response / cellular response to lipopolysaccharide / protein-containing complex assembly / blood microparticle / protein-macromolecule adaptor activity / adaptive immune response / receptor complex / immune response / innate immune response / Neutrophil degranulation / signal transduction / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin J chain / Immunoglobulin J chain / : / : / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / : / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain ...Immunoglobulin J chain / Immunoglobulin J chain / : / : / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / : / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin J chain / Polymeric immunoglobulin receptor / Immunoglobulin heavy constant alpha 1 / Immunoglobulin alpha Fc receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Liu, Q. / Stadtmueller, B.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI165570 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: SIgA structures bound to Streptococcus pyogenes M4 and human CD89 provide insights into host-pathogen interactions.
著者: Qianqiao Liu / Beth M Stadtmueller /
要旨: Immunoglobulin (Ig) A functions as monomeric IgA in the serum and Secretory (S) IgA in mucosal secretions. Host IgA Fc receptors (FcαRs), including human FcαR1/CD89, mediate IgA effector functions; ...Immunoglobulin (Ig) A functions as monomeric IgA in the serum and Secretory (S) IgA in mucosal secretions. Host IgA Fc receptors (FcαRs), including human FcαR1/CD89, mediate IgA effector functions; however, human pathogen Streptococcus pyogenes has evolved surface-protein virulence factors, including M4, that also engage the CD89-binding site on IgA. Despite human mucosa serving as a reservoir for pathogens, SIgA interactions with CD89 and M4 remain poorly understood. Here we report cryo-EM structures of M4-SIgA and CD89-SIgA complexes, which unexpectedly reveal different SIgA-binding stoichiometry for M4 and CD89. Structural data, supporting experiments, and modeling indicate that copies of SIgA bound to S. pyogenes M4 will adopt similar orientations on the bacterium surface and leave one host FcαR binding site open. Results suggest unappreciated functional consequences associated with SIgA binding to host and bacterial FcαRs relevant to understanding host-microbe co-evolution, IgA effector functions and improving the outcomes of group A Streptococcus infection.
履歴
登録2023年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Immunoglobulin heavy constant alpha 1
B: Immunoglobulin heavy constant alpha 1
E: Secretory component
R: Immunoglobulin alpha Fc receptor
C: Immunoglobulin heavy constant alpha 1
S: Immunoglobulin alpha Fc receptor
D: Immunoglobulin heavy constant alpha 1
J: Immunoglobulin J chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)277,27116
ポリマ－274,6888
非ポリマー2,5828
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Immunoglobulin ... , 3種, 7分子 ABCDRSJ

#1: タンパク質
Immunoglobulin heavy constant alpha 1 / Ig alpha-1 chain C region / Ig alpha-1 chain C region BUR / Ig alpha-1 chain C region TRO


分子量: 37687.488 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The sequence of the Fab region is not included due to legal reasons.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGHA1 / 細胞株 (発現宿主): HEK Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01876
#3: タンパク質 Immunoglobulin alpha Fc receptor / IgA Fc receptor / CD89


分子量: 23615.742 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FCAR, CD89 / 細胞株 (発現宿主): HEK Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P24071
#4: タンパク質 Immunoglobulin J chain / Joining chain of multimeric IgA and IgM


分子量: 15611.458 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JCHAIN, IGCJ, IGJ / 細胞株 (発現宿主): HEK Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01591

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タンパク質 , 1種, 1分子 E

#2: タンパク質 Secretory component / Polymeric immunoglobulin receptor


分子量: 61095.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: secretory component / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIGR / 細胞株 (発現宿主): HEK Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01833

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糖 , 2種, 8分子

#5: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human SIgA1 in complex with human CD89 (FcaR1) / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK Expi293F
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 71.3 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 249000 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00314821
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.54220312
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.4592143
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0462419
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0052606

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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