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- PDB-8sfx: High Affinity nanobodies against GFP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8sfx
タイトルHigh Affinity nanobodies against GFP
要素
  • Green fluorescent protein
  • LaG21
キーワードIMMUNE SYSTEM / Nanobody / nanobodies / GFP / green fluorescent protein / high-affinity antibody variant / antibody variant / single-domain antibody
機能・相同性Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy / D-MALATE / PHOSPHATE ION / Green fluorescent protein
機能・相同性情報
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
Lama glama (ラマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Ketaren, N.E. / Rout, M.P. / Bonanno, J.B. / Almo, S.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Unique mechanisms to increase structural stability and enhance antigen binding in nanobodies.
著者: Ketaren, N.E. / Fridy, P.C. / Malashkevich, V. / Sanyal, T. / Brillantes, M. / Thompson, M.K. / Oren, D.A. / Bonanno, J.B. / Sali, A. / Almo, S.C. / Chait, B.T. / Rout, M.P.
履歴
登録2023年4月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.22025年6月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Green fluorescent protein
B: Green fluorescent protein
D: LaG21
C: LaG21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,35937
ポリマ－88,5294
非ポリマー1,83033
水2,630146
1
A: Green fluorescent protein
C: LaG21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,12116
ポリマ－44,2652
非ポリマー85614
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3110 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area15620 Å2
手法PISA
2
B: Green fluorescent protein
D: LaG21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,23921
ポリマ－44,2652
非ポリマー97419
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3690 Å2
ΔGint-125 kcal/mol
Surface area15590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.122, 111.122, 194.203
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-307-

NA

21B-308-

NA

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABDC

#1: タンパク質 Green fluorescent protein


分子量: 28794.396 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
遺伝子: GFP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42212
#2: タンパク質 LaG21


分子量: 15470.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
非ポリマー , 5種, 179分子

#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-MLT / D-MALATE / (2R)-2-HYDROXYBUTANEDIOIC ACID / 2-HYDROXY-SUCCINIC ACID / D-りんご酸


分子量: 134.087 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O5
#5: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.67 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1 M bis-tris propane pH 7.0, 1.2 M DL-malic acid pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→100 Å / Num. obs: 85311 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 15.1 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 1.95→2.06 Å / Rmerge(I) obs: 1.403 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 12451 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
SCALAデータスケーリング
MOSFLM6.2.3データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→36.67 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 27.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2275 1991 2.47 %
Rwork0.2101 --
obs0.2106 80508 94.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→36.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5440 0 102 146 5688
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0125628
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1077609
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.772774
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.117809
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011991
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-20.37261190.34634778X-RAY DIFFRACTION81
2-2.050.31321330.32815088X-RAY DIFFRACTION86
2.05-2.110.32781310.30075271X-RAY DIFFRACTION89
2.11-2.180.32631390.28955469X-RAY DIFFRACTION92
2.18-2.260.26231390.26095444X-RAY DIFFRACTION92
2.26-2.350.29471440.25985538X-RAY DIFFRACTION94
2.35-2.460.23831500.24275654X-RAY DIFFRACTION95
2.46-2.590.28641410.25415749X-RAY DIFFRACTION97
2.59-2.750.29271480.24655848X-RAY DIFFRACTION98
2.75-2.960.30231460.25965861X-RAY DIFFRACTION99
2.96-3.260.24561440.22245942X-RAY DIFFRACTION100
3.26-3.730.21311530.20195940X-RAY DIFFRACTION100
3.73-4.70.16071530.15175950X-RAY DIFFRACTION100
4.7-36.670.17571510.16065985X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -27.8072 Å / Origin y: -10.3191 Å / Origin z: 5.773 Å
111213212223313233
T0.2436 Å20.0003 Å2-0.0039 Å2-0.4637 Å20.0011 Å2--0.3489 Å2
L0.0172 °2-0.0056 °2-0.4435 °2-0.2474 °20.0047 °2--0.5045 °2
S-0.183 Å °0.0084 Å °-0.0745 Å °0.0031 Å °-0.017 Å °0.0008 Å °0.2435 Å °-0.002 Å °0.1909 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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