[日本語] English
万見
- PDB-8sf8: Structure of bovine PKA bound to (R)-N-(4-(1H-pyrrolo[2,3-b]pyrid... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8sf8
タイトルStructure of bovine PKA bound to (R)-N-(4-(1H-pyrrolo[2,3-b]pyridin-4-yl)phenyl)-2-amino-4-methylpentanamide
要素
  • cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
  • cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / Kinase / Type I kinase inhibitor / co-crystal structure
機能・相同性
機能・相同性情報


CD209 (DC-SIGN) signaling / HDL assembly / Regulation of insulin secretion / Rap1 signalling / Ion homeostasis / PKA activation in glucagon signalling / DARPP-32 events / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / GPER1 signaling / Loss of Nlp from mitotic centrosomes ...CD209 (DC-SIGN) signaling / HDL assembly / Regulation of insulin secretion / Rap1 signalling / Ion homeostasis / PKA activation in glucagon signalling / DARPP-32 events / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / GPER1 signaling / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / RET signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / VEGFA-VEGFR2 Pathway / PKA activation / MAPK6/MAPK4 signaling / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Hedgehog 'off' state / cAMP-dependent protein kinase inhibitor activity / cAMP-dependent protein kinase / regulation of protein processing / cAMP-dependent protein kinase activity / protein localization to lipid droplet / cAMP-dependent protein kinase complex / regulation of bicellular tight junction assembly / cellular response to parathyroid hormone stimulus / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / regulation of osteoblast differentiation / cellular response to cold / sperm capacitation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / Mitochondrial protein degradation / ciliary base / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / protein kinase A regulatory subunit binding / mesoderm formation / sperm flagellum / plasma membrane raft / axoneme / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / negative regulation of TORC1 signaling / regulation of proteasomal protein catabolic process / positive regulation of gluconeogenesis / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / cellular response to glucagon stimulus / protein export from nucleus / acrosomal vesicle / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of smoothened signaling pathway / neural tube closure / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / cellular response to glucose stimulus / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / neuromuscular junction / positive regulation of insulin secretion / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / mRNA processing / peptidyl-serine phosphorylation / manganese ion binding / cellular response to heat / protein kinase activity / postsynapse / regulation of cell cycle / nuclear speck / protein phosphorylation / protein domain specific binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / signal transduction / mitochondrion / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Coker, J.A. / Arya, T. / Goins, C.M. / Maw, J.J. / Macdonald, J.D. / Stauffer, S.R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other private 米国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2024
タイトル: Discovery and Characterization of Selective, First-in-Class Inhibitors of Citron Kinase.
著者: Maw, J.J. / Coker, J.A. / Arya, T. / Goins, C.M. / Sonawane, D. / Han, S.H. / Rees, M.G. / Ronan, M.M. / Roth, J.A. / Wang, N.S. / Heemers, H.V. / Macdonald, J.D. / Stauffer, S.R.
履歴
登録2023年4月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
B: cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6623
ポリマ－43,3392
非ポリマー3221
水6,756375
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: Previously reported complex used for crystallization
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2040 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area16480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.653, 75.636, 80.652
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / PKA C-alpha


分子量: 41112.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: PRKACA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00517, cAMP-dependent protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha / PKI-alpha


分子量: 2226.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3SX13
#3: 化合物 ChemComp-ZWG / N-[4-(1H-pyrrolo[2,3-b]pyridin-4-yl)phenyl]-D-leucinamide


分子量: 322.404 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H22N4O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 375 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.89 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 13 mg/mL PKA 1.25 uL + 1.25 uL 0.85 mM PKI(5-24) 25 mM Bis-Tris pH = 7.0 150 mM KCl 1.5 mM N-octanoyl N-methylglucamide (ONMG)

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.9787 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2020年6月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→55.17 Å / Num. obs: 49602 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 12.5 % / Biso Wilson estimate: 28.22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rpim(I) all: 0.043 / Net I/σ(I): 15.15
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Rmerge(I) obs: 0.848 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 4887 / CC1/2: 0.251 / Rpim(I) all: 0.257 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
xia20.6.475-g7ac7bb6b-dials-2.2データ削減
DIALS2.2.10-g6dafd9427-releaseデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→55.17 Å / SU ML: 0.2232 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.8106
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2198 2403 4.85 %
Rwork0.1981 47111 -
obs0.1992 49514 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 33.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→55.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2944 0 24 375 3343
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01333091
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.434187
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0707436
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.014537
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.2877413
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.730.35481360.32552730X-RAY DIFFRACTION99.79
1.73-1.770.32181570.30182712X-RAY DIFFRACTION99.97
1.77-1.810.32751480.272727X-RAY DIFFRACTION99.83
1.81-1.860.24151450.25312712X-RAY DIFFRACTION99.9
1.86-1.910.26171350.25142770X-RAY DIFFRACTION99.83
1.91-1.970.36011390.31862738X-RAY DIFFRACTION99.93
1.97-2.030.25471170.23012767X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.10.22311250.20752768X-RAY DIFFRACTION100
2.1-2.190.25561190.20092763X-RAY DIFFRACTION100
2.19-2.290.29281400.22082772X-RAY DIFFRACTION99.73
2.29-2.410.22251560.20232741X-RAY DIFFRACTION99.97
2.41-2.560.22451610.19172738X-RAY DIFFRACTION99.97
2.56-2.750.25111260.20012794X-RAY DIFFRACTION100
2.75-3.030.21841560.19542785X-RAY DIFFRACTION100
3.03-3.470.20841640.18732791X-RAY DIFFRACTION100
3.47-4.370.17961230.16332855X-RAY DIFFRACTION99.93
4.37-55.170.17081560.17462948X-RAY DIFFRACTION99.26

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る