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万見
- PDB-8sdx: ATAD2B bromodomain in complex with histone H4 acetylated at lysin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8sdx
タイトルATAD2B bromodomain in complex with histone H4 acetylated at lysine 5 with Serine 1 mutation to Cysteine
要素
  • ATPase family AAA domain-containing protein 2B
  • histone H4S1CK5ac
キーワードNUCLEAR PROTEIN / bromodomains / Epigenetics / chromatin reader domain / protein binding
機能・相同性
機能・相同性情報


lysine-acetylated histone binding / histone binding / chromatin binding / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
ATPase family AAA domain-containing protein ATAD2-like / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain ...ATPase family AAA domain-containing protein ATAD2-like / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATPase family AAA domain-containing protein 2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.69 Å
データ登録者Phillips, M. / Montgomery, C. / Nix, J.C. / Glass, K.C.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM129338 NIH NIGMS 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P01CA240685 NIH NCI 米国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2024
タイトル: Impact of Combinatorial Histone Modifications on Acetyllysine Recognition by the ATAD2 and ATAD2B Bromodomains.
著者: Phillips, M. / Malone, K.L. / Boyle, B.W. / Montgomery, C. / Kressy, I.A. / Joseph, F.M. / Bright, K.M. / Boyson, S.P. / Chang, S. / Nix, J.C. / Young, N.L. / Jeffers, V. / Frietze, S. / Glass, K.C.
履歴
登録2023年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPase family AAA domain-containing protein 2B
B: ATPase family AAA domain-containing protein 2B
C: histone H4S1CK5ac
D: histone H4S1CK5ac
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4435
ポリマ－34,3474
非ポリマー961
水46826
1
A: ATPase family AAA domain-containing protein 2B
C: histone H4S1CK5ac


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1742
ポリマ－17,1742
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area8630 Å2
手法PISA
2
B: ATPase family AAA domain-containing protein 2B
D: histone H4S1CK5ac
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2703
ポリマ－17,1742
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area790 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area8800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.687, 79.629, 64.348
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.141, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 ATPase family AAA domain-containing protein 2B


分子量: 15826.093 Da / 分子数: 2 / 断片: bromodomain (UNP residues 953-1085) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATAD2B, KIAA1240 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9ULI0
#2: タンパク質・ペプチド histone H4S1CK5ac


分子量: 1347.570 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.18 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M Ammonium sulfate, 0.1 M Tris pH 8.5, 25% w/v PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.072 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2021年4月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.072 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.69→33.52 Å / Num. obs: 12940 / % possible obs: 96.47 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 64.12 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.1244 / Net I/σ(I): 7.63
反射 シェル解像度: 2.69→2.78 Å / Rmerge(I) obs: 1.626 / Num. unique obs: 1036 / CC1/2: 0.374

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.69→33.52 Å / SU ML: 0.4658 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.8625
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2604 649 5.17 %
Rwork0.2242 11906 -
obs0.2262 12555 96.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.69→33.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2300 0 5 26 2331
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01122347
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.40923155
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0734358
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0092410
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.625930
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.69-2.90.40481070.36372120X-RAY DIFFRACTION86.15
2.9-3.190.3551460.29562438X-RAY DIFFRACTION99.27
3.19-3.650.3631200.26862442X-RAY DIFFRACTION99.38
3.65-4.60.24121310.20512450X-RAY DIFFRACTION99.04
4.6-33.520.19831450.17572456X-RAY DIFFRACTION98.71

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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