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万見
- PDB-8s7g: Cryo-EM structure of Pseudomonas aeruginosa Recombinase A (RecA) ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8s7g
タイトルCryo-EM structure of Pseudomonas aeruginosa Recombinase A (RecA) in complex with LexAS125A mutant
要素
  • DNA (36-MER)
  • LexA repressor
  • Protein RecA
キーワードTRANSCRIPTION / protease / antibiotic resistance / SOS response
機能・相同性
機能・相同性情報


repressor LexA / SOS response / DNA-binding transcription repressor activity / ATP-dependent DNA damage sensor activity / protein-DNA complex / single-stranded DNA binding / DNA recombination / sequence-specific DNA binding / damaged DNA binding / DNA replication ...repressor LexA / SOS response / DNA-binding transcription repressor activity / ATP-dependent DNA damage sensor activity / protein-DNA complex / single-stranded DNA binding / DNA recombination / sequence-specific DNA binding / damaged DNA binding / DNA replication / serine-type endopeptidase activity / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
LexA repressor, DNA-binding domain / Transcription regulator LexA / LexA DNA binding domain / Peptidase S24, LexA-like / : / LexA-like / Peptidase S24/S26A/S26B/S26C / Peptidase S24-like / LexA/Signal peptidase-like superfamily / DNA recombination/repair protein RecA, conserved site ...LexA repressor, DNA-binding domain / Transcription regulator LexA / LexA DNA binding domain / Peptidase S24, LexA-like / : / LexA-like / Peptidase S24/S26A/S26B/S26C / Peptidase S24-like / LexA/Signal peptidase-like superfamily / DNA recombination/repair protein RecA, conserved site / DNA recombination and repair protein RecA, C-terminal / : / RecA C-terminal domain / recA signature. / DNA recombination and repair protein RecA / : / RecA N-terminal domain / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / DNA / DNA (> 10) / Protein RecA / LexA repressor
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.43 Å
データ登録者De Felice, S. / Vascon, F. / Huber, S.T. / Catalano, C. / Jakobi, A.J. / Cendron, L.
資金援助 イタリア, 1件
組織認可番号国
Italian Ministry of Education イタリア
引用ジャーナル: iScience / 年: 2025
タイトル: Snapshots of SOS response reveal structural requisites for LexA autoproteolysis.
著者: Filippo Vascon / Sofia De Felice / Matteo Gasparotto / Stefan T Huber / Claudio Catalano / Monica Chinellato / Riccardo Mezzetti / Alessandro Grinzato / Francesco Filippini / Lorenzo Maso / ...著者: Filippo Vascon / Sofia De Felice / Matteo Gasparotto / Stefan T Huber / Claudio Catalano / Monica Chinellato / Riccardo Mezzetti / Alessandro Grinzato / Francesco Filippini / Lorenzo Maso / Arjen J Jakobi / Laura Cendron /
要旨: Antimicrobial resistance poses a severe threat to human health and stands out among the pathogens responsible for this emergency. The SOS response to DNA damage is crucial in bacterial evolution, ...Antimicrobial resistance poses a severe threat to human health and stands out among the pathogens responsible for this emergency. The SOS response to DNA damage is crucial in bacterial evolution, influencing resistance development and adaptability in challenging environments, especially under antibiotic exposure. Recombinase A (RecA) and the transcriptional repressor LexA are the key players that orchestrate this process, determining either the silencing or the active transcription of the genes under their control. By integrating state-of-the-art structural approaches with binding and functional assays, we elucidated the molecular events activating the SOS response in , focusing on the RecA-LexA interaction. Our findings identify the conserved determinants and strength of the interactions that allow RecA to trigger LexA autocleavage and inactivation. These results provide the groundwork for designing novel antimicrobial strategies and exploring the potential translation of -derived approaches, to address the implications of infections.
履歴
登録2024年3月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月15日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.12025年2月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_last ..._citation.journal_volume / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.22025年3月12日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.32025年7月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LexA repressor
B: LexA repressor
D: Protein RecA
E: Protein RecA
F: Protein RecA
G: Protein RecA
H: Protein RecA
I: Protein RecA
J: Protein RecA
K: Protein RecA
L: Protein RecA
T: DNA (36-MER)
C: Protein RecA
M: Protein RecA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)491,04236
ポリマ－485,01914
非ポリマー6,02322
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 LexA repressor


分子量: 23407.885 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 遺伝子: lexA, PA3007 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P37452, repressor LexA
#2: タンパク質
Protein RecA / Recombinase A


分子量: 38845.184 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 遺伝子: recA, PA3617 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P08280
#3: DNA鎖 DNA (36-MER)


分子量: 10905.983 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE


分子量: 523.247 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Cryo-EM structure of Pseudomonas aeruginosa Recombinase A (RecA) in complex with LexAS125A mutantCOMPLEX#1-#30MULTIPLE SOURCES
2Recombinase A (RecA) and LexA repressorCOMPLEX#1-#21RECOMBINANT
3ssDNACOMPLEX#31RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)287
33synthetic construct (人工物)32630
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)469008
33synthetic construct (人工物)32630
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 55 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
12cryoSPARC4.2.1３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 561719
3次元再構成解像度: 3.43 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 164165 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00530463
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.52741311
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.554589
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0424771
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0055235

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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