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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8s24 | |||||||||
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タイトル | Structure of the E3 ubiquitin ligase RNF213, determined by cryoEM | |||||||||
![]() | E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 | |||||||||
![]() | ANTIMICROBIAL PROTEIN / E3 ubiquitin ligase / ATPase / carbohydrate-binding domain / RING domain / RZ domain | |||||||||
機能・相同性 | ![]() lipid ubiquitination / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / lipid droplet formation / xenophagy / Suppression of apoptosis / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / sprouting angiogenesis / regulation of lipid metabolic process / protein K63-linked ubiquitination / immune system process ...lipid ubiquitination / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / lipid droplet formation / xenophagy / Suppression of apoptosis / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / sprouting angiogenesis / regulation of lipid metabolic process / protein K63-linked ubiquitination / immune system process / protein autoubiquitination / lipid droplet / RING-type E3 ubiquitin transferase / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / angiogenesis / protein ubiquitination / defense response to bacterium / nucleolus / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å | |||||||||
![]() | Naydenova, K. / Randow, F. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Recognition of phylogenetically diverse pathogens through enzymatically amplified recruitment of RNF213. 著者: Ana Crespillo-Casado / Prathyush Pothukuchi / Katerina Naydenova / Matthew C J Yip / Janet M Young / Jerome Boulanger / Vimisha Dharamdasani / Ceara Harper / Pierre-Mehdi Hammoudi / Elsje G ...著者: Ana Crespillo-Casado / Prathyush Pothukuchi / Katerina Naydenova / Matthew C J Yip / Janet M Young / Jerome Boulanger / Vimisha Dharamdasani / Ceara Harper / Pierre-Mehdi Hammoudi / Elsje G Otten / Keith Boyle / Mayuri Gogoi / Harmit S Malik / Felix Randow / ![]() ![]() 要旨: Innate immunity senses microbial ligands known as pathogen-associated molecular patterns (PAMPs). Except for nucleic acids, PAMPs are exceedingly taxa-specific, thus enabling pattern recognition ...Innate immunity senses microbial ligands known as pathogen-associated molecular patterns (PAMPs). Except for nucleic acids, PAMPs are exceedingly taxa-specific, thus enabling pattern recognition receptors to detect cognate pathogens while ignoring others. How the E3 ubiquitin ligase RNF213 can respond to phylogenetically distant pathogens, including Gram-negative Salmonella, Gram-positive Listeria, and eukaryotic Toxoplasma, remains unknown. Here we report that the evolutionary history of RNF213 is indicative of repeated adaptation to diverse pathogen target structures, especially in and around its newly identified CBM20 carbohydrate-binding domain, which we have resolved by cryo-EM. We find that RNF213 forms coats on phylogenetically distant pathogens. ATP hydrolysis by RNF213's dynein-like domain is essential for coat formation on all three pathogens studied as is RZ finger-mediated E3 ligase activity for bacteria. Coat formation is not diffusion-limited but instead relies on rate-limiting initiation events and subsequent cooperative incorporation of further RNF213 molecules. We conclude that RNF213 responds to evolutionarily distant pathogens through enzymatically amplified cooperative recruitment. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 806.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 635.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 19653MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 596451.250 Da / 分子数: 1 / 変異: N1045D / 由来タイプ: 組換発現 詳細: N-terminally Strep-II tagged human RNF213, N1045D natural variant 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: RNF213, ALO17, C17orf27, KIAA1554, KIAA1618, MYSTR 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q63HN8, RING-type E3 ubiquitin transferase, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与, 転移酵素; ...参照: UniProt: Q63HN8, RING-type E3 ubiquitin transferase, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの |
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#2: 化合物 | ChemComp-ATP / |
#3: 化合物 | ChemComp-MG / |
#4: 化合物 | ChemComp-ZN / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Human RNF213 / タイプ: COMPLEX 詳細: E3 ubiquitin ligase RNF213, human, N1045D natural variant Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 0.59 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 4.86 sec. / 電子線照射量: 29.8 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 |
画像スキャン | 横: 4096 / 縦: 4096 |
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解析
EMソフトウェア | 名称: EPU / カテゴリ: 画像取得 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 143490 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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