[日本語] English
万見
- PDB-8rzl: Sulfolobus acidocaldarius threads (0406) filament. -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rzl
タイトルSulfolobus acidocaldarius threads (0406) filament.
要素Sulfolobus acidocaldarius threads (0406) filament.
キーワードPROTEIN FIBRIL / cell surface appendage / N-glycosylation / O-glycosylation
機能・相同性alpha-D-mannopyranose / Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Sulfolobus acidocaldarius (好気性・好酸性)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Isupov, M.N. / Gaines, M. / McLaren, M. / Daum, B.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)109784European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Towards a molecular picture of the archaeal cell surface.
著者: Matthew C Gaines / Michail N Isupov / Mathew McLaren / Clara L Mollat / Risat Ul Haque / Jake K Stephenson / Shamphavi Sivabalasarma / Cyril Hanus / Daniel Kattnig / Vicki A M Gold / Sonja ...著者: Matthew C Gaines / Michail N Isupov / Mathew McLaren / Clara L Mollat / Risat Ul Haque / Jake K Stephenson / Shamphavi Sivabalasarma / Cyril Hanus / Daniel Kattnig / Vicki A M Gold / Sonja Albers / Bertram Daum /
要旨: Archaea produce various protein filaments with specialised functions. While some archaea produce only one type of filament, the archaeal model species Sulfolobus acidocaldarius generates four. These ...Archaea produce various protein filaments with specialised functions. While some archaea produce only one type of filament, the archaeal model species Sulfolobus acidocaldarius generates four. These include rotary swimming propellers analogous to bacterial flagella (archaella), pili for twitching motility (Aap), adhesive fibres (threads), and filaments facilitating homologous recombination upon UV stress (UV pili). Here, we use cryo-electron microscopy to describe the structure of the S. acidocaldarius archaellum at 2.0 Å resolution, and update the structures of the thread and the Aap pilus at 2.7 Å and 2.6 Å resolution, respectively. We define features unique to archaella of the order Sulfolobales and compare their structure to those of Aap and threads in the context of the S-layer. We define distinct N-glycan patterns in the three filaments and identify a putative O-glycosylation site in the thread. Finally, we ascertain whether N-glycan truncation leads to structural changes in archaella and Aap.
履歴
登録2024年2月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.22025年2月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
C: Sulfolobus acidocaldarius threads (0406) filament.
E: Sulfolobus acidocaldarius threads (0406) filament.
A: Sulfolobus acidocaldarius threads (0406) filament.
B: Sulfolobus acidocaldarius threads (0406) filament.
D: Sulfolobus acidocaldarius threads (0406) filament.
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,92835
ポリマ－98,6015
非ポリマー29,32630
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area50170 Å2
ΔGint298 kcal/mol
Surface area48920 Å2
手法PISA
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
44
55
66
77
88
99
1010
1111
1212
1313
1414
1515
1616
1717
1818
1919
2020

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
18
19
20

-
要素

#1: タンパク質
Sulfolobus acidocaldarius threads (0406) filament.


分子量: 19720.252 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sulfolobus acidocaldarius (好気性・好酸性)
参照: UniProt: Q4JBK8
#2: 多糖...
beta-D-glucopyranose-(1-4)-6-deoxy-6-sulfo-beta-D-glucopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-4)] ...beta-D-glucopyranose-(1-4)-6-deoxy-6-sulfo-beta-D-glucopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-4)][alpha-D-mannopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1137.028 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/4,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a2122h-1b_1-5_6*SO/2=O/2=O][a2122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-4-4/a4-b1_b3-c1_b4-e1_b6-f1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][b-D-Glcp6SH]{[(4+1)][b-D-Glcp]{}}[(4+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖
ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Filament 0406 / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Sulfolobus acidocaldarius (好気性・好酸性)
緩衝液pH: 3
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2.57 sec. / 電子線照射量: 43.3 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 20579

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリFitting-ID
9REFMAC5.8.0267モデル精密化1
11Cootモデルフィッティング2
12ISOLDEモデル精密化2
13UCSF ChimeraXモデルフィッティング3
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -103.281 ° / 軸方向距離/サブユニット: 31.65 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 2.65 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 626078 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築
IDプロトコル空間
1
2FLEXIBLE FITRECIPROCAL
3FLEXIBLE FITREAL
精密化解像度: 2.65→212.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / SU B: 4.785 / SU ML: 0.085 / ESU R: 0.089
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
Rfactor反射数%反射
Rwork0.36349 --
obs0.36349 1075437 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 106.998 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.27 Å2-0.09 Å2-0.07 Å2
2---0.34 Å2-0.09 Å2
3---0.61 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 8895
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0060.0139262
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.6321.93812999
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg7.3495910
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg35.17725.818275
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg11.761151010
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0910.21895
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0080.026084
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it3.0588.6763655
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it5.39213.0144560
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it4.99211.9835607
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined16.08332699
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11C104020.01
12C104020.01
21C104060.01
22C104060.01
31C104040.01
32C104040.01
41C104060.01
42A104060.01
51C25940
52C25940
61C25960
62C25960
71C25940
72A25940
81C25940
82A25940
91C104060
92C104060
101C104040
102C104040
111C104080
112A104080
121C25940
122C25940
131C25940
132A25940
141C25960
142A25960
151C104060
152C104060
161C104080
162A104080
171C25940
172A25940
181C25940
182A25940
191C104080
192A104080
201A25940
202A25940
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.719 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork2.613 79557 -
obs--100 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る