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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ryt
タイトルStructural characterization of Thogoto Virus nucleoprotein provides insights into RNA encapsidation and assembly
要素Nucleoprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / Viral replication / nucleoprotein / RNA binding / oligomerization / orthomyxovirus
機能・相同性helical viral capsid / viral penetration into host nucleus / host cell / viral nucleocapsid / ribonucleoprotein complex / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / RNA binding / Nucleoprotein
機能・相同性情報
生物種Thogotovirus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 18 Å
データ登録者Roske, Y. / Mikirtumov, V. / Daumke, O. / Kudryashev, M. / Dick, A.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)DA 1127/1-2 and SFB958/A12 ドイツ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Structural characterization of Thogoto Virus nucleoprotein provides insights into viral RNA encapsidation and RNP assembly.
著者: Alexej Dick / Vasilii Mikirtumov / Jonas Fuchs / Ferdinand Krupp / Daniel Olal / Elias Bendl / Thiemo Sprink / Christoph Diebolder / Mikhail Kudryashev / Georg Kochs / Yvette Roske / Oliver Daumke /
要旨: Orthomyxoviruses, such as influenza and thogotoviruses, are important human and animal pathogens. Their segmented viral RNA genomes are wrapped by viral nucleoproteins (NPs) into helical ...Orthomyxoviruses, such as influenza and thogotoviruses, are important human and animal pathogens. Their segmented viral RNA genomes are wrapped by viral nucleoproteins (NPs) into helical ribonucleoprotein complexes (RNPs). NP structures of several influenza viruses have been reported. However, there are still contradictory models of how orthomyxovirus RNPs are assembled. Here, we characterize the crystal structure of Thogoto virus (THOV) NP and found striking similarities to structures of influenza viral NPs, including a two-lobed domain architecture, a positively charged RNA-binding cleft, and a tail loop important for trimerization and viral transcription. A low-resolution cryo-electron tomography reconstruction of THOV RNPs elucidates a left-handed double helical assembly. By providing a model for RNP assembly of THOV, our study suggests conserved NP assembly and RNA encapsidation modes for thogoto- and influenza viruses.
履歴
登録2024年2月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Nucleoprotein
A: Nucleoprotein
B: Nucleoprotein
D: Nucleoprotein
E: Nucleoprotein
F: Nucleoprotein
G: Nucleoprotein
I: Nucleoprotein
K: Nucleoprotein
L: Nucleoprotein
M: Nucleoprotein
N: Nucleoprotein
O: Nucleoprotein
P: Nucleoprotein
Q: Nucleoprotein
R: Nucleoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)814,13316
ポリマ－814,13316
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Nucleoprotein / Nucleocapsid protein / Protein N


分子量: 50883.324 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Nucleoprotein / 由来: (組換発現) Thogotovirus (ウイルス) / 遺伝子: Segment 5 / 細胞株 (発現宿主): Fibroblasts / 発現宿主: Mesocricetus auratus (ネズミ) / 参照: UniProt: P89216

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素名称: Ribonucleoprotein (RNP) complexes of Thogoto virus / タイプ: COMPLEX / 詳細: central part of RNP composed only NP molecules / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Thogotovirus (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Mesocricetus auratus (ネズミ)
緩衝液pH: 8
詳細: 50 mM Tris (pH 8.0), 5 mM MgCl2, 100 mM KCl, 1.5 mM DTT
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 33000 X / 倍率（補正後）: 33000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / Calibrated defocus min: 3000 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 5000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1.2 sec. / 電子線照射量: 3.5 e/Å2 / Avg electron dose per subtomogram: 115.5 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 1
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION4volume selection
2Dynamovolume selection
5GctfCTF補正
6RELION4CTF補正
9UCSF Chimeraモデルフィッティング
10Cootモデルフィッティング
13RELION4最終オイラー角割当
14RELION4分類
15RELION4３次元再構成
16PHENIX1.20.1_4487:モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -55.5 ° / 軸方向距離/サブユニット: 24.6 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 18 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 3128 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: HELICAL
EM volume selection手法: template matching with manual annotation on untilted images
Num. of tomograms: 33 / Num. of volumes extracted: 16101
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00353840
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.53872788
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.2647172
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0417734
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0049305

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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