[日本語] English
万見
- PDB-8ryq: Structure of S8-9F3 TCR in complex with HLA-A*11:01 bound to ELFS... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ryq
タイトルStructure of S8-9F3 TCR in complex with HLA-A*11:01 bound to ELFSYLIEK peptide
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • ELFSYLIEK peptide
  • MHC class I antigen
  • TCR alpha
  • TCR beta
キーワードIMMUNE SYSTEM / TCR / HLA
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / cellular response to iron ion ...positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / ER to Golgi transport vesicle membrane / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / MHC class I protein complex / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / specific granule lumen / positive regulation of cellular senescence / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / negative regulation of epithelial cell proliferation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of immune response / Interferon gamma signaling / Modulation by Mtb of host immune system / positive regulation of T cell activation / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / positive regulation of protein binding / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / ER-Phagosome pathway / T cell differentiation in thymus / early endosome membrane / protein refolding / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / learning or memory / immune response / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / lysosomal membrane / Golgi membrane / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / focal adhesion / Neutrophil degranulation / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : ...MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
MHC class I antigen / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Karuppiah, V.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Other private 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of S8-9F3 TCR in complex with HLA-A*11:01 bound to ELFSYLIEK peptide
著者: Karuppiah, V.
履歴
登録2024年2月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: MHC class I antigen
B: Beta-2-microglobulin
C: ELFSYLIEK peptide
D: TCR alpha
E: TCR beta
F: MHC class I antigen
G: Beta-2-microglobulin
H: ELFSYLIEK peptide
I: TCR alpha
J: TCR beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,64710
ポリマ－188,64710
非ポリマー00
水39622
1
A: MHC class I antigen
B: Beta-2-microglobulin
C: ELFSYLIEK peptide
D: TCR alpha
E: TCR beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,3245
ポリマ－94,3245
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
F: MHC class I antigen
G: Beta-2-microglobulin
H: ELFSYLIEK peptide
I: TCR alpha
J: TCR beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,3245
ポリマ－94,3245
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.020, 88.890, 121.860
Angle α, β, γ (deg.)90.90, 98.54, 97.72
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21F
12B
22G
13D
23I
14E
24J

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYGLUGLUAA1 - 2751 - 275
21GLYGLYGLUGLUFF1 - 2751 - 275
12ILEILEMETMETBB1 - 992 - 100
22ILEILEMETMETGG1 - 992 - 100
13LYSLYSCYSCYSDD2 - 1872 - 187
23LYSLYSCYSCYSII2 - 1872 - 187
14GLYGLYTRPTRPEE4 - 2404 - 240
24GLYGLYTRPTRPJJ4 - 2404 - 240

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

-
タンパク質 , 4種, 8分子 AFBGDIEJ

#1: タンパク質 MHC class I antigen / HLA-A11


分子量: 31952.164 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A583ZB34
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 21-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61769
#4: タンパク質 TCR alpha


分子量: 21891.350 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#5: タンパク質 TCR beta


分子量: 27458.391 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 2種, 24分子 CH

#3: タンパク質・ペプチド ELFSYLIEK peptide


分子量: 1142.321 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 150 mM Magnesium acetate, 20 mM MOPS pH 7.2, 12 % w/v PEG 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→45.07 Å / Num. obs: 65184 / % possible obs: 98.43 % / 冗長度: 4 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.089 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 2.49→2.53 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 1.734 / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / Num. unique obs: 3303 / CC1/2: 0.279 / Rpim(I) all: 0.987 / Rrim(I) all: 2 / % possible all: 97.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.49→45.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 40.89 / SU ML: 0.371 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.711 / ESU R Free: 0.33 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28286 3169 4.9 %RANDOM
Rwork0.2447 ---
obs0.24651 62015 98.42 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 80.397 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.41 Å2-3.9 Å21.48 Å2
2--1.77 Å2-0.21 Å2
3----4.4 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.49→45.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12978 0 0 22 13000
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.01313320
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01711999
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1971.64818088
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0421.58427660
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.22451611
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.16522.316790
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.848152176
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.771599
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0340.21672
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0215347
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023259
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5093.5036471
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.513.5036469
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.9295.2538067
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other0.9295.2538067
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.3743.5276849
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.3743.5276850
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other0.6935.27510020
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined1.69837.92613385
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other1.69837.92513385
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A88160.06
12F88160.06
21B30560.06
22G30560.06
31D49200.09
32I49200.09
41E72450.07
42J72450.07
LS精密化 シェル解像度: 2.49→2.555 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.393 279 -
Rwork0.371 4553 -
obs--97.95 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6866-0.4587-0.65531.76390.572.9640.13150.23070.0604-0.3445-0.1128-0.0016-0.25260.0581-0.01870.103-0.0039-0.10660.35910.06990.4196-1.88720.3896-64.3529
23.4024-0.4677-2.57893.25811.52985.18230.0780.121-0.5054-0.2104-0.15990.09270.35610.1550.08190.12790.056-0.14990.41760.03550.36331.74353.077-72.4852
30.44071.63060.37246.89612.18921.21860.2028-0.0440.14960.3076-0.18880.3912-0.23260.1677-0.01390.2667-0.08850.04020.46080.06620.4901-4.868322.4308-44.7219
41.49390.3637-0.84512.19011.87854.17930.2557-0.51170.48540.3853-0.12670.3792-0.9756-0.232-0.12890.9640.14310.11380.6444-0.00190.7914-2.974938.5823-11.5862
51.2480.07-0.98040.3771-0.14374.06090.0596-0.4350.20560.40490.06550.1434-0.17550.2696-0.12510.4898-0.01170.01330.51970.04560.5216-1.263120.3532-6.2334
61.186-0.1186-0.67120.3895-0.12554.4146-0.0061-0.1625-0.0569-0.06090.13060.14550.5086-0.4309-0.12450.4831-0.0582-0.02010.54090.03940.5124-21.5932-15.918-0.9226
73.2569-0.22251.51541.8086-0.73446.54680.1191-0.18650.3521-0.0496-0.0611-0.2147-0.16850.0632-0.0580.42550.02450.09090.4881-0.0330.3817-11.2529-2.68479.0329
80.7182-1.83332.48156.629-6.20828.6999-0.0596-0.1229-0.0630.02710.2707-0.05030.073-0.4334-0.21120.6171-0.03360.0170.54010.06020.5334-20.5986-17.7655-20.5396
92.08230.5588-0.03532.3462-0.04145.6786-0.1350.4432-0.1835-0.42590.17-0.05720.0622-0.0155-0.0350.3192-0.0486-0.07560.3616-0.01690.5629-18.7359-35.2044-54.0072
101.53940.5331-0.23641.6765-0.02044.1822-0.16780.4559-0.0095-0.36580.1262-0.13650.18370.06270.04160.464-0.0893-0.05070.40780.03150.4776-6.778-20.4257-56.5544
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 275
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 99
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 9
4X-RAY DIFFRACTION4D2 - 188
5X-RAY DIFFRACTION5E4 - 244
6X-RAY DIFFRACTION6F1 - 275
7X-RAY DIFFRACTION7G1 - 99
8X-RAY DIFFRACTION8H1 - 9
9X-RAY DIFFRACTION9I2 - 193
10X-RAY DIFFRACTION10J3 - 241

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る