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- PDB-8ry3: CryoEM structure of M. smegmatis GMP reductase in complex with GM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ry3
タイトルCryoEM structure of M. smegmatis GMP reductase in complex with GMP and GTP at pH 6.6, extended conformation I.
要素GMP reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / GMP reductase / GuaB1 / CBS domain / Mycobacterium smegmatis
機能・相同性
機能・相同性情報


GMP reductase / GMP reductase activity / IMP salvage / IMP dehydrogenase activity / purine ribonucleoside salvage / cytosol
類似検索 - 分子機能
GMP reductase-like / : / Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase / IMP dehydrogenase/GMP reductase / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / CBS domain superfamily / CBS domain / CBS domain / CBS domain profile. / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GMP reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.52 Å
データ登録者Dolezal, M. / Kouba, T. / Pichova, I.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Union (EU)LX22NPO5103European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Structural basis for allosteric regulation of mycobacterial guanosine 5´-monophosphate reductase by ATP and GTP.
著者: Michal Doležal / Zdeněk Knejzlík / Tomáš Kouba / Anatolij Filimoněnko / Hana Šváchová / Matteo Dedola / Martin Klíma / Iva Pichová /
要旨: Guanosine 5'-monophosphate reductase (GMPR) is a crucial enzyme in the purine salvage pathway that catalyses the NADPH-dependent conversion of GMP to IMP, thereby contributing to purine nucleotide ...Guanosine 5'-monophosphate reductase (GMPR) is a crucial enzyme in the purine salvage pathway that catalyses the NADPH-dependent conversion of GMP to IMP, thereby contributing to purine nucleotide homeostasis. Mycobacterium smegmatis GMPR (MsmGMPR) contains a regulatory cystathionine β-synthase (CBS) domain, which mediates allosteric modulation by ATP and GTP. However, MsmGMPR exhibits an atypical tertiary structure that is incompatible with the acknowledged regulatory mechanisms of IMPDH/GMPR family enzymes. Here, we combine X-ray crystallography, cryogenic electron microscopy, and biochemical binding assays to elucidate the molecular basis of MsmGMPR regulation by ATP and GTP. We show that ATP stabilises a compressed conformation that inhibits the enzyme by restricting access to the active site and preventing NADPH binding. In contrast, GTP counteracts ATP binding, promoting an active conformation that enables catalysis. Our results provide insight into how MsmGMPR senses and responds to the purine nucleotide balance, revealing a distinct utilisation of the CBS domain compared with its typical role in IMPDH/GMPR enzymes.
履歴
登録2024年2月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月20日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月20日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02025年8月20日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年4月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.12026年4月22日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GMP reductase
B: GMP reductase
C: GMP reductase
D: GMP reductase
E: GMP reductase
F: GMP reductase
G: GMP reductase
H: GMP reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)421,35124
ポリマ－414,2598
非ポリマー7,09116
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain C
d_2ens_1chain B
d_3ens_1chain A
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d_5ens_1chain E
d_6ens_1chain F
d_7ens_1chain G
d_8ens_1chain H

NCSドメイン領域:

Ens-ID: ens_1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
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d_825GP5GP5GP5GPHW501
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NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-6.50889939359E-5, -0.999999825341, 0.000587436775472), (0.999999942882, -6.48941488621E-5, 0.000331699850091), (-0.000331661670947, 0.000587458331928, 0.999999772447)385.760760183, -0.0202371653483, -0.0117281380202
2given(-0.999997926088, 0.00162743329767, 0.00122445147144), (-0.0016262245236, -0.999998190072, 0.000987545209187), (0.00122605641923, 0.000985551928094, 0.999998762736)385.383556198, 386.047605205, -0.423974479922
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7given(-0.0204089257243, 0.999790535247, -0.00153667860941), (0.999791635512, 0.0204095174115, 0.000370349373998), (0.000401634667693, -0.00152879998729, -0.999998750729)4.24322571083, -3.95472825252, 385.959425392

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要素

#1: タンパク質
GMP reductase / Guanosine 5'-monophosphate reductase / GMPR


分子量: 51782.434 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Guanosine 5'-monophosphate reductase
由来: (組換発現) Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155 / 遺伝子: guaB1, MSMEG_3634, MSMEI_3548 / プラスミド: pTriex / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0QYE8, GMP reductase
#2: 化合物
ChemComp-5GP / GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE


分子量: 363.221 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Msm GMPR with GMP and GTP at pH 6.6 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア) / 株: ATCC 700084 / mc(2)155
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / プラスミド: pTriex
緩衝液pH: 6.6
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mM2-[4-(2-Hydroxyethyl)piperazin-1-yl]ethane-1-sulfonic acidHEPES1
2100 mMPotassium chlorideKCl1
32 mMMagnesium chlorideMgCl21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: 20 mg/ml Msm GMPR with 2 mM GMP and 2 mM GTP in the storage buffer (50 mM Tris, pH 8.0, 2.5 mM TCEP) was diluted with the cryoEM buffer (50 mM HEPES, pH 6.6, 100 mM KCl, 2 mM MgCl2).
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
7MOLREP11.9.02モデルフィッティング
8UCSF ChimeraX1.5モデルフィッティング
13RELION4３次元再構成
20PHENIX1.21rc1_4985モデル精密化
21Coot0.9.8.1 ELモデル精密化
22ISOLDE1.5モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 2.52 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 72987 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
詳細: The initial structure was obtained by fitting an appropriate model into the cryo-EM map using MolRep and ChimeraX. The structure was then refined by iterative manual rebuilding in Coot and ...詳細: The initial structure was obtained by fitting an appropriate model into the cryo-EM map using MolRep and ChimeraX. The structure was then refined by iterative manual rebuilding in Coot and Isolde, and automatic refinement in phenix.real_space_refine.
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 58.74 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.002929016
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5639696
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04184648
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00365272
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.4034656
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAsym-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2DDELECTRON MICROSCOPYNCS constraints2.1915097925E-10
ens_1d_3DDELECTRON MICROSCOPYNCS constraints7.92517318638E-11
ens_1d_4DDELECTRON MICROSCOPYNCS constraints9.30125419339E-14
ens_1d_5DDELECTRON MICROSCOPYNCS constraints3.97640866641E-11
ens_1d_6DDELECTRON MICROSCOPYNCS constraints3.35652980622E-13
ens_1d_7DDELECTRON MICROSCOPYNCS constraints8.29469720956E-13
ens_1d_8DDELECTRON MICROSCOPYNCS constraints4.0926995458E-13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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