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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8rxk | ||||||
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タイトル | ComM helicase from Legionella pneumophila, coordinating dsDNA and AMP-PNP | ||||||
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![]() | DNA BINDING PROTEIN / Helicase Translocase natural transformation | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.23 Å | ||||||
![]() | Talachia Rosa, L. / Fronzes, R. | ||||||
資金援助 | European Union, 1件
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![]() | ![]() タイトル: Structural insights into the mechanism of DNA branch migration during homologous recombination in bacteria. 著者: Leonardo Talachia Rosa / Émeline Vernhes / Anne-Lise Soulet / Patrice Polard / Rémi Fronzes / ![]() 要旨: Some DNA helicases play central and specific roles in genome maintenance and plasticity through their branch migration activity in different pathways of homologous recombination. RadA is a highly ...Some DNA helicases play central and specific roles in genome maintenance and plasticity through their branch migration activity in different pathways of homologous recombination. RadA is a highly conserved bacterial helicase involved in DNA repair throughout all bacterial species. In Gram-positive Firmicutes, it also has a role in natural transformation, while in Gram-negative bacteria, ComM is the canonical transformation-specific helicase. Both RadA and ComM helicases form hexameric rings and use ATP hydrolysis as an energy source to propel themselves along DNA. In this study, we present the cryoEM structures of RadA and ComM interacting with DNA and ATP analogs. These structures reveal important molecular interactions that couple ATP hydrolysis and DNA binding in RadA, as well as the role of the Lon protease-like domain, shared by RadA and ComM, in this process. Taken together, these results provide new molecular insights into the mechanisms of DNA branch migration in different pathways of homologous recombination. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 276.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 220.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 19577MC ![]() 8rxcC ![]() 8rxdC ![]() 8rxsC ![]() 8rxtC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 55849.289 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: comM, lpg0590 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: DNA鎖 | | 分子量: 18206.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) #3: DNA鎖 | | 分子量: 36098.340 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) #4: 化合物 | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | Has protein modification | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: ComM helicase trimer from Legionella pneumophila, coordinating dsDNA and AMPPNP タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 600 nm |
撮影 | 電子線照射量: 54.61 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 3.23 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 305846 / 対称性のタイプ: POINT |