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- PDB-8rth: Trypanosoma brucei 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rth
タイトルTrypanosoma brucei 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase
要素
  • 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase, putative
  • methylcrotonoyl-CoA carboxylase
キーワードTRANSFERASE / carboxylase / trypanosoma brucei / BIOSYNTHETIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


methylcrotonoyl-CoA carboxylase / methylcrotonoyl-CoA carboxylase complex / methylcrotonoyl-CoA carboxylase activity / L-leucine catabolic process / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / biotin binding / cilium / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methylcrotonoyl-CoA carboxylase beta chain MCCB/AccD1-like / : / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. ...Methylcrotonoyl-CoA carboxylase beta chain MCCB/AccD1-like / : / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BTI / methylcrotonoyl-CoA carboxylase / 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.37 Å
データ登録者Ruiz, F.M. / Plaza-Pegueroles, A. / Fernandez-Tornero, C.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and Universities スペイン
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: The cryo-EM structure of trypanosome 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase provides mechanistic and dynamic insights into its enzymatic function.
著者: Adrián Plaza-Pegueroles / Inna Aphasizheva / Ruslan Aphasizhev / Carlos Fernández-Tornero / Federico M Ruiz /
要旨: 3-Methylcrotonyl-CoA carboxylase (MCC) catalyzes the two-step, biotin-dependent production of 3-methylglutaconyl-CoA, an essential intermediate in leucine catabolism. Given the critical metabolic ...3-Methylcrotonyl-CoA carboxylase (MCC) catalyzes the two-step, biotin-dependent production of 3-methylglutaconyl-CoA, an essential intermediate in leucine catabolism. Given the critical metabolic role of MCC, deficiencies in this enzyme lead to organic aciduria, while its overexpression is linked to tumor development. MCC is a dodecameric enzyme composed of six copies of each α- and β-subunit. We present the cryo-EM structure of the endogenous MCC holoenzyme from Trypanosoma brucei in a non-filamentous state at 2.4 Å resolution. Biotin is covalently bound to the biotin carboxyl carrier protein domain of α-subunits and positioned in a non-canonical pocket near the active site of neighboring β-subunit dimers. Moreover, flexibility of key residues at α-subunit interfaces and loops enables pivoting of α-subunit trimers to partly reduce the distance between α- and β-subunit active sites, required for MCC catalysis. Our results provide a structural framework to understand the enzymatic mechanism of eukaryotic MCCs and to assist drug discovery against trypanosome infections.
履歴
登録2024年1月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase, putative
B: methylcrotonoyl-CoA carboxylase
C: 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase, putative
D: methylcrotonoyl-CoA carboxylase
E: 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase, putative
F: methylcrotonoyl-CoA carboxylase
G: 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase, putative
H: methylcrotonoyl-CoA carboxylase
I: 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase, putative
J: methylcrotonoyl-CoA carboxylase
K: 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase, putative
L: methylcrotonoyl-CoA carboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)844,98018
ポリマ－843,61012
非ポリマー1,3706
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
3-methylcrotonyl-CoA carboxylase, putative


分子量: 73987.648 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ) / 参照: UniProt: Q57YQ4
#2: タンパク質
methylcrotonoyl-CoA carboxylase / 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase 2 / 3-methylcrotonyl-CoA:carbon dioxide ligase subunit beta


分子量: 66613.969 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ) / 参照: UniProt: Q385A6, methylcrotonoyl-CoA carboxylase
#3: 化合物
ChemComp-BTI / 5-(HEXAHYDRO-2-OXO-1H-THIENO[3,4-D]IMIDAZOL-6-YL)PENTANAL


分子量: 228.311 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N2O2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
125 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acidHEPES1
2150 mMammonium sulfate(NH4)2SO41
35 mMmagnesium chlorideMgCl21
45 % v/vglycerolC3H8O31
52 mM2-MercaptoethanolHOCH2CH2SH1
試料濃度: 0.07 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 38.3 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2EPU画像取得
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
12cryoSPARC4.4３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
粒子像の選択選択した粒子像数: 490000
対称性点対称性: D3 (2回x3回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 2.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 126391 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
ID 3D fitting-IDChain-IDSource nameタイプ
11AAlphaFoldin silico model
21BAlphaFoldin silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00356604
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.56676668
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.2627920
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0438598
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00410086

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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