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- PDB-8rrp: Insulin Icodec - A14E B16H B25H B29Ne-C20 diacid-LgGlu-2xAdo desB... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rrp
タイトルInsulin Icodec - A14E B16H B25H B29Ne-C20 diacid-LgGlu-2xAdo desB30 human insulin
要素
  • Insulin
  • Insulin B chain
キーワードHORMONE / Insulin
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / regulation of protein secretion / Insulin processing / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst ...negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / regulation of protein secretion / Insulin processing / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / activation of protein kinase B activity / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / fatty acid homeostasis / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of protein localization to plasma membrane / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / transport vesicle / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Insulin receptor recycling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of brown fat cell differentiation / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of cytokine production / positive regulation of glycolytic process / endosome lumen / positive regulation of long-term synaptic potentiation / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / positive regulation of D-glucose import / insulin receptor binding / Regulation of insulin secretion / positive regulation of cell differentiation / wound healing / positive regulation of neuron projection development / hormone activity / negative regulation of protein catabolic process / regulation of synaptic plasticity / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / vasodilation / cognition / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / cell-cell signaling / regulation of protein localization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Insulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Schluckebier, G. / Johansson, E.
資金援助 デンマーク, 1件
組織認可番号国
Other private デンマーク
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Enhanced disulphide bond stability contributes to the once-weekly profile of insulin icodec.
著者: Hubalek, F. / Cramer, C.N. / Helleberg, H. / Johansson, E. / Nishimura, E. / Schluckebier, G. / Steensgaard, D.B. / Sturis, J. / Kjeldsen, T.B.
履歴
登録2024年1月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin
B: Insulin B chain
C: Insulin
D: Insulin B chain
E: Insulin
F: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0638
ポリマ－16,9456
非ポリマー1182
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8050 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area7330 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)54.793, 54.793, 138.355
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Insulin


分子量: 2349.638 Da / 分子数: 3 / 変異: Y14E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド Insulin B chain


分子量: 3298.795 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.02 calcium chloride 30 % 2-methyl-2,4-pentanediol 0.1M acetate pH4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月28日
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→29.67 Å / Num. obs: 14970 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 35.35 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.02 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.29 / Net I/σ(I): 28.48
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.175 / Mean I/σ(I) obs: 3.43 / Num. unique obs: 1461 / CC1/2: 0.972 / CC star: 0.993 / Rpim(I) all: 0.1751 / Rrim(I) all: 0.2476 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→29.67 Å / SU ML: 0.1711 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 23.1236
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2175 2705 10.01 %
Rwork0.1786 24329 -
obs0.1825 14918 99.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 47.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1151 0 8 50 1209
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01141187
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.04851606
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0539180
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0076213
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.9789159
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.040.27761480.2381306X-RAY DIFFRACTION98.18
2.04-2.080.22861400.20831233X-RAY DIFFRACTION98.64
2.08-2.120.22771400.20371270X-RAY DIFFRACTION99.09
2.12-2.160.29141450.20251276X-RAY DIFFRACTION99.23
2.16-2.210.23461430.20431281X-RAY DIFFRACTION99.1
2.21-2.270.25811410.19851275X-RAY DIFFRACTION98.81
2.27-2.330.23281340.18691274X-RAY DIFFRACTION99.51
2.33-2.40.22871460.17361294X-RAY DIFFRACTION99.93
2.4-2.480.17841380.15951280X-RAY DIFFRACTION99.58
2.48-2.570.20511420.15741276X-RAY DIFFRACTION99.23
2.57-2.670.26811410.16831293X-RAY DIFFRACTION99.79
2.67-2.790.24081480.18021274X-RAY DIFFRACTION99.72
2.79-2.940.18661420.18621276X-RAY DIFFRACTION99.79
2.94-3.120.24521420.1671282X-RAY DIFFRACTION99.72
3.12-3.360.20991420.16261292X-RAY DIFFRACTION99.51
3.36-3.70.19771520.17041296X-RAY DIFFRACTION100
3.7-4.230.18761430.1591277X-RAY DIFFRACTION100
4.24-5.320.19971360.17231280X-RAY DIFFRACTION99.79
5.33-29.670.24281420.2111294X-RAY DIFFRACTION99.93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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