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- PDB-8rok: Human cohesin SMC3-HD(EQ)/RAD21-N complex - ATP-Mg-bound conforma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rok
タイトルHuman cohesin SMC3-HD(EQ)/RAD21-N complex - ATP-Mg-bound conformation - Form 1
要素
  • Double-strand-break repair protein rad21 homolog
  • Structural maintenance of chromosomes protein 3
キーワードNUCLEAR PROTEIN / 3D genome organization / Chromatin / Cohesin / ATPase activity / ATPase cycle
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Cohesin Loading onto Chromatin / meiotic cohesin complex / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / establishment of meiotic sister chromatid cohesion / cohesin complex / mitotic cohesin complex / positive regulation of sister chromatid cohesion / negative regulation of glial cell apoptotic process / negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle ...negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Cohesin Loading onto Chromatin / meiotic cohesin complex / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / establishment of meiotic sister chromatid cohesion / cohesin complex / mitotic cohesin complex / positive regulation of sister chromatid cohesion / negative regulation of glial cell apoptotic process / negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / mediator complex binding / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / lateral element / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / chromatin looping / reciprocal meiotic recombination / microtubule motor activity / sister chromatid cohesion / negative regulation of interleukin-1 beta production / mitotic sister chromatid cohesion / stem cell population maintenance / mitotic spindle pole / lncRNA binding / dynein complex binding / regulation of DNA replication / positive regulation of interleukin-10 production / negative regulation of tumor necrosis factor production / chromosome, centromeric region / mitotic spindle assembly / beta-tubulin binding / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein localization to chromatin / Meiotic synapsis / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / condensed nuclear chromosome / meiotic cell cycle / chromosome segregation / nuclear matrix / Separation of Sister Chromatids / spindle pole / double-strand break repair / mitotic cell cycle / chromosome / midbody / double-stranded DNA binding / DNA recombination / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / negative regulation of neuron apoptotic process / response to hypoxia / protein heterodimerization activity / cell division / DNA repair / apoptotic process / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Structural maintenance of chromosomes 3, ABC domain, eukaryotic / : / Rad21/Rec8-like protein, C-terminal, eukaryotic / Rad21/Rec8-like protein, N-terminal / Rad21/Rec8-like protein / Conserved region of Rad21 / Rec8 like protein / N terminus of Rad21 / Rec8 like protein / ScpA-like, C-terminal / Structural maintenance of chromosomes protein / SMCs flexible hinge ...Structural maintenance of chromosomes 3, ABC domain, eukaryotic / : / Rad21/Rec8-like protein, C-terminal, eukaryotic / Rad21/Rec8-like protein, N-terminal / Rad21/Rec8-like protein / Conserved region of Rad21 / Rec8 like protein / N terminus of Rad21 / Rec8 like protein / ScpA-like, C-terminal / Structural maintenance of chromosomes protein / SMCs flexible hinge / SMCs flexible hinge superfamily / SMC proteins Flexible Hinge Domain / SMC proteins Flexible Hinge Domain / RecF/RecN/SMC, N-terminal / RecF/RecN/SMC N terminal domain / Winged helix DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Double-strand-break repair protein rad21 homolog / Structural maintenance of chromosomes protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Vitoria Gomes, M. / Romier, C.
資金援助 フランス, 7件
組織認可番号国
Fondation ARCARCPJA20181208268 フランス
Fondation ARCARCPJA2021060003715 フランス
Fondation ARCDOC20180507150 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-10-LABX-030-INRT フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-10-IDEX-0002 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-17-EURE-0023 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-10-INBS-0005-01 フランス
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2024
タイトル: The cohesin ATPase cycle is mediated by specific conformational dynamics and interface plasticity of SMC1A and SMC3 ATPase domains.
著者: Marina Vitoria Gomes / Pauline Landwerlin / Marie-Laure Diebold-Durand / Tajith B Shaik / Alexandre Durand / Edouard Troesch / Chantal Weber / Karl Brillet / Marianne Victoria Lemée / ...著者: Marina Vitoria Gomes / Pauline Landwerlin / Marie-Laure Diebold-Durand / Tajith B Shaik / Alexandre Durand / Edouard Troesch / Chantal Weber / Karl Brillet / Marianne Victoria Lemée / Christophe Decroos / Ludivine Dulac / Pierre Antony / Erwan Watrin / Eric Ennifar / Christelle Golzio / Christophe Romier /
要旨: Cohesin is key to eukaryotic genome organization and acts throughout the cell cycle in an ATP-dependent manner. The mechanisms underlying cohesin ATPase activity are poorly understood. Here, we ...Cohesin is key to eukaryotic genome organization and acts throughout the cell cycle in an ATP-dependent manner. The mechanisms underlying cohesin ATPase activity are poorly understood. Here, we characterize distinct steps of the human cohesin ATPase cycle and show that the SMC1A and SMC3 ATPase domains undergo specific but concerted structural rearrangements along this cycle. Specifically, whereas the proximal coiled coil of the SMC1A ATPase domain remains conformationally stable, that of the SMC3 displays an intrinsic flexibility. The ATP-dependent formation of the heterodimeric SMC1A/SMC3 ATPase module (engaged state) favors this flexibility, which is counteracted by NIPBL and DNA binding (clamped state). Opening of the SMC3/RAD21 interface (open-engaged state) stiffens the SMC3 proximal coiled coil, thus constricting together with that of SMC1A the ATPase module DNA-binding chamber. The plasticity of the ATP-dependent interface between the SMC1A and SMC3 ATPase domains enables these structural rearrangements while keeping the ATP gate shut. VIDEO ABSTRACT.
履歴
登録2024年1月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年9月25日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.32025年3月26日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details / Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Structural maintenance of chromosomes protein 3
B: Double-strand-break repair protein rad21 homolog
C: Structural maintenance of chromosomes protein 3
D: Double-strand-break repair protein rad21 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,1148
ポリマ－130,0194
非ポリマー1,0954
水1,62190
1
A: Structural maintenance of chromosomes protein 3
B: Double-strand-break repair protein rad21 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5574
ポリマ－65,0092
非ポリマー5482
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5280 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area21880 Å2
手法PISA
2
C: Structural maintenance of chromosomes protein 3
D: Double-strand-break repair protein rad21 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5574
ポリマ－65,0092
非ポリマー5482
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5790 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area22930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.244, 154.459, 136.541
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Structural maintenance of chromosomes protein 3 / SMC protein 3 / SMC-3 / Basement membrane-associated chondroitin proteoglycan / Bamacan / ...SMC protein 3 / SMC-3 / Basement membrane-associated chondroitin proteoglycan / Bamacan / Chondroitin sulfate proteoglycan 6 / Chromosome-associated polypeptide / hCAP


分子量: 52391.367 Da / 分子数: 2 / 変異: E1144Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMC3, BAM, BMH, CSPG6, SMC3L1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UQE7
#2: タンパク質 Double-strand-break repair protein rad21 homolog / hHR21 / Nuclear matrix protein 1 / NXP-1 / SCC1 homolog


分子量: 12617.939 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD21, HR21, KIAA0078, NXP1, SCC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60216
#3: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.3 M NaCl; 0.05 M L-Arginine; 0.1 M Tris pH7.5; 22.5 % v/v PEG Smear Broad; 0.05 M L-Glutamic acid monosodium salt hydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.000002 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.000002 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. obs: 58135 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 13.6 % / Biso Wilson estimate: 48.58 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 20.32
反射 シェル解像度: 2.25→2.39 Å / 冗長度: 13.1 % / Rmerge(I) obs: 2.233 / Mean I/σ(I) obs: 1.34 / Num. unique obs: 8944 / CC1/2: 0.816 / % possible all: 94.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17_3644精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.25→47.21 Å / SU ML: 0.3738 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.38 / 位相誤差: 33.5302
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2526 5433 4.84 %
Rwork0.202 106724 -
obs0.2045 58103 98.08 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 74.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→47.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7587 0 0 90 7677
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00767724
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.927410373
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05021149
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00521307
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.7392950
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.25-2.280.57841270.47793017X-RAY DIFFRACTION81.54
2.28-2.30.42562000.38413464X-RAY DIFFRACTION97.58
2.3-2.330.4011630.35743566X-RAY DIFFRACTION98.26
2.33-2.360.41071520.33823604X-RAY DIFFRACTION97.89
2.36-2.390.35222350.3223515X-RAY DIFFRACTION97.96
2.39-2.430.37181960.31413554X-RAY DIFFRACTION97.96
2.43-2.460.37711730.2953524X-RAY DIFFRACTION98.3
2.46-2.50.37771650.28243626X-RAY DIFFRACTION98.26
2.5-2.540.35361700.27643558X-RAY DIFFRACTION98.13
2.54-2.580.36471840.28153617X-RAY DIFFRACTION98.47
2.58-2.620.32281460.26893548X-RAY DIFFRACTION98.27
2.62-2.670.31971610.27283543X-RAY DIFFRACTION98.3
2.67-2.720.32791930.25763580X-RAY DIFFRACTION98.46
2.72-2.780.32941980.24273570X-RAY DIFFRACTION98.33
2.78-2.840.31731830.25643548X-RAY DIFFRACTION98.52
2.84-2.90.33631810.25513576X-RAY DIFFRACTION98.35
2.9-2.980.29171650.23753562X-RAY DIFFRACTION98.65
2.98-3.060.30262050.23223594X-RAY DIFFRACTION99.11
3.06-3.150.27971890.22843572X-RAY DIFFRACTION98.64
3.15-3.250.27662010.2123598X-RAY DIFFRACTION99.29
3.25-3.360.22681770.20823598X-RAY DIFFRACTION98.93
3.36-3.50.25992090.20733553X-RAY DIFFRACTION99.13
3.5-3.660.26171950.20343594X-RAY DIFFRACTION99.11
3.66-3.850.27831980.18973549X-RAY DIFFRACTION98.87
3.85-4.090.19771360.17153647X-RAY DIFFRACTION98.88
4.09-4.410.19912020.15433626X-RAY DIFFRACTION99.58
4.41-4.850.20751810.14283585X-RAY DIFFRACTION99.52
4.85-5.550.20391830.15913600X-RAY DIFFRACTION99.66
5.55-6.990.23761770.18043664X-RAY DIFFRACTION99.74
6.99-47.210.17531880.14863572X-RAY DIFFRACTION99.13
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6199256435840.1744379695930.1448716653140.9912519136690.4602198599980.007189579822580.109394952128-0.0226580542499-0.04588674738020.0236425199296-0.0892532580574-0.00139702081411-0.145103309650.066282977969-0.0034811372980.3509118077560.02365054716540.05505201006570.33844400879-0.008834981090680.368372044368-35.978243755416.134056910526.7021167635
20.0663496357116-0.0267121953611-0.04146580055680.156546910351-0.06956144646930.06042658501370.1715621171650.261564647682-0.0805613696362-0.573411804181-0.214049780584-0.6196617163940.2473458650240.0338832617270.0004570286887720.6207161150740.04566073870790.1521839180840.529172371877-0.08135506023350.814964822237-47.9793561279-7.0681562929418.878433342
30.516249749412-0.64558314896-0.4112947676091.028678686930.7449236128340.7426102750290.08736510424220.07985118462810.00844991821311-0.144262214495-0.0983763118078-0.0908749649294-0.00434630899765-0.143781797531.4391144233E-50.425667839182-0.0520252077068-0.01776401589540.3951842252980.009607513348260.353287069597-37.574922122354.874576960147.8579910352
40.1724792047660.08460452835840.1277507436480.31323819534-0.0747867515160.1580629539610.297213674104-0.009675381108470.0348358785376-0.0608951852373-0.15398764508-0.318331898121-0.352057259693-0.2875085935630.0001084032600190.508686980810.0325979524642-0.06141080263590.537689160883-0.007948040923820.522462103723-49.677846478476.619664815155.0010242665
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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