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万見
- PDB-8rmr: Influenza polymerase A/H7N9-4M replication complex, an asymmetric... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rmr
タイトルInfluenza polymerase A/H7N9-4M replication complex, an asymmetric polymerase dimer bound to human ANP32A
要素
  • Acidic leucine-rich nuclear phosphoprotein 32 family member A
  • Polymerase acidic protein
  • Polymerase basic protein 2
  • RNA-directed RNA polymerase catalytic subunit
キーワードVIRAL PROTEIN / Viral polymerase
機能・相同性
機能・相同性情報


HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / nucleocytoplasmic transport / cap snatching / viral transcription / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity / 7-methylguanosine mRNA capping / host cell mitochondrion / virion component / endonuclease activity / regulation of apoptotic process ...HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / nucleocytoplasmic transport / cap snatching / viral transcription / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity / 7-methylguanosine mRNA capping / host cell mitochondrion / virion component / endonuclease activity / regulation of apoptotic process / histone binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / host cell cytoplasm / intracellular signal transduction / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral translational frameshifting / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / nucleotide binding / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Acidic leucine-rich nuclear phosphoprotein 32 / U2A'/phosphoprotein 32 family A, C-terminal / occurring C-terminal to leucine-rich repeats / Leucine-rich repeat / Influenza RNA-dependent RNA polymerase subunit PB2 / PB2, C-terminal / Influenza RNA-dependent RNA polymerase subunit PB1 / Influenza RNA-dependent RNA polymerase subunit PB1 / : / : ...Acidic leucine-rich nuclear phosphoprotein 32 / U2A'/phosphoprotein 32 family A, C-terminal / occurring C-terminal to leucine-rich repeats / Leucine-rich repeat / Influenza RNA-dependent RNA polymerase subunit PB2 / PB2, C-terminal / Influenza RNA-dependent RNA polymerase subunit PB1 / Influenza RNA-dependent RNA polymerase subunit PB1 / : / : / Influenza RNA polymerase PB2 N-terminal region / Influenza RNA polymerase PB2 second domain / : / Influenza RNA polymerase PB2 middle domain / : / Influenza RNA polymerase PB2 C-terminal domain / : / Influenza RNA polymerase PB2 6th domain / : / Influenza RNA polymerase PB2 CAP binding domain / : / Influenza RNA polymerase PB2 helical domain / Polymerase acidic protein / Influenza RNA-dependent RNA polymerase subunit PA / Influenza RNA-dependent RNA polymerase subunit PA, endonuclease domain / Influenza RNA-dependent RNA polymerase subunit PA / RNA-directed RNA polymerase, negative-strand RNA virus / RdRp of negative ssRNA viruses with segmented genomes catalytic domain profile. / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polymerase acidic protein / Acidic leucine-rich nuclear phosphoprotein 32 family member A / RNA-directed RNA polymerase catalytic subunit / Polymerase basic protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Arragain, B. / Cusack, S.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-18-CE18-0028 フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structures of influenza A and B replication complexes give insight into avian to human host adaptation and reveal a role of ANP32 as an electrostatic chaperone for the apo-polymerase.
著者: Benoît Arragain / Tim Krischuns / Martin Pelosse / Petra Drncova / Martin Blackledge / Nadia Naffakh / Stephen Cusack /
要旨: Replication of influenza viral RNA depends on at least two viral polymerases, a parental replicase and an encapsidase, and cellular factor ANP32. ANP32 comprises an LRR domain and a long C-terminal ...Replication of influenza viral RNA depends on at least two viral polymerases, a parental replicase and an encapsidase, and cellular factor ANP32. ANP32 comprises an LRR domain and a long C-terminal low complexity acidic region (LCAR). Here we present evidence suggesting that ANP32 is recruited to the replication complex as an electrostatic chaperone that stabilises the encapsidase moiety within apo-polymerase symmetric dimers that are distinct for influenza A and B polymerases. The ANP32 bound encapsidase, then forms the asymmetric replication complex with the replicase, which is embedded in a parental ribonucleoprotein particle (RNP). Cryo-EM structures reveal the architecture of the influenza A and B replication complexes and the likely trajectory of the nascent RNA product into the encapsidase. The cryo-EM map of the FluB replication complex shows extra density attributable to the ANP32 LCAR wrapping around and stabilising the apo-encapsidase conformation. These structures give new insight into the various mutations that adapt avian strain polymerases to use the distinct ANP32 in mammalian cells.
履歴
登録2024年1月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polymerase acidic protein
B: RNA-directed RNA polymerase catalytic subunit
C: Polymerase basic protein 2
D: Polymerase acidic protein
E: RNA-directed RNA polymerase catalytic subunit
F: Polymerase basic protein 2
G: Acidic leucine-rich nuclear phosphoprotein 32 family member A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)548,3548
ポリマ－548,3307
非ポリマー241
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Polymerase acidic protein


分子量: 82829.578 Da / 分子数: 2 / 変異: E349K; R490I / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (A/Zhejiang/DTID-ZJU01/2013(H7N9)) (A型インフルエンザウイルス)
遺伝子: PA / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: M9TI86
#2: タンパク質 RNA-directed RNA polymerase catalytic subunit


分子量: 86424.031 Da / 分子数: 2 / 変異: K577G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (A/Zhejiang/DTID-ZJU01/2013(H7N9)) (A型インフルエンザウイルス)
遺伝子: PB1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: S5ME50
#3: タンパク質 Polymerase basic protein 2


分子量: 89037.578 Da / 分子数: 2 / 変異: G74R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (A/Zhejiang/DTID-ZJU01/2013(H7N9)) (A型インフルエンザウイルス)
遺伝子: PB2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: X5F427
#4: タンパク質 Acidic leucine-rich nuclear phosphoprotein 32 family member A / Acidic nuclear phosphoprotein pp32 / pp32 / Leucine-rich acidic nuclear protein / LANP / Mapmodulin ...Acidic nuclear phosphoprotein pp32 / pp32 / Leucine-rich acidic nuclear protein / LANP / Mapmodulin / Potent heat-stable protein phosphatase 2A inhibitor I1PP2A / Putative HLA-DR-associated protein I / PHAPI


分子量: 31747.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANP32A, C15orf1, LANP, MAPM, PHAP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P39687
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Asymmetric dimer composed of one FluPolA/H7N9-4M replicase and one FluPolA/H7N9-4M encapsidase, bridged by human ANP32A
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Influenza A virus (A/Zhejiang/DTID-ZJU01/2013(H7N9)) (A型インフルエンザウイルス)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2Topaz粒子像選択
3EPU画像取得
5cryoSPARCCTF補正
10PHENIXモデル精密化
11cryoSPARC初期オイラー角割当
12cryoSPARC最終オイラー角割当
13cryoSPARC分類
14cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.25 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 18596 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00234813
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.47946954
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.5144646
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0385184
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0036064

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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