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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8rn3 | ||||||
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タイトル | Pseudo-symmetrical influenza B polymerase apo-dimer, encapsidase moiety (from "Influenza B polymerase pseudo-symmetrical dimer" | Local refinement) | ||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN / Viral polymerase | ||||||
機能・相同性 | ![]() cap snatching / viral transcription / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity / 7-methylguanosine mRNA capping / host cell mitochondrion / virion component / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host gene expression ...cap snatching / viral transcription / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity / 7-methylguanosine mRNA capping / host cell mitochondrion / virion component / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral translational frameshifting / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / nucleotide binding / DNA-templated transcription / host cell nucleus / RNA binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.78 Å | ||||||
![]() | Arragain, B. / Cusack, S. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structures of influenza A and B replication complexes give insight into avian to human host adaptation and reveal a role of ANP32 as an electrostatic chaperone for the apo-polymerase. 著者: Benoît Arragain / Tim Krischuns / Martin Pelosse / Petra Drncova / Martin Blackledge / Nadia Naffakh / Stephen Cusack / ![]() ![]() 要旨: Replication of influenza viral RNA depends on at least two viral polymerases, a parental replicase and an encapsidase, and cellular factor ANP32. ANP32 comprises an LRR domain and a long C-terminal ...Replication of influenza viral RNA depends on at least two viral polymerases, a parental replicase and an encapsidase, and cellular factor ANP32. ANP32 comprises an LRR domain and a long C-terminal low complexity acidic region (LCAR). Here we present evidence suggesting that ANP32 is recruited to the replication complex as an electrostatic chaperone that stabilises the encapsidase moiety within apo-polymerase symmetric dimers that are distinct for influenza A and B polymerases. The ANP32 bound encapsidase, then forms the asymmetric replication complex with the replicase, which is embedded in a parental ribonucleoprotein particle (RNP). Cryo-EM structures reveal the architecture of the influenza A and B replication complexes and the likely trajectory of the nascent RNA product into the encapsidase. The cryo-EM map of the FluB replication complex shows extra density attributable to the ANP32 LCAR wrapping around and stabilising the apo-encapsidase conformation. These structures give new insight into the various mutations that adapt avian strain polymerases to use the distinct ANP32 in mammalian cells. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 776.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 633.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 19385MC ![]() 8rmpC ![]() 8rmqC ![]() 8rmrC ![]() 8rmsC ![]() 8rn0C ![]() 8rn1C ![]() 8rn2C ![]() 8rn4C ![]() 8rn5C ![]() 8rn6C ![]() 8rn7C ![]() 8rn8C ![]() 8rn9C ![]() 8rnaC ![]() 8rnbC ![]() 8rncC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 83145.023 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: PA / 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: Q5V8Z9, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 #2: タンパク質 | 分子量: 84433.266 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: PB1 / 発現宿主: ![]() #3: タンパク質 | | 分子量: 90958.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: PB2 / 発現宿主: ![]() #4: 化合物 | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Heterotrimeric complex from a pseudo-symmetrical dimer タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 179550 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL | |||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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