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万見
- PDB-8rm7: Crystal Structure of Human Androgen Receptor DNA Binding Domain B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rm7
タイトルCrystal Structure of Human Androgen Receptor DNA Binding Domain Bound to its Response Element: MMTV-177 GRE/ARE
要素
  • Isoform 2 of Androgen receptor
  • MMTV-177 GRE/ARE Chain C
  • MMTV-177 GRE/ARE, Chain D
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / DBD-DNA binding complex / androgen receptor dna binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


male somatic sex determination / prostate induction / lateral sprouting involved in mammary gland duct morphogenesis / male genitalia morphogenesis / POU domain binding / negative regulation of integrin biosynthetic process / regulation of developmental growth / positive regulation of integrin biosynthetic process / tertiary branching involved in mammary gland duct morphogenesis / animal organ formation ...male somatic sex determination / prostate induction / lateral sprouting involved in mammary gland duct morphogenesis / male genitalia morphogenesis / POU domain binding / negative regulation of integrin biosynthetic process / regulation of developmental growth / positive regulation of integrin biosynthetic process / tertiary branching involved in mammary gland duct morphogenesis / animal organ formation / androgen binding / Leydig cell differentiation / regulation of systemic arterial blood pressure / epithelial cell morphogenesis / prostate gland growth / epithelial cell differentiation involved in prostate gland development / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / prostate gland epithelium morphogenesis / cellular response to testosterone stimulus / membraneless organelle assembly / RNA polymerase II general transcription initiation factor binding / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / morphogenesis of an epithelial fold / cellular response to steroid hormone stimulus / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / seminiferous tubule development / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / androgen receptor signaling pathway / cellular response to estrogen stimulus / mammary gland alveolus development / single fertilization / estrogen response element binding / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / positive regulation of phosphorylation / regulation of protein localization to plasma membrane / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / intracellular receptor signaling pathway / estrogen receptor signaling pathway / steroid binding / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / epithelial cell proliferation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of cell differentiation / SUMOylation of intracellular receptors / molecular condensate scaffold activity / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / transcription coactivator binding / G protein-coupled receptor activity / beta-catenin binding / multicellular organism growth / Nuclear Receptor transcription pathway / positive regulation of miRNA transcription / nuclear receptor activity / male gonad development / negative regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / MAPK cascade / cell-cell signaling / ATPase binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / spermatogenesis / molecular adaptor activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / in utero embryonic development / transcription by RNA polymerase II / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of MAPK cascade / Ub-specific processing proteases / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / chromatin binding / positive regulation of gene expression / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Androgen receptor / Androgen receptor / : / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily ...Androgen receptor / Androgen receptor / : / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Androgen receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Lee, X.Y. / Helsen, C. / Van Eynde, W. / Voet, A. / Claessens, F.
資金援助 ベルギー, 1件
組織認可番号国
Research Foundation - Flanders (FWO)KU Leuven grant (GOA/19/100) ベルギー
引用ジャーナル: J.Steroid Biochem.Mol.Biol. / 年: 2024
タイトル: Structural mechanism underlying variations in DNA binding by the androgen receptor.
著者: Lee, X.Y. / Van Eynde, W. / Helsen, C. / Willems, H. / Peperstraete, K. / De Block, S. / Voet, A. / Claessens, F.
履歴
登録2024年1月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Isoform 2 of Androgen receptor
A: Isoform 2 of Androgen receptor
C: MMTV-177 GRE/ARE Chain C
D: MMTV-177 GRE/ARE, Chain D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3808
ポリマ－27,1184
非ポリマー2624
水1,76598
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5260 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area12820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.910, 29.780, 112.609
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 124.91, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-114-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Isoform 2 of Androgen receptor / Dihydrotestosterone receptor / Nuclear receptor subfamily 3 group C member 4


分子量: 8049.417 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AR, DHTR, NR3C4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P10275
#2: DNA鎖 MMTV-177 GRE/ARE Chain C


分子量: 5538.628 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#3: DNA鎖 MMTV-177 GRE/ARE, Chain D


分子量: 5480.576 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.93 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M sodium citrate and 20 %(w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 277.15 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年8月10日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→46.18 Å / Num. obs: 18435 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 34.1 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.108 / Χ2: 0.62 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 2.25→2.32 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.358 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 1686 / CC1/2: 0.839 / Rpim(I) all: 0.188 / Rrim(I) all: 0.406 / Χ2: 0.31 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
xia20.6.0データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
MOLREP11.7.03位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.25→46.17 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 31.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31 903 4.91 %RANDOM
Rwork0.2671 ---
obs0.2692 18402 99.8 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→46.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1110 731 4 98 1943
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041954
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.762770
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.301789
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044299
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004233
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.25-2.390.36791410.28912870X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.580.30331370.31572902X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.830.3011520.30592898X-RAY DIFFRACTION100
2.83-3.240.35451580.29282883X-RAY DIFFRACTION100
3.25-4.090.32491580.23472912X-RAY DIFFRACTION100
4.09-46.170.2671570.25163034X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2898-0.4948-0.54950.68860.7430.7344-0.6234-0.2193-0.32490.26380.4330.54630.55580.1683-0.6830.06610.0433-0.0120.24630.09980.4478-7.9904-1.512743.9655
20.9889-0.5145-0.60280.49430.17810.82610.1338-0.59690.2975-0.97060.4651-0.6909-0.41280.43431.43040.8787-0.28720.20730.1584-0.15850.32476.57881.5523.3888
3-0.02810.1061-0.03271.44460.47040.08750.08950.6068-0.0271-1.07230.04570.7438-0.1198-0.60520.01490.5005-0.12310.01150.71610.26550.4338-12.81750.911622.8164
40.8963-0.2005-0.29162.427-0.45160.21280.02560.59380.0541-1.13450.44990.85230.0859-0.49460.30880.3843-0.26190.01610.52170.16750.4782-15.2046-0.52726.1686
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'B' and resid 556 through 628)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'A' and resid 556 through 628)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 1 through 18)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 1 through 18)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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