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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8rkx | |||||||||
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タイトル | Procapsid of bacteriophage JBD30 computed in I4 symmetry | |||||||||
要素 | Bacteriophage Mu GpT domain-containing protein | |||||||||
キーワード | VIRUS / bacteriophage / virion / procapsid | |||||||||
機能・相同性 | Bacteriophage Mu, GpT / Mu-like prophage major head subunit gpT / Bacteriophage Mu GpT domain-containing protein 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Pseudomonas phage JBD30 (ファージ) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.01 Å | |||||||||
データ登録者 | Valentova, L. / Fuzik, T. / Plevka, P. | |||||||||
資金援助 | European Union, チェコ, 2件
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引用 | ジャーナル: EMBO J / 年: 2024 タイトル: Structure and replication of Pseudomonas aeruginosa phage JBD30. 著者: Lucie Valentová / Tibor Füzik / Jiří Nováček / Zuzana Hlavenková / Jakub Pospíšil / Pavel Plevka / 要旨: Bacteriophages are the most abundant biological entities on Earth, but our understanding of many aspects of their lifecycles is still incomplete. Here, we have structurally analysed the infection ...Bacteriophages are the most abundant biological entities on Earth, but our understanding of many aspects of their lifecycles is still incomplete. Here, we have structurally analysed the infection cycle of the siphophage Casadabanvirus JBD30. Using its baseplate, JBD30 attaches to Pseudomonas aeruginosa via the bacterial type IV pilus, whose subsequent retraction brings the phage to the bacterial cell surface. Cryo-electron microscopy structures of the baseplate-pilus complex show that the tripod of baseplate receptor-binding proteins attaches to the outer bacterial membrane. The tripod and baseplate then open to release three copies of the tape-measure protein, an event that is followed by DNA ejection. JBD30 major capsid proteins assemble into procapsids, which expand by 7% in diameter upon filling with phage dsDNA. The DNA-filled heads are finally joined with 180-nm-long tails, which bend easily because flexible loops mediate contacts between the successive discs of major tail proteins. It is likely that the structural features and replication mechanisms described here are conserved among siphophages that utilize the type IV pili for initial cell attachment. #1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2024 タイトル: Structure and replication of Pseudomonas aeruginosa phage JBD30 著者: Valentova, L. / Plevka, P. / Fuzik, T. / Novacek, J. / Pospisil, J. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8rkx.cif.gz | 356.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8rkx.ent.gz | 297.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8rkx.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8rkx_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8rkx_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8rkx_validation.xml.gz | 82.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8rkx_validation.cif.gz | 121.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rk/8rkx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rk/8rkx | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 19285MC 8rk3C 8rk4C 8rk5C 8rk6C 8rk7C 8rk8C 8rk9C 8rkaC 8rkbC 8rkcC 8rknC 8rkoC 8rqeC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 33492.707 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pseudomonas phage JBD30 (ファージ) / 参照: UniProt: L7P7W9 Has protein modification | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Pseudomonas phage JBD30 / タイプ: VIRUS 詳細: Phage JBD30 was propagated in P. aeruginosa strain BAA-28 and purified using CsCl gradient. Entity ID: all / 由来: NATURAL | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 13.971 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Pseudomonas phage JBD30 (ファージ) | ||||||||||||||||||||
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION | ||||||||||||||||||||
天然宿主 | 生物種: Pseudomonas aeruginosa / 株: BAA-28 | ||||||||||||||||||||
ウイルス殻 | 名称: JBD30 procapsid / 直径: 570 nm / 三角数 (T数): 7 | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 / 詳細: 10 mM MgSO4, 10 mM NaCl, 50 mM Tris pH 8 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: phage titer 10^11 PFU | ||||||||||||||||||||
試料支持 | 詳細: Gatan Solarus II / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K 詳細: blotting force 0, blotting time 2 s, waiting time 15 s |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 1600 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 7.5 sec. / 電子線照射量: 53 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 13769 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
画像スキャン | 横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 1-40 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 783 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.01 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 404 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: de novo model building | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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