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- PDB-8rks: Structure of VPS29-VPS35 bound to the LFa motif R21 of Fam21. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rks
タイトルStructure of VPS29-VPS35 bound to the LFa motif R21 of Fam21.
要素
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 29液胞
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 35液胞
  • WASH complex subunit 2A
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / Retromer (レトロマー) / FAM21 / Membrane trafficking
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / neurotransmitter receptor transport, endosome to plasma membrane / regulation of postsynapse assembly / mitochondrion-derived vesicle / negative regulation of protein localization / negative regulation of protein homooligomerization / regulation of dendritic spine maintenance / tubular endosome / mitochondrion to lysosome vesicle-mediated transport / positive regulation of Wnt protein secretion ...positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / neurotransmitter receptor transport, endosome to plasma membrane / regulation of postsynapse assembly / mitochondrion-derived vesicle / negative regulation of protein localization / negative regulation of protein homooligomerization / regulation of dendritic spine maintenance / tubular endosome / mitochondrion to lysosome vesicle-mediated transport / positive regulation of Wnt protein secretion / regulation of terminal button organization / retromer, cargo-selective complex / WASH complex / vesicle-mediated transport in synapse / WNT ligand biogenesis and trafficking / retromer complex binding / phosphatidylinositol phosphate binding / negative regulation of late endosome to lysosome transport / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / negative regulation of lysosomal protein catabolic process / positive regulation of dopamine receptor signaling pathway / positive regulation of dopamine biosynthetic process / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / retromer complex / protein localization to endosome / dopaminergic synapse / regulation of synapse maturation / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / voluntary musculoskeletal movement / regulation of protein metabolic process / transcytosis / endocytic recycling / positive regulation of protein localization to cell periphery / retrograde transport, endosome to Golgi / regulation of mitochondrion organization / endosomal transport / positive regulation of mitochondrial fission / lysosome organization / regulation of presynapse assembly / D1 dopamine receptor binding / regulation of macroautophagy / intracellular protein transport / protein destabilization / modulation of chemical synaptic transmission / regulation of protein stability / Wntシグナル経路 / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of protein catabolic process / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein transport / late endosome / presynapse / early endosome membrane / postsynaptic density / リソソーム / エンドソーム / endosome membrane / エンドソーム / neuron projection / lysosomal membrane / negative regulation of gene expression / intracellular membrane-bounded organelle / neuronal cell body / glutamatergic synapse / positive regulation of gene expression / 核小体 / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
FAM21/CAPZIP domain / WASH complex subunit CAP-Z interacting, central region / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Phosphodiesterase MJ0936/Vps29 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, lpxH-type / Calcineurin-like phosphoesterase superfamily domain / Metallo-dependent phosphatase-like / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
WASH complex subunit 2A / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 29
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Romano-Moreno, M. / Astorga-Simon, E.N. / Rojas, A.L. / Hierro, A.
資金援助 スペイン, 2件
組織認可番号国
Ministerio de Ciencia e Innovacion (MCIN)PID2020-119132GB-I00 スペイン
Ministry of Economy and Competitiveness (MINECO)BFU2017-88766-R スペイン
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2024
タイトル: Retromer-mediated recruitment of the WASH complex involves discrete interactions between VPS35, VPS29, and FAM21.
著者: Romano-Moreno, M. / Astorga-Simon, E.N. / Rojas, A.L. / Hierro, A.
履歴
登録2023年12月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
C: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
D: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
E: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
F: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
G: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
H: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
K: WASH complex subunit 2A
I: WASH complex subunit 2A
J: WASH complex subunit 2A
L: WASH complex subunit 2A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)228,62912
ポリマ－228,62912
非ポリマー00
水0
1
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
K: WASH complex subunit 2A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,1573
ポリマ－57,1573
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3940 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area21050 Å2
手法PISA
2
C: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
D: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
L: WASH complex subunit 2A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,1573
ポリマ－57,1573
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4300 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area20930 Å2
手法PISA
3
E: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
F: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
I: WASH complex subunit 2A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,1573
ポリマ－57,1573
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4160 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area21000 Å2
手法PISA
4
G: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
H: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
J: WASH complex subunit 2A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,1573
ポリマ－57,1573
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4240 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area20780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.267, 139.095, 146.147
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / 液胞 / hVPS29 / PEP11 homolog / Vesicle protein sorting 29


分子量: 20531.705 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS29, DC15, DC7, MDS007 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UBQ0
#2: タンパク質
Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / 液胞 / hVPS35 / Maternal-embryonic 3 / Vesicle protein sorting 35


分子量: 35834.652 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS35, MEM3, TCCCTA00141 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96QK1
#3: タンパク質・ペプチド
WASH complex subunit 2A


分子量: 790.818 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: FAM21 Peptide / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WASHC2A, FAM21A, FAM21B / 発現宿主: synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: Q641Q2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.41 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M NaCl, 20% PEG3350 0.1 M Tris pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97907 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97907 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.972→146.15 Å / Num. obs: 31911 / % possible obs: 65.4 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.166 / Rpim(I) all: 0.067 / Rrim(I) all: 0.18 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 2.972→3.315 Å / % possible obs: 11.7 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 1.576 / Num. measured all: 11011 / Num. unique obs: 1584 / Rpim(I) all: 0.639 / Rrim(I) all: 1.703 / Net I/σ(I) obs: 1.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1精密化
Aimlessデータスケーリング
autoPROCデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.1→146.15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 90.94 / 位相誤差: 30.54 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2877 1647 5.2 %
Rwork0.2508 --
obs0.2555 31647 73.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→146.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15571 0 0 0 15571
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00215895
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.52321472
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.7072070
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0412381
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042784
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1-3.20.4091260.3464457X-RAY DIFFRACTION12
3.2-3.320.4522400.3588810X-RAY DIFFRACTION21
3.32-3.450.3476680.31421255X-RAY DIFFRACTION32
3.45-3.60.28041170.28762146X-RAY DIFFRACTION55
3.6-3.790.35231680.27273179X-RAY DIFFRACTION82
3.8-4.030.3042290.26293648X-RAY DIFFRACTION93
4.03-4.340.27981550.2543711X-RAY DIFFRACTION95
4.34-4.780.27431990.23253691X-RAY DIFFRACTION94
4.78-5.470.30782060.23813679X-RAY DIFFRACTION94
5.47-6.890.28642010.24913704X-RAY DIFFRACTION94
6.9-146.150.26321890.25243769X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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