+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8riw | |||||||||||||||
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Title | T2R-TTL-1-L01 complex | |||||||||||||||
Components |
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Keywords | CELL CYCLE / TUBULIN FOLD / CYTOSKELETON / MICROTUBULE | |||||||||||||||
Function / homology | Function and homology information tubulin-tyrosine ligase / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization ...tubulin-tyrosine ligase / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / neuron projection development / mitotic cell cycle / nervous system development / growth cone / microtubule / neuron projection / protein heterodimerization activity / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||||||||
Biological species | Rattus norvegicus (Norway rat) Gallus gallus (chicken) Bos taurus (cattle) | |||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 2.57 Å | |||||||||||||||
Authors | Prota, A.E.P. / Boiarska, Z. / Homer, J.A. / Steinmetz, M.O. / Moses, J.E. | |||||||||||||||
Funding support | European Union, Switzerland, United States, Australia, 4items
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Citation | Journal: Chem Sci / Year: 2024 Title: Modular synthesis of functional libraries by accelerated SuFEx click chemistry. Authors: Homer, J.A. / Koelln, R.A. / Barrow, A.S. / Gialelis, T.L. / Boiarska, Z. / Steinohrt, N.S. / Lee, E.F. / Yang, W.H. / Johnson, R.M. / Chung, T. / Habowski, A.N. / Vishwakarma, D.S. / ...Authors: Homer, J.A. / Koelln, R.A. / Barrow, A.S. / Gialelis, T.L. / Boiarska, Z. / Steinohrt, N.S. / Lee, E.F. / Yang, W.H. / Johnson, R.M. / Chung, T. / Habowski, A.N. / Vishwakarma, D.S. / Bhunia, D. / Avanzi, C. / Moorhouse, A.D. / Jackson, M. / Tuveson, D.A. / Lyons, S.K. / Lukey, M.J. / Fairlie, W.D. / Haider, S.M. / Steinmetz, M.O. / Prota, A.E. / Moses, J.E. #1: Journal: Acta Crystallogr D Struct Biol / Year: 2019 Title: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix. Authors: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty ...Authors: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams / Abstract: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks. | |||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8riw.cif.gz | 1.1 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8riw.ent.gz | Display | PDB format | |
PDBx/mmJSON format | 8riw.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ri/8riw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ri/8riw | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 8rivC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 4 types, 6 molecules ACBDEF
#1: Protein | Mass: 50204.445 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P81947 #2: Protein | Mass: 49999.887 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: Q6B856 #3: Protein | | Mass: 16787.111 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Stmn4 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P63043 #4: Protein | | Mass: 44378.496 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Gallus gallus (chicken) / Gene: TTL / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A0A8V0Z8P0 |
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-Non-polymers , 10 types, 163 molecules
#5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-MG / #7: Chemical | ChemComp-CA / #8: Chemical | #9: Chemical | #10: Chemical | ChemComp-MES / | #11: Chemical | Mass: 377.412 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Formula: C18H19NO6S / Feature type: SUBJECT OF INVESTIGATION #12: Chemical | ChemComp-GOL / | #13: Chemical | ChemComp-ACP / | #14: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.85 Å3/Da / Density % sol: 56.85 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / pH: 6.5 Details: 4% PEG 4K, 9-10% glycerol, 30 mM MgCl2, 30 mM CaCl2, 5 mM tyrosine and 100 mM MES/Imidazole pH 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Aug 22, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.57→47.99 Å / Num. obs: 181996 / % possible obs: 99.28 % / Redundancy: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 81.39 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.1033 / Rpim(I) all: 0.04086 / Rrim(I) all: 0.1112 / Net I/σ(I): 10.58 |
Reflection shell | Resolution: 2.57→2.6 Å / Redundancy: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 3.169 / Mean I/σ(I) obs: 0.51 / Num. unique obs: 6020 / CC1/2: 0.175 / Rpim(I) all: 1.242 / Rrim(I) all: 3.406 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 2.57→47.99 Å / SU ML: 0.4634 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 26.1788 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 104.42 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.57→47.99 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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