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- PDB-8rhr: E.coli Peptide Deformylase with bound inhibitor BB4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rhr
タイトルE.coli Peptide Deformylase with bound inhibitor BB4
要素Peptide deformylase
キーワードHYDROLASE / Peptide Deformylase (EC 3.5.1.88) / Inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide deformylase / peptide deformylase activity / : / translation / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptide deformylase / Peptide deformylase superfamily / Polypeptide deformylase
類似検索 - ドメイン・相同性
2-(5-bromo-1H-indol-3-yl)-N-hydroxyacetamide / Peptide deformylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.42 Å
データ登録者Kirschner, H. / Stoll, R. / Hofmann, E.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Federal Ministry for Education and Research16GW0224 ドイツ
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2024
タイトル: Toward More Selective Antibiotic Inhibitors: A Structural View of the Complexed Binding Pocket of E. coli Peptide Deformylase.
著者: Kirschner, H. / Heister, N. / Zouatom, M. / Zhou, T. / Hofmann, E. / Scherkenbeck, J. / Stoll, R.
履歴
登録2023年12月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptide deformylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1366
ポリマ－19,5531
非ポリマー5835
水2,360131
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area520 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area9170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.850, 54.850, 228.580
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Space group name HallP612(x,y,z+5/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+5/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-428-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Peptide deformylase


分子量: 19552.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: def / プラスミド: pET19mod
詳細 (発現宿主): pET19 with additional TEV protease cutting site
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: C3SRA2

-
非ポリマー , 5種, 136分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-BB4 / 2-(5-bromo-1H-indol-3-yl)-N-hydroxyacetamide / N-ヒドロキシ-5-ブロモ-1H-インド-ル-3-アセトアミド


分子量: 269.095 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H9BrN2O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.54 %
結晶化温度: 291.2 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1 ul of protein solution (10 ug/ul) was mixed with 1 ul reservoir solution (0.17 M ammonium sulfate, 25.5% (w/v) PEG4000, 15% (v/v) glycerol); soaking was performed for appr. 22 hours at 291. ...詳細: 1 ul of protein solution (10 ug/ul) was mixed with 1 ul reservoir solution (0.17 M ammonium sulfate, 25.5% (w/v) PEG4000, 15% (v/v) glycerol); soaking was performed for appr. 22 hours at 291.2K with 1 ul of stock solution (30 mM) added to the sitting drop well

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.91977 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 1022年8月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.42→46.51 Å / Num. obs: 72634 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 36.9 % / Biso Wilson estimate: 23.89 Å2 / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.066 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 27.84
反射 シェル解像度: 1.42→1.46 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Num. unique obs: 5371 / CC1/2: 0.452 / Rrim(I) all: 3.26 / Rsym value: 3.19 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.42→46.51 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 19.4611
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1865 3633 5 %
Rwork0.1627 68983 -
obs0.1639 72616 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 34.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.42→46.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1347 0 30 131 1508
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01361437
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.27361938
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0941218
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0162256
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.9289197
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.42-1.440.34971440.31832690X-RAY DIFFRACTION99.86
1.44-1.460.32781330.28492584X-RAY DIFFRACTION100
1.46-1.480.30211410.24412711X-RAY DIFFRACTION99.93
1.48-1.50.25871370.2312605X-RAY DIFFRACTION99.96
1.5-1.520.25171470.20762696X-RAY DIFFRACTION99.96
1.52-1.550.26411360.18712594X-RAY DIFFRACTION99.96
1.55-1.580.21161430.18152702X-RAY DIFFRACTION100
1.58-1.610.21961400.17282649X-RAY DIFFRACTION100
1.61-1.640.20651370.16662641X-RAY DIFFRACTION99.96
1.64-1.670.20121440.1492678X-RAY DIFFRACTION99.89
1.67-1.710.16161390.14472651X-RAY DIFFRACTION100
1.71-1.750.18541380.14672639X-RAY DIFFRACTION100
1.75-1.790.18281380.13352642X-RAY DIFFRACTION100
1.79-1.840.19521360.13462695X-RAY DIFFRACTION100
1.84-1.890.20461430.1282640X-RAY DIFFRACTION99.96
1.89-1.950.20561410.13682649X-RAY DIFFRACTION99.96
1.95-2.020.17891430.14192659X-RAY DIFFRACTION100
2.02-2.10.16931390.14232641X-RAY DIFFRACTION100
2.1-2.20.15361430.12842663X-RAY DIFFRACTION99.96
2.2-2.310.18091380.132625X-RAY DIFFRACTION99.93
2.31-2.460.17621450.1462649X-RAY DIFFRACTION99.89
2.46-2.650.22481330.16392647X-RAY DIFFRACTION100
2.65-2.920.18061350.16682659X-RAY DIFFRACTION99.86
2.92-3.340.16421350.1662653X-RAY DIFFRACTION99.96
3.34-4.210.21731430.16322671X-RAY DIFFRACTION100
4.21-46.510.15631420.1852650X-RAY DIFFRACTION99.86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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