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- PDB-8rhf: Lytic Transglycosylase MltD of Pseudomonas aeruginosa bound to th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rhf
タイトルLytic Transglycosylase MltD of Pseudomonas aeruginosa bound to the Natural Product Bulgecin A, with two LysM domains
要素LysM peptidoglycan-binding domain-containing protein
キーワードLYASE / Lytic transglycosylase / Bacterial cell-wall / bulgecin A
機能・相同性
機能・相同性情報


付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; 多糖に作用する / lytic transglycosylase activity / peptidoglycan metabolic process / membrane
類似検索 - 分子機能
Lytic murein transglycosylase D , lipid attachment domain / MltD lipid attachment motif / Prokaryotic transglycosylase, active site / Prokaryotic transglycosylases signature. / Transglycosylase SLT domain 1 / Transglycosylase SLT domain / LysM domain superfamily / Lysin motif / LysM domain / LysM domain profile. ...Lytic murein transglycosylase D , lipid attachment domain / MltD lipid attachment motif / Prokaryotic transglycosylase, active site / Prokaryotic transglycosylases signature. / Transglycosylase SLT domain 1 / Transglycosylase SLT domain / LysM domain superfamily / Lysin motif / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain / Lysozyme-like domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BLG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / LysM peptidoglycan-binding domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Miguel-Ruano, V. / Hermoso, J.A.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBFU2017-90030-P スペイン
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2024
タイトル: Structural characterization of lytic transglycosylase MltD of Pseudomonas aeruginosa, a target for the natural product bulgecin A.
著者: Miguel-Ruano, V. / Feltzer, R. / Batuecas, M.T. / Ramachandran, B. / El-Araby, A.M. / Avila-Cobian, L.F. / De Benedetti, S. / Mobashery, S. / Hermoso, J.A.
履歴
登録2023年12月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: LysM peptidoglycan-binding domain-containing protein
A: LysM peptidoglycan-binding domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,26118
ポリマ－77,1592
非ポリマー2,10216
水6,846380
1
B: LysM peptidoglycan-binding domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,69610
ポリマ－38,5791
非ポリマー1,1179
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: LysM peptidoglycan-binding domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5658
ポリマ－38,5791
非ポリマー9867
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.753, 116.527, 121.101
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 LysM peptidoglycan-binding domain-containing protein / Membrane-bound lytic murein transglycosylase D / Murein transglycosylase


分子量: 38579.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: His tag and TEV cleavage site in the N-t region. MltD contruction from residues 76 to 393
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
遺伝子: mltD, CAZ10_25765, CGU42_31890, GNQ48_00460, GUL26_19730, IPC1295_05870, PAERUG_P19_London_7_VIM_2_05_10_06006
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3
参照: UniProt: A0A0C7CWY9, 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; 多糖に作用する
#2: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 化合物 ChemComp-BLG / 4-O-(4-O-SULFONYL-N-ACETYLGLUCOSAMININYL)-5-METHYLHYDROXY-L-PROLINE-TAURINE / BULGECIN A / 2α-[[2-(スルホナト)エチル]カルバモイル]-4α-[[2-(アセチルアミノ)-4-O-(スルホナト)-2-デオ(以下略)


分子量: 552.551 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H30N3O14S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 380 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.32 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M MES pH 6.5, 25% w/v PEG 550 MME, and 10 mM zinc sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年3月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→60.62 Å / Num. obs: 52231 / % possible obs: 83.04 % / 冗長度: 12.47 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.476 / Num. unique obs: 2611 / CC1/2: 0.5522

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0411精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→60.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 8.046 / SU ML: 0.122 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.186 / ESU R Free: 0.161 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22832 2375 4.9 %RANDOM
Rwork0.1857 ---
obs0.18782 46272 98.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.083 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.77 Å20 Å2-0 Å2
2---0.23 Å20 Å2
3---1.01 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.95→60.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5352 0 54 380 5786
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0125548
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0165150
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3941.6567534
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.4691.57111810
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.225655
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg9.176562
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.1610902
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2819
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.026616
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021380
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5532.6982629
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5522.6982630
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.9174.8223279
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.9164.8223280
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2783.1112919
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.2783.1112917
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.3045.4944256
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.14835.616539
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.14735.66540
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.001 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 155 -
Rwork0.269 2969 -
obs--87.93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.06620.00160.08770.4784-0.5770.8312-0.0173-0.04350.0069-0.1944-0.0579-0.05950.25760.01460.07520.22660.02420.02170.0783-0.00960.0114-8.2335-7.4067-20.2181
20.36730.20990.06990.29-0.17990.3952-0.0383-0.0297-0.00150.02840.0339-0.0071-0.0802-0.05990.00440.07610.0262-0.02210.109-0.02070.046-20.305811.9148-12.0714
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B62 - 552
2X-RAY DIFFRACTION2A60 - 653

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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