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- PDB-8rf7: Crystal structure of maize adenosine kinase 2 (ADK2) apoform -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rf7
タイトルCrystal structure of maize adenosine kinase 2 (ADK2) apoform
要素Adenosine kinase
キーワードTRANSFERASE / Adenosine kinase / ATP / adenosine / cytokinin
機能・相同性
機能・相同性情報


adenosine kinase / adenosine kinase activity / AMP salvage / purine ribonucleoside salvage / purine nucleobase metabolic process / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenosine kinase / pfkB family of carbohydrate kinases signature 2. / Carbohydrate/purine kinase, PfkB, conserved site / Carbohydrate kinase PfkB / pfkB family carbohydrate kinase / Ribokinase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Adenosine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Zea mays (トウモロコシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.051 Å
データ登録者Morera, S. / Kopecny, D. / Vigouroux, A.
資金援助 チェコ, フランス, 4件
組織認可番号国
Czech Science Foundation21-07661S チェコ
Palacky University in OlomoucIGA_PrF_2023_012 チェコ
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-11-IDEX-0003 フランス
Ministry of Education, Youth and Sports of the Czech RepublicCZ.02.01.01/00/22_008/0004581 チェコ
引用ジャーナル: J.Exp.Bot. / 年: 2025
タイトル: A monomer-dimer switch modulates the activity of plant adenosine kinase.
著者: Kopecny, D.J. / Vigouroux, A. / Belicek, J. / Kopecna, M. / Koncitikova, R. / Friedecka, J. / Mik, V. / Supikova, K. / Humplik, J.F. / Le Berre, M. / Plancqueel, S. / Strnad, M. / von ...著者: Kopecny, D.J. / Vigouroux, A. / Belicek, J. / Kopecna, M. / Koncitikova, R. / Friedecka, J. / Mik, V. / Supikova, K. / Humplik, J.F. / Le Berre, M. / Plancqueel, S. / Strnad, M. / von Schwartzenberg, K. / Novak, O. / Morera, S. / Kopecny, D.
履歴
登録2023年12月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenosine kinase
B: Adenosine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,84811
ポリマ－78,2472
非ポリマー6019
水3,135174
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, monomer in solution, light scattering, monomer in solution, SAXS, monomer in solution
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4740 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area26690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.222, 136.222, 78.226
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-581-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Adenosine kinase / AK / Adenosine 5'-phosphotransferase


分子量: 39123.422 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zea mays (トウモロコシ) / 遺伝子: ZEAMMB73_Zm00001d017271 / Variant: Cellux / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: B4FFH8, adenosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: Ammonium sulfate, sodium acetate, sodium fluoride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.051→96.324 Å / Num. obs: 30369 / % possible obs: 65.2 % / 冗長度: 26.4 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 2.051→2.18 Å / Rmerge(I) obs: 2.875 / Num. unique obs: 1520 / CC1/2: 0.405

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.051→26.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.902 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.435 / SU Rfree Blow DPI: 0.257
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2615 1518 -RANDOM
Rwork0.2338 ---
obs0.2352 30335 65.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 49.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.7485 Å20 Å20 Å2
2---8.7485 Å20 Å2
3---17.497 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.051→26.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5080 0 39 174 5293
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00810336HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.9718725HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3070SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1629HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it10336HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion687SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8482SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.9
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.57
LS精密化 シェル解像度: 2.051→2.12 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3559 29 -
Rwork0.2846 --
obs--13.06 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5151-0.1210.42522.5377-0.17651.30610.0471-0.08430.0785-0.0843-0.01680.06460.07850.0646-0.0303-0.4388-0.00470.0192-0.47150.0022-0.0472-34.0453-1.55137.8895
23.15831.1481-0.12322.2505-0.15451.07390.0630.1204-0.08830.1204-0.11840.1041-0.08830.10410.0554-0.461-0.0252-0.0166-0.4114-0.0246-0.0885-36.794613.96765.9218
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A3 - 342
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B2 - 342

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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