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- PDB-8r47: AL amyloid fibril from the FOR010 light chain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8r47
タイトルAL amyloid fibril from the FOR010 light chain
要素lambda 3 immunoglobulin light chain fragment, residues 4-116
キーワードPROTEIN FIBRIL / Amyloid fibril / AL amyloid
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Pfeiffer, P.B. / Banerjee, S. / Schmidt, M. / Faendrich, M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Light chain mutations contribute to defining the fibril morphology in systemic AL amyloidosis.
著者: Sara Karimi-Farsijani / Peter Benedikt Pfeiffer / Sambhasan Banerjee / Julian Baur / Lukas Kuhn / Niklas Kupfer / Ute Hegenbart / Stefan O Schönland / Sebastian Wiese / Christian Haupt / ...著者: Sara Karimi-Farsijani / Peter Benedikt Pfeiffer / Sambhasan Banerjee / Julian Baur / Lukas Kuhn / Niklas Kupfer / Ute Hegenbart / Stefan O Schönland / Sebastian Wiese / Christian Haupt / Matthias Schmidt / Marcus Fändrich /
要旨: Systemic AL amyloidosis is one of the most frequently diagnosed forms of systemic amyloidosis. It arises from mutational changes in immunoglobulin light chains. To explore whether these mutations may ...Systemic AL amyloidosis is one of the most frequently diagnosed forms of systemic amyloidosis. It arises from mutational changes in immunoglobulin light chains. To explore whether these mutations may affect the structure of the formed fibrils, we determine and compare the fibril structures from several patients with cardiac AL amyloidosis. All patients are affected by light chains that contain an IGLV3-19 gene segment, and the deposited fibrils differ by the mutations within this common germ line background. Using cryo-electron microscopy, we here find different fibril structures in each patient. These data establish that the mutations of amyloidogenic light chains contribute to defining the fibril architecture and hence the structure of the pathogenic agent.
履歴
登録2023年11月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: lambda 3 immunoglobulin light chain fragment, residues 4-116
B: lambda 3 immunoglobulin light chain fragment, residues 4-116
C: lambda 3 immunoglobulin light chain fragment, residues 4-116
D: lambda 3 immunoglobulin light chain fragment, residues 4-116
E: lambda 3 immunoglobulin light chain fragment, residues 4-116
F: lambda 3 immunoglobulin light chain fragment, residues 4-116


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,3806
ポリマ－72,3806
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: 抗体
lambda 3 immunoglobulin light chain fragment, residues 4-116


分子量: 12063.337 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: lambda 3 immunoglobulin light chain fragment / タイプ: COMPLEX / 詳細: residues 4-116 / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7
緩衝液成分名称: Water / 式: H2O
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4008

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.1.3粒子像選択
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
7Coot0.9.2モデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
13RELION3.1.3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -1.4634 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.76311 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 414351
3次元再構成解像度: 2.25 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 51394 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL / Target criteria: correlation coefficient

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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