+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8qv0 | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Structure of the native microtubule lattice nucleated from the yeast spindle pole body | ||||||||||||
![]() |
| ||||||||||||
![]() | CELL CYCLE / Microtubule nucleation / MTOC / y-tubulin / SPB | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() nuclear migration by microtubule mediated pushing forces / nuclear division / nuclear migration along microtubule / homologous chromosome segregation / Platelet degranulation / tubulin complex / mitotic sister chromatid segregation / nuclear periphery / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton ...nuclear migration by microtubule mediated pushing forces / nuclear division / nuclear migration along microtubule / homologous chromosome segregation / Platelet degranulation / tubulin complex / mitotic sister chromatid segregation / nuclear periphery / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / spindle / mitotic cell cycle / microtubule / hydrolase activity / GTPase activity / GTP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.6 Å | ||||||||||||
![]() | Dendooven, T. / Yatskevich, S. / Burt, A. / Bellini, D. / Kilmartin, J. / Barford, D. | ||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
| ||||||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of the native γ-tubulin ring complex capping spindle microtubules. 著者: Tom Dendooven / Stanislau Yatskevich / Alister Burt / Zhuo A Chen / Dom Bellini / Juri Rappsilber / John V Kilmartin / David Barford / ![]() ![]() ![]() 要旨: Microtubule (MT) filaments, composed of α/β-tubulin dimers, are fundamental to cellular architecture, function and organismal development. They are nucleated from MT organizing centers by the ...Microtubule (MT) filaments, composed of α/β-tubulin dimers, are fundamental to cellular architecture, function and organismal development. They are nucleated from MT organizing centers by the evolutionarily conserved γ-tubulin ring complex (γTuRC). However, the molecular mechanism of nucleation remains elusive. Here we used cryo-electron tomography to determine the structure of the native γTuRC capping the minus end of a MT in the context of enriched budding yeast spindles. In our structure, γTuRC presents a ring of γ-tubulin subunits to seed nucleation of exclusively 13-protofilament MTs, adopting an active closed conformation to function as a perfect geometric template for MT nucleation. Our cryo-electron tomography reconstruction revealed that a coiled-coil protein staples the first row of α/β-tubulin of the MT to alternating positions along the γ-tubulin ring of γTuRC. This positioning of α/β-tubulin onto γTuRC suggests a role for the coiled-coil protein in augmenting γTuRC-mediated MT nucleation. Based on our results, we describe a molecular model for budding yeast γTuRC activation and MT nucleation. | ||||||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 1.9 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 294.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 430.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 18664MC ![]() 8qv2C ![]() 8qv3C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 49853.867 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 50967.457 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: サブトモグラム平均法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: y-Tubulin Ring Complex capping the microtubule minus end タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
---|---|
分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 6.53 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 2000 nm / C2レンズ絞り径: 50 µm |
撮影 | 電子線照射量: 3 e/Å2 / Avg electron dose per subtomogram: 123 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-
解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 6.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 130704 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
EM volume selection | Num. of tomograms: 364 / Num. of volumes extracted: 31720 | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|