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- PDB-8qtf: Crystal structure of a C-terminally truncated version of Arabidop... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8qtf | ||||||
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Title | Crystal structure of a C-terminally truncated version of Arabidopsis thaliana 14-3-3 omega in complex with a phosphopeptide from the transcription factor BZR1. | ||||||
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![]() | PROTEIN BINDING / 14-3-3 / brassinosteroid signaling / phosphopeptide / transcription factor / signal transduction | ||||||
Function / homology | ![]() brassinosteroid mediated signaling pathway / plant-type vacuole / Golgi apparatus / mitochondrion / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Hothorn, M. / Obergfell, E. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Mechanistic insights into the function of 14-3-3 proteins as negative regulators of brassinosteroid signaling in Arabidopsis. Authors: Obergfell, E. / Hohmann, U. / Moretti, A. / Chen, H. / Hothorn, M. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.6 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 1.2 MB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 623.9 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 642.2 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 88.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 122.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 8qt5C ![]() 8qtcC ![]() 8qttC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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5 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein / Protein/peptide , 2 types, 20 molecules ABCDEFGHIJKLMNOPQRST
#1: Protein | Mass: 27299.682 Da / Num. of mol.: 10 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein/peptide | Mass: 824.797 Da / Num. of mol.: 10 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 7 types, 902 molecules ![](data/chem/img/FMT.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/MPD.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/MPD.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | ChemComp-FMT / #4: Chemical | ChemComp-EDO / #5: Chemical | ChemComp-NA / #6: Chemical | ChemComp-MPD / ( | #7: Chemical | ChemComp-CL / | #8: Chemical | ChemComp-ACT / | #9: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.56 Å3/Da / Density % sol: 51.9 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: Morpheus (Molecular Dimensions) condition G8 with a final precipitant stock concentration of 50% v/v 12.5% w/v PEG 1000, 12.5% w/v PEG 3350, 12.5% v/v MPD ,0.02M of each carboxylic acid, 0.1M MOPS/HEPES-Na pH7.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M-F / Detector: PIXEL / Date: Jun 10, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.999995 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→59.91 Å / Num. obs: 227664 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 37.07 Å2 / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.095 / Net I/σ(I): 9.47 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→2.02 Å / Redundancy: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 0.75 / Num. unique obs: 36285 / CC1/2: 0.49 / Rrim(I) all: 2.11 / % possible all: 96.2 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 55.81 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→59.91 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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