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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qqe
タイトルCrystal structure of the complex between DMC1 and the PhePP domain of BRCA2
要素
  • Breast cancer type 2 susceptibility protein
  • Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
キーワードRECOMBINATION / DNA BINDING PROTEIN / Meiotic recombination / RING PROTEIN / OCTAMER / AAA ATPASE
機能・相同性
機能・相同性情報


BRCA2-MAGE-D1 complex / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / female gamete generation / mitotic recombination-dependent replication fork processing / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / establishment of protein localization to telomere / Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / double-strand break repair involved in meiotic recombination / nuclear ubiquitin ligase complex ...BRCA2-MAGE-D1 complex / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / female gamete generation / mitotic recombination-dependent replication fork processing / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / establishment of protein localization to telomere / Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / double-strand break repair involved in meiotic recombination / nuclear ubiquitin ligase complex / homologous chromosome pairing at meiosis / lateral element / telomere maintenance via recombination / DNA recombinase assembly / histone H4 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / regulation of DNA damage checkpoint / mitotic recombination / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / DNA strand invasion / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / gamma-tubulin binding / DNA strand exchange activity / reciprocal meiotic recombination / DNA repair complex / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / oocyte maturation / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / response to UV-C / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / inner cell mass cell proliferation / ATP-dependent DNA damage sensor activity / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / hematopoietic stem cell proliferation / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / female gonad development / male meiosis I / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / centrosome duplication / spermatid development / response to X-ray / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / ATP-dependent activity, acting on DNA / ovarian follicle development / positive regulation of mitotic cell cycle / meiotic cell cycle / regulation of cytokinesis / condensed nuclear chromosome / secretory granule / cellular response to ionizing radiation / nucleotide-excision repair / response to gamma radiation / double-strand break repair via homologous recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / brain development / Meiotic recombination / cellular senescence / double-strand break repair / chromosome / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / spermatogenesis / double-stranded DNA binding / protease binding / chromosome, telomeric region / centrosome / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Meiotic recombination protein Dmc1 / : / BRCA2, OB2 / BRCA2, OB3 / Tower domain / Breast cancer type 2 susceptibility protein, helical domain / BRCA2 helical domain superfamily / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 3 / Tower / BRCA2, helical ...Meiotic recombination protein Dmc1 / : / BRCA2, OB2 / BRCA2, OB3 / Tower domain / Breast cancer type 2 susceptibility protein, helical domain / BRCA2 helical domain superfamily / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 3 / Tower / BRCA2, helical / Tower / BRCA2 repeat / BRCA2, OB1 / Breast cancer type 2 susceptibility protein / BRCA2 repeat / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 1 / BRCA2 repeat profile. / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Breast cancer type 2 susceptibility protein / Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.461 Å
データ登録者Miron, S. / Legrand, P. / Zinn-Justin, S.
資金援助 フランス, European Union, 2件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-10-INSB-05-01 フランス
iNEXT-Discovery871037European Union
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2024
タイトル: DMC1 and RAD51 bind FxxA and FxPP motifs of BRCA2 via two separate interfaces.
著者: Miron, S. / Legrand, P. / Dupaigne, P. / van Rossum-Fikkert, S.E. / Ristic, D. / Majeed, A. / Kanaar, R. / Zinn-Justin, S. / Zelensky, A.N.
履歴
登録2023年10月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
B: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
C: Breast cancer type 2 susceptibility protein
D: Breast cancer type 2 susceptibility protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,0467
ポリマ－79,9514
非ポリマー953
水00
1
A: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
B: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
C: Breast cancer type 2 susceptibility protein
D: Breast cancer type 2 susceptibility protein
ヘテロ分子

A: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
B: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
C: Breast cancer type 2 susceptibility protein
D: Breast cancer type 2 susceptibility protein
ヘテロ分子

A: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
B: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
C: Breast cancer type 2 susceptibility protein
D: Breast cancer type 2 susceptibility protein
ヘテロ分子

A: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
B: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
C: Breast cancer type 2 susceptibility protein
D: Breast cancer type 2 susceptibility protein
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, A dimer is observed in the asymmetric unit, which is assembled into a ring-shaped octamer using the crystallographic symmetries. Size Exclusion Chromatography coupled to Multi- ...根拠: gel filtration, A dimer is observed in the asymmetric unit, which is assembled into a ring-shaped octamer using the crystallographic symmetries. Size Exclusion Chromatography coupled to Multi-Angle Light Scattering also shows that DMC1 bound to PhePP assembles into an octamer in solution.
  • 320 kDa, 16 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)320,18628
ポリマ－319,80516
非ポリマー38112
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation15_555y,-x,z1
crystal symmetry operation16_555-y,x,z1
Buried area31000 Å2
ΔGint-290 kcal/mol
Surface area96080 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)234.383, 234.383, 234.383
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number211
Space group name H-MI432

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要素

#1: タンパク質 Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog


分子量: 37656.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DMC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14565
#2: タンパク質・ペプチド Breast cancer type 2 susceptibility protein


分子量: 2318.714 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRCA2 / 発現宿主: Escherichia coli #1/H766 (大腸菌) / 参照: UniProt: P51587
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.5 % / 解説: 0
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6 / 詳細: 0.1M MES at pH 6, 2.4 M sodium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.965459 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年11月2日 / 詳細: CRL
放射モノクロメーター: Diamond [110] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.965459 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.46→47.84 Å / Num. obs: 14667 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 76.3 % / Biso Wilson estimate: 155 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.228 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.229 / Net I/σ(I): 22.9
反射 シェル解像度: 3.46→3.55 Å / 冗長度: 76.3 % / Rmerge(I) obs: 6.345 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 1058 / CC1/2: 0.541 / Rpim(I) all: 0.728 / Rrim(I) all: 6.387 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4精密化
MxCuBE3データ収集
XDS20220820データ削減
MOLREP11.9.02位相決定
STARANISOデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.461→47.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU Rfree Blow DPI: 0.505
詳細: 3 TLS groups automatic LSSR NCS restraints target LSSR refinement using PDB 6R3P B chain
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2609 708 5 %RANDOM
Rwork0.2484 ---
obs0.2491 13996 95.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 169.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.53 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.461→47.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4374 0 3 0 4377
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0064448HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.85980HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1589SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes753HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4448HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion599SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3294SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.42
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.43
LS精密化 シェル解像度: 3.461→3.54 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4321 27 -
Rwork0.3149 --
obs--41.02 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.2442-0.8831-0.04346.33881.09752.2960.20210.54420.11190.54420.140.41760.11190.4176-0.3421-0.304-0.1155-0.086-0.1259-0.1520.263639.321516.898190.5148
28.3154-1.43412.43518.31540.79968.31550.02360.1236-0.00390.12360.19120.2304-0.00390.2304-0.21480.304-0.0347-0.01980.304-0.01380.30443.8017-12.354558.7342
38.3154-0.36442.50384.0475-1.45611.68760.1279-0.1570.0591-0.157-0.0485-0.11170.0591-0.1117-0.0794-0.3040.1305-0.152-0.2405-0.09740.128840.126-16.274490.2787
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|83 - A|339 A|501 - A|502 }A83 - 339
2X-RAY DIFFRACTION1{ A|83 - A|339 A|501 - A|502 }A501 - 502
3X-RAY DIFFRACTION2{ A|28 - A|82 }A28 - 82
4X-RAY DIFFRACTION3{ B|81 - B|339 B|401 - B|401 C|2402 - C|2414 }B81 - 339
5X-RAY DIFFRACTION3{ B|81 - B|339 B|401 - B|401 C|2402 - C|2414 }B401
6X-RAY DIFFRACTION3{ B|81 - B|339 B|401 - B|401 C|2402 - C|2414 }C2402 - 2414

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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