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- PDB-8qq6: CRYSTAL STRUCTURE OF FVIIA IN COMPLEX WITH A BENZAMIDINE-BASED IN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qq6
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF FVIIA IN COMPLEX WITH A BENZAMIDINE-BASED INHIBITOR
要素
  • Coagulation factor VII
  • Factor VII light chain
  • Tissue factor
キーワードBLOOD CLOTTING / Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


activation of plasma proteins involved in acute inflammatory response / activation of blood coagulation via clotting cascade / coagulation factor VIIa / response to Thyroid stimulating hormone / response to astaxanthin / response to thyrotropin-releasing hormone / response to 2,3,7,8-tetrachlorodibenzodioxine / response to genistein / serine-type peptidase complex / response to carbon dioxide ...activation of plasma proteins involved in acute inflammatory response / activation of blood coagulation via clotting cascade / coagulation factor VIIa / response to Thyroid stimulating hormone / response to astaxanthin / response to thyrotropin-releasing hormone / response to 2,3,7,8-tetrachlorodibenzodioxine / response to genistein / serine-type peptidase complex / response to carbon dioxide / response to vitamin K / response to thyroxine / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of leukocyte chemotaxis / NGF-stimulated transcription / response to cholesterol / cytokine receptor activity / response to growth hormone / positive regulation of positive chemotaxis / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of blood coagulation / positive regulation of TOR signaling / animal organ regeneration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / positive regulation of endothelial cell proliferation / serine-type peptidase activity / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / positive regulation of interleukin-8 production / cytokine-mediated signaling pathway / protein processing / phospholipid binding / Golgi lumen / response to estrogen / circadian rhythm / positive regulation of angiogenesis / blood coagulation / response to estradiol / protease binding / : / vesicle / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / cell surface / extracellular space / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tissue factor / Tissue factor, conserved site / Tissue factor signature. / Interferon/interleukin receptor domain / Interferon-alpha/beta receptor, fibronectin type III / : / Tissue factor / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily ...Tissue factor / Tissue factor, conserved site / Tissue factor signature. / Interferon/interleukin receptor domain / Interferon-alpha/beta receptor, fibronectin type III / : / Tissue factor / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Immunoglobulin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-L-fucopyranose / alpha-D-glucopyranose / : / Coagulation factor VII / Tissue factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Schreuder, H.A. / Liesum, A.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystallography and molecular simulations capture S1 pocket collapse in allosteric regulation of factor VIIa and other serine proteases.
著者: Tesmer, L. / Hans Matter, H. / Klingler, O. / Schudok, M. / Hessler, G. / Mehdipour, A.R. / Guessregen, S. / Hummer, G. / Schreuder, H.A.
履歴
登録2023年10月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Factor VII light chain
B: Coagulation factor VII
C: Tissue factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,65811
ポリマ－71,7053
非ポリマー9538
水12,683704
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: factor VIIA - tissue factor complex
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6580 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area27360 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)70.537, 82.605, 126.367
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Factor VII light chain


分子量: 16303.771 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F7 / 細胞株 (発現宿主): BHK/VP16 / 発現宿主: Cricetinae (ネズミ) / 参照: UniProt: P08709
#2: タンパク質 Coagulation factor VII / Proconvertin / Serum prothrombin conversion accelerator / SPCA


分子量: 28103.256 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F7 / 細胞株 (発現宿主): BHK/VP16 / 発現宿主: Cricetinae (ネズミ) / 参照: UniProt: P08709, coagulation factor VIIa
#3: タンパク質 Tissue factor / TF / Coagulation factor III / Thromboplastin


分子量: 27297.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13726

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糖 , 2種, 2分子

#6: 糖 ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#7: 糖 ChemComp-FUC / alpha-L-fucopyranose / alpha-L-fucose / 6-deoxy-alpha-L-galactopyranose / L-fucose / fucose / α-L-フコピラノ-ス


タイプ: L-saccharide, alpha linking / 分子量: 164.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O5
識別子タイププログラム
LFucpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-L-fucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-L-FucpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
FucSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 5種, 710分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#9: 化合物 ChemComp-WSV / 2-azanyl-~{N}-[[2-[2-[[3-methoxy-4-(1,3-oxazol-5-yl)phenyl]amino]-1,3-oxazol-5-yl]phenyl]methyl]-~{N}-methyl-ethanamide


分子量: 433.460 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H23N5O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 704 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: The VIIa/sTF complex was crystallized using the sitting drop or the hanging drop vapor diffusion method. Specifically, the protein drop contained 4 mg/ml VIIa/sTF complex, 20 mm Tris-HCl, pH ...詳細: The VIIa/sTF complex was crystallized using the sitting drop or the hanging drop vapor diffusion method. Specifically, the protein drop contained 4 mg/ml VIIa/sTF complex, 20 mm Tris-HCl, pH 7.5, 200 mm NaCl, 10 mm CaCl2, and 10 mm pAB or 10 mm benzamidine, whereas the reservoir solution contained 16-22% PEG 4000, 100 mm MgCl2, and 20 mm BisTris, pH 6.5. Drops were prepared by mixing 2 ul of protein solution with 2 ul of reservoir solution at 20 C. Crystals appeared within 7 days and were allowed to grow up to 14-20 days before being flash-frozen without additional cryoprotectant.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→61.5914 Å / Num. obs: 34451 / % possible obs: 55.8 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 1.87→2.119 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.826 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 1725 / CC1/2: 0.724 / Rpim(I) all: 0.439 / Rrim(I) all: 0.939 / Rsym value: 0.826 / % possible all: 9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.8精密化
XDSデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.87→19.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU R Cruickshank DPI: 0.286 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.353 / SU Rfree Blow DPI: 0.247 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.234
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2592 1603 -RANDOM
Rwork0.1921 ---
obs0.1953 34391 55.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 40.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.5079 Å20 Å20 Å2
2--0.604 Å20 Å2
3----0.0961 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→19.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4687 0 58 704 5449
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0084865HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.016629HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1623SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes851HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4865HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion619SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4156SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.47
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.13
LS精密化 シェル解像度: 1.87→2.02 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 30 -
Rwork0.2724 --
obs0.2716 688 5.32 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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